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'X-RAY DIFFRACTION' # _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used 20 _refine_ls_shell.d_res_high 2.65 _refine_ls_shell.d_res_low 2.68 _refine_ls_shell.number_reflns_R_work 1207 _refine_ls_shell.R_factor_R_work 0.4472 _refine_ls_shell.percent_reflns_obs 0.96 _refine_ls_shell.R_factor_R_free 0.468 _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error ? _refine_ls_shell.percent_reflns_R_free 5.6 _refine_ls_shell.number_reflns_R_free 48 _refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs ? _refine_ls_shell.number_reflns_all ? _refine_ls_shell.number_reflns_obs ? _refine_ls_shell.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' # _pdbx_xplor_file.serial_no 1 _pdbx_xplor_file.param_file PARHCSDX.PRO _pdbx_xplor_file.topol_file TOPH19X.PRO _pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' # _struct.entry_id 1BJ4 _struct.title 'RECOMBINANT SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE (HUMAN)' _struct.pdbx_descriptor 'SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE' _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id 1BJ4 _struct_keywords.pdbx_keywords TRANSFERASE _struct_keywords.text ;TRANSFERASE, METABOLIC ROLE, PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE ; # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? 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B ? 2 ? C ? 3 ? D ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense A 1 2 ? anti-parallel A 2 3 ? anti-parallel A 3 4 ? parallel A 4 5 ? parallel B 1 2 ? parallel C 1 2 ? anti-parallel C 2 3 ? anti-parallel D 1 2 ? anti-parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.symmetry _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id A 1 TRP A 101 ? ASN A 104 ? ? TRP A 111 ASN A 114 A 2 GLY A 255 ? ARG A 260 ? ? GLY A 265 ARG A 270 A 3 VAL A 240 ? THR A 244 ? ? VAL A 250 THR A 254 A 4 TYR A 214 ? ASP A 218 ? ? TYR A 224 ASP A 228 A 5 LEU A 187 ? ALA A 190 ? ? LEU A 197 ALA A 200 B 1 ARG A 127 ? LEU A 131 ? ? ARG A 137 LEU A 141 B 2 GLU A 158 ? TYR A 162 ? ? GLU A 168 TYR A 172 C 1 LEU A 348 ? ASP A 352 ? ? LEU A 358 ASP A 362 C 2 GLY A 390 ? GLY A 394 ? ? GLY A 400 GLY A 404 C 3 ASN A 375 ? ASN A 377 ? ? ASN A 385 ASN A 387 D 1 VAL A 263 ? VAL A 266 ? ? VAL A 273 VAL A 276 D 2 GLU A 273 ? LEU A 275 ? ? GLU A 283 LEU A 285 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id A 1 2 O GLY A 102 ? O GLY A 112 N TYR A 259 ? N TYR A 269 A 2 3 O MET A 256 ? O MET A 266 N THR A 243 ? N THR A 253 A 3 4 O VAL A 240 ? O VAL A 250 N ALA A 217 ? N ALA A 227 A 4 5 O TYR A 214 ? O TYR A 224 N ILE A 188 ? N ILE A 198 B 1 2 O ILE A 128 ? O ILE A 138 N GLU A 158 ? N GLU A 168 C 1 2 O ILE A 349 ? O ILE A 359 N LEU A 393 ? N LEU A 403 C 2 3 O GLY A 390 ? O GLY A 400 N ASN A 377 ? N ASN A 387 D 1 2 O LYS A 264 ? O LYS A 274 N ILE A 274 ? N ILE A 284 # loop_ _struct_site.id _struct_site.details _struct_site.pdbx_evidence_code PLP ;PLP, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE BOUND AS SCHIFF BASE TO LYS257 ; AUTHOR AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE PLP A 500' SOFTWARE # loop_ _struct_site_gen.id _struct_site_gen.site_id _struct_site_gen.pdbx_num_res _struct_site_gen.label_comp_id _struct_site_gen.label_asym_id _struct_site_gen.label_seq_id _struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code _struct_site_gen.auth_comp_id _struct_site_gen.auth_asym_id _struct_site_gen.auth_seq_id _struct_site_gen.label_atom_id _struct_site_gen.label_alt_id _struct_site_gen.symmetry _struct_site_gen.details 1 PLP 1 LYS A 247 ? LYS A 257 . . 1_555 ? 2 AC1 14 TYR A 63 ? TYR A 73 . . 10_666 ? 3 AC1 14 SER A 109 ? SER A 119 . . 1_555 ? 4 AC1 14 GLY A 110 ? GLY A 120 . . 1_555 ? 5 AC1 14 SER A 111 ? SER A 121 . . 1_555 ? 6 AC1 14 HIS A 138 ? HIS A 148 . . 1_555 ? 7 AC1 14 THR A 192 ? THR A 202 . . 1_555 ? 8 AC1 14 ASP A 218 ? ASP A 228 . . 1_555 ? 9 AC1 14 ALA A 220 ? 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LEU A 1 12 ? 74.799 40.966 211.790 1.00 67.12 ? ? ? ? ? ? 22 LEU A CG 1 ATOM 90 C CD1 . LEU A 1 12 ? 74.932 42.265 212.561 1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 22 LEU A CD1 1 ATOM 91 C CD2 . LEU A 1 12 ? 73.551 41.004 210.923 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 22 LEU A CD2 1 ATOM 92 N N . ALA A 1 13 ? 78.277 38.864 209.165 1.00 77.12 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A N 1 ATOM 93 C CA . ALA A 1 13 ? 79.486 38.917 208.347 1.00 76.34 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CA 1 ATOM 94 C C . ALA A 1 13 ? 79.540 37.746 207.374 1.00 73.61 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A C 1 ATOM 95 O O . ALA A 1 13 ? 80.435 37.664 206.530 1.00 73.66 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A O 1 ATOM 96 C CB . ALA A 1 13 ? 80.720 38.921 209.238 1.00 76.54 ? ? ? ? ? ? 23 ALA A CB 1 ATOM 97 N N . GLN A 1 14 ? 78.564 36.853 207.498 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A N 1 ATOM 98 C CA . GLN A 1 14 ? 78.459 35.666 206.661 1.00 75.17 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CA 1 ATOM 99 C C . GLN A 1 14 ? 77.985 36.016 205.248 1.00 76.81 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A C 1 ATOM 100 O O . GLN A 1 14 ? 77.055 36.807 205.076 1.00 81.06 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A O 1 ATOM 101 C CB . GLN A 1 14 ? 77.486 34.680 207.317 1.00 76.46 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CB 1 ATOM 102 C CG . GLN A 1 14 ? 77.448 33.301 206.693 1.00 83.22 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CG 1 ATOM 103 C CD . GLN A 1 14 ? 76.498 32.369 207.417 1.00 87.06 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A CD 1 ATOM 104 O OE1 . GLN A 1 14 ? 75.541 32.811 208.061 1.00 88.43 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A OE1 1 ATOM 105 N NE2 . GLN A 1 14 ? 76.753 31.070 207.312 1.00 87.47 ? ? ? ? ? ? 24 GLN A NE2 1 ATOM 106 N N . PRO A 1 15 ? 78.636 35.443 204.218 1.00 74.17 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A N 1 ATOM 107 C CA . PRO A 1 15 ? 78.291 35.681 202.811 1.00 71.67 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A CA 1 ATOM 108 C C . PRO A 1 15 ? 76.909 35.136 202.473 1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A C 1 ATOM 109 O O . PRO A 1 15 ? 76.453 34.158 203.072 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A O 1 ATOM 110 C CB . PRO A 1 15 ? 79.371 34.904 202.055 1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A CB 1 ATOM 111 C CG . PRO A 1 15 ? 80.521 34.894 203.005 1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A CG 1 ATOM 112 C CD . PRO A 1 15 ? 79.848 34.614 204.319 1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 25 PRO A CD 1 ATOM 113 N N . LEU A 1 16 ? 76.261 35.768 201.498 1.00 68.47 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A N 1 ATOM 114 C CA . LEU A 1 16 ? 74.928 35.377 201.042 1.00 67.20 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A CA 1 ATOM 115 C C . LEU A 1 16 ? 74.880 33.903 200.656 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A C 1 ATOM 116 O O . LEU A 1 16 ? 73.938 33.187 201.006 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A O 1 ATOM 117 C CB . LEU A 1 16 ? 74.523 36.241 199.845 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A CB 1 ATOM 118 C CG . LEU A 1 16 ? 73.254 35.885 199.070 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A CG 1 ATOM 119 C CD1 . LEU A 1 16 ? 72.030 36.058 199.947 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A CD1 1 ATOM 120 C CD2 . LEU A 1 16 ? 73.158 36.770 197.840 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 26 LEU A CD2 1 ATOM 121 N N . LYS A 1 17 ? 75.919 33.468 199.946 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A N 1 ATOM 122 C CA . LYS A 1 17 ? 76.072 32.094 199.476 1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CA 1 ATOM 123 C C . LYS A 1 17 ? 75.810 31.069 200.579 1.00 72.77 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A C 1 ATOM 124 O O . LYS A 1 17 ? 75.133 30.067 200.352 1.00 72.28 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A O 1 ATOM 125 C CB . LYS A 1 17 ? 77.484 31.915 198.905 1.00 78.16 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CB 1 ATOM 126 C CG . LYS A 1 17 ? 77.829 30.516 198.413 1.00 86.91 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CG 1 ATOM 127 C CD . LYS A 1 17 ? 79.293 30.449 197.978 1.00 93.40 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CD 1 ATOM 128 C CE . LYS A 1 17 ? 79.718 29.027 197.622 1.00 96.40 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A CE 1 ATOM 129 N NZ . LYS A 1 17 ? 78.957 28.477 196.463 1.00 94.38 ? ? ? ? ? ? 27 LYS A NZ 1 ATOM 130 N N . ASP A 1 18 ? 76.325 31.343 201.774 1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A N 1 ATOM 131 C CA . ASP A 1 18 ? 76.159 30.448 202.916 1.00 74.72 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CA 1 ATOM 132 C C . ASP A 1 18 ? 74.941 30.819 203.753 1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A C 1 ATOM 133 O O . ASP A 1 18 ? 74.181 29.949 204.185 1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A O 1 ATOM 134 C CB . ASP A 1 18 ? 77.418 30.477 203.792 1.00 77.64 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CB 1 ATOM 135 C CG . ASP A 1 18 ? 78.692 30.237 202.991 1.00 82.49 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A CG 1 ATOM 136 O OD1 . ASP A 1 18 ? 78.805 29.171 202.337 1.00 79.79 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A OD1 1 ATOM 137 O OD2 . ASP A 1 18 ? 79.575 31.122 203.008 1.00 79.18 ? ? ? ? ? ? 28 ASP A OD2 1 ATOM 138 N N . SER A 1 19 ? 74.755 32.121 203.951 1.00 73.71 ? ? ? ? ? ? 29 SER A N 1 ATOM 139 C CA . SER A 1 19 ? 73.647 32.652 204.741 1.00 72.54 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CA 1 ATOM 140 C C . SER A 1 19 ? 72.259 32.311 204.186 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 29 SER A C 1 ATOM 141 O O . SER A 1 19 ? 71.353 31.955 204.943 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 29 SER A O 1 ATOM 142 C CB . SER A 1 19 ? 73.796 34.172 204.869 1.00 73.29 ? ? ? ? ? ? 29 SER A CB 1 ATOM 143 O OG . SER A 1 19 ? 72.816 34.729 205.733 1.00 75.00 ? ? ? ? ? ? 29 SER A OG 1 ATOM 144 N N . ASP A 1 20 ? 72.109 32.384 202.866 1.00 70.05 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A N 1 ATOM 145 C CA . ASP A 1 20 ? 70.824 32.124 202.228 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A CA 1 ATOM 146 C C . ASP A 1 20 ? 71.033 31.484 200.857 1.00 71.60 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A C 1 ATOM 147 O O . ASP A 1 20 ? 70.953 32.159 199.830 1.00 71.68 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A O 1 ATOM 148 C CB . ASP A 1 20 ? 70.072 33.456 202.078 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A CB 1 ATOM 149 C CG . ASP A 1 20 ? 68.564 33.286 201.920 1.00 63.84 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A CG 1 ATOM 150 O OD1 . ASP A 1 20 ? 68.094 32.288 201.335 1.00 57.99 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A OD1 1 ATOM 151 O OD2 . ASP A 1 20 ? 67.840 34.190 202.373 1.00 65.36 ? ? ? ? ? ? 30 ASP A OD2 1 ATOM 152 N N . VAL A 1 21 ? 71.295 30.179 200.845 1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A N 1 ATOM 153 C CA . VAL A 1 21 ? 71.509 29.448 199.594 1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CA 1 ATOM 154 C C . VAL A 1 21 ? 70.285 29.531 198.684 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A C 1 ATOM 155 O O . VAL A 1 21 ? 70.416 29.658 197.468 1.00 77.17 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A O 1 ATOM 156 C CB . VAL A 1 21 ? 71.832 27.950 199.840 1.00 75.72 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CB 1 ATOM 157 C CG1 . VAL A 1 21 ? 73.234 27.791 200.401 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CG1 1 ATOM 158 C CG2 . VAL A 1 21 ? 70.814 27.339 200.796 1.00 77.74 ? ? ? ? ? ? 31 VAL A CG2 1 ATOM 159 N N . GLU A 1 22 ? 69.100 29.485 199.286 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A N 1 ATOM 160 C CA . GLU A 1 22 ? 67.849 29.543 198.543 1.00 67.73 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A CA 1 ATOM 161 C C . GLU A 1 22 ? 67.772 30.799 197.666 1.00 69.32 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A C 1 ATOM 162 O O . GLU A 1 22 ? 67.438 30.715 196.481 1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A O 1 ATOM 163 C CB . GLU A 1 22 ? 66.682 29.485 199.523 1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A CB 1 ATOM 164 C CG . GLU A 1 22 ? 65.408 28.892 198.960 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A CG 1 ATOM 165 C CD . GLU A 1 22 ? 64.411 28.517 200.047 1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A CD 1 ATOM 166 O OE1 . GLU A 1 22 ? 64.748 28.645 201.251 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A OE1 1 ATOM 167 O OE2 . GLU A 1 22 ? 63.290 28.088 199.691 1.00 74.71 ? ? ? ? ? ? 32 GLU A OE2 1 ATOM 168 N N . VAL A 1 23 ? 68.112 31.951 198.242 1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A N 1 ATOM 169 C CA . VAL A 1 23 ? 68.097 33.216 197.511 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CA 1 ATOM 170 C C . VAL A 1 23 ? 69.301 33.297 196.572 1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A C 1 ATOM 171 O O . VAL A 1 23 ? 69.193 33.806 195.450 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A O 1 ATOM 172 C CB . VAL A 1 23 ? 68.069 34.439 198.485 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CB 1 ATOM 173 C CG1 . VAL A 1 23 ? 68.474 35.721 197.766 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG1 1 ATOM 174 C CG2 . VAL A 1 23 ? 66.668 34.606 199.074 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 33 VAL A CG2 1 ATOM 175 N N . TYR A 1 24 ? 70.436 32.765 197.023 1.00 67.24 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A N 1 ATOM 176 C CA . TYR A 1 24 ? 71.658 32.763 196.222 1.00 67.86 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CA 1 ATOM 177 C C . TYR A 1 24 ? 71.436 32.060 194.883 1.00 67.95 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A C 1 ATOM 178 O O . TYR A 1 24 ? 71.816 32.580 193.833 1.00 67.44 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A O 1 ATOM 179 C CB . TYR A 1 24 ? 72.797 32.069 196.979 1.00 68.93 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CB 1 ATOM 180 C CG . TYR A 1 24 ? 74.110 32.040 196.220 1.00 69.36 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CG 1 ATOM 181 C CD1 . TYR A 1 24 ? 74.943 33.160 196.191 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CD1 1 ATOM 182 C CD2 . TYR A 1 24 ? 74.513 30.900 195.518 1.00 70.66 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CD2 1 ATOM 183 C CE1 . TYR A 1 24 ? 76.143 33.151 195.484 1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CE1 1 ATOM 184 C CE2 . TYR A 1 24 ? 75.717 30.880 194.802 1.00 70.09 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CE2 1 ATOM 185 C CZ . TYR A 1 24 ? 76.525 32.011 194.792 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A CZ 1 ATOM 186 O OH . TYR A 1 24 ? 77.711 32.013 194.091 1.00 76.32 ? ? ? ? ? ? 34 TYR A OH 1 ATOM 187 N N . ASN A 1 25 ? 70.804 30.889 194.930 1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A N 1 ATOM 188 C CA . ASN A 1 25 ? 70.534 30.108 193.728 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CA 1 ATOM 189 C C . ASN A 1 25 ? 69.603 30.824 192.768 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A C 1 ATOM 190 O O . ASN A 1 25 ? 69.810 30.780 191.553 1.00 70.06 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A O 1 ATOM 191 C CB . ASN A 1 25 ? 69.954 28.739 194.085 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CB 1 ATOM 192 C CG . ASN A 1 25 ? 70.931 27.874 194.859 1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A CG 1 ATOM 193 O OD1 . ASN A 1 25 ? 72.152 27.975 194.689 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A OD1 1 ATOM 194 N ND2 . ASN A 1 25 ? 70.397 27.022 195.726 1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 35 ASN A ND2 1 ATOM 195 N N . ILE A 1 26 ? 68.574 31.471 193.312 1.00 66.51 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A N 1 ATOM 196 C CA . ILE A 1 26 ? 67.620 32.210 192.490 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CA 1 ATOM 197 C C . ILE A 1 26 ? 68.371 33.285 191.701 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A C 1 ATOM 198 O O . ILE A 1 26 ? 68.145 33.455 190.501 1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A O 1 ATOM 199 C CB . ILE A 1 26 ? 66.498 32.841 193.344 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CB 1 ATOM 200 C CG1 . ILE A 1 26 ? 65.690 31.737 194.032 1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CG1 1 ATOM 201 C CG2 . ILE A 1 26 ? 65.575 33.675 192.473 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CG2 1 ATOM 202 C CD1 . ILE A 1 26 ? 64.525 32.239 194.864 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 36 ILE A CD1 1 ATOM 203 N N . ILE A 1 27 ? 69.306 33.963 192.360 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A N 1 ATOM 204 C CA . ILE A 1 27 ? 70.105 34.983 191.695 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A CA 1 ATOM 205 C C . ILE A 1 27 ? 70.957 34.332 190.594 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A C 1 ATOM 206 O O . ILE A 1 27 ? 71.038 34.846 189.476 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A O 1 ATOM 207 C CB . ILE A 1 27 ? 70.995 35.739 192.715 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A CB 1 ATOM 208 C CG1 . ILE A 1 27 ? 70.107 36.540 193.671 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A CG1 1 ATOM 209 C CG2 . ILE A 1 27 ? 71.985 36.659 192.006 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A CG2 1 ATOM 210 C CD1 . ILE A 1 27 ? 70.853 37.248 194.776 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 37 ILE A CD1 1 ATOM 211 N N . LYS A 1 28 ? 71.555 33.182 190.906 1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A N 1 ATOM 212 C CA . LYS A 1 28 ? 72.383 32.453 189.946 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A CA 1 ATOM 213 C C . LYS A 1 28 ? 71.585 32.005 188.725 1.00 62.94 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A C 1 ATOM 214 O O . LYS A 1 28 ? 72.036 32.181 187.593 1.00 63.87 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A O 1 ATOM 215 C CB . LYS A 1 28 ? 73.057 31.243 190.610 1.00 68.02 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A CB 1 ATOM 216 C CG . LYS A 1 28 ? 74.330 31.582 191.377 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A CG 1 ATOM 217 C CD . LYS A 1 28 ? 75.386 32.176 190.449 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A CD 1 ATOM 218 C CE . LYS A 1 28 ? 76.631 32.602 191.216 1.00 84.30 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A CE 1 ATOM 219 N NZ . LYS A 1 28 ? 77.696 33.155 190.331 1.00 86.11 ? ? ? ? ? ? 38 LYS A NZ 1 ATOM 220 N N . LYS A 1 29 ? 70.402 31.438 188.954 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A N 1 ATOM 221 C CA . LYS A 1 29 ? 69.547 30.985 187.860 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CA 1 ATOM 222 C C . LYS A 1 29 ? 69.145 32.169 186.982 1.00 67.15 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A C 1 ATOM 223 O O . LYS A 1 29 ? 69.089 32.056 185.756 1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A O 1 ATOM 224 C CB . LYS A 1 29 ? 68.289 30.312 188.402 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CB 1 ATOM 225 C CG . LYS A 1 29 ? 68.524 29.070 189.238 1.00 70.49 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CG 1 ATOM 226 C CD . LYS A 1 29 ? 67.192 28.502 189.690 1.00 76.64 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CD 1 ATOM 227 C CE . LYS A 1 29 ? 67.351 27.382 190.698 1.00 81.16 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A CE 1 ATOM 228 N NZ . LYS A 1 29 ? 66.012 26.958 191.193 1.00 81.65 ? ? ? ? ? ? 39 LYS A NZ 1 ATOM 229 N N . GLU A 1 30 ? 68.865 33.301 187.625 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A N 1 ATOM 230 C CA . GLU A 1 30 ? 68.476 34.525 186.930 1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A CA 1 ATOM 231 C C . GLU A 1 30 ? 69.619 35.077 186.081 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A C 1 ATOM 232 O O . GLU A 1 30 ? 69.400 35.514 184.953 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A O 1 ATOM 233 C CB . GLU A 1 30 ? 68.001 35.577 187.941 1.00 62.08 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A CB 1 ATOM 234 C CG . GLU A 1 30 ? 67.714 36.959 187.356 1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A CG 1 ATOM 235 C CD . GLU A 1 30 ? 66.616 36.978 186.289 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A CD 1 ATOM 236 O OE1 . GLU A 1 30 ? 65.821 36.015 186.188 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A OE1 1 ATOM 237 O OE2 . GLU A 1 30 ? 66.547 37.980 185.547 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 40 GLU A OE2 1 ATOM 238 N N . SER A 1 31 ? 70.831 35.060 186.631 1.00 64.71 ? ? ? ? ? ? 41 SER A N 1 ATOM 239 C CA . SER A 1 31 ? 72.014 35.541 185.918 1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CA 1 ATOM 240 C C . SER A 1 31 ? 72.217 34.682 184.676 1.00 66.83 ? ? ? ? ? ? 41 SER A C 1 ATOM 241 O O . SER A 1 31 ? 72.569 35.182 183.605 1.00 69.11 ? ? ? ? ? ? 41 SER A O 1 ATOM 242 C CB . SER A 1 31 ? 73.254 35.458 186.812 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 41 SER A CB 1 ATOM 243 O OG . SER A 1 31 ? 74.384 36.020 186.165 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 41 SER A OG 1 ATOM 244 N N . ASN A 1 32 ? 71.974 33.384 184.834 1.00 67.07 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A N 1 ATOM 245 C CA . ASN A 1 32 ? 72.105 32.432 183.742 1.00 64.49 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CA 1 ATOM 246 C C . ASN A 1 32 ? 71.027 32.706 182.695 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A C 1 ATOM 247 O O . ASN A 1 32 ? 71.309 32.722 181.498 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A O 1 ATOM 248 C CB . ASN A 1 32 ? 71.984 31.006 184.278 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CB 1 ATOM 249 C CG . ASN A 1 32 ? 71.965 29.970 183.177 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A CG 1 ATOM 250 O OD1 . ASN A 1 32 ? 72.978 29.729 182.518 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A OD1 1 ATOM 251 N ND2 . ASN A 1 32 ? 70.803 29.364 182.957 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 42 ASN A ND2 1 ATOM 252 N N . ARG A 1 33 ? 69.799 32.936 183.158 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A N 1 ATOM 253 C CA . ARG A 1 33 ? 68.674 33.228 182.273 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CA 1 ATOM 254 C C . ARG A 1 33 ? 68.952 34.473 181.429 1.00 61.28 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A C 1 ATOM 255 O O . ARG A 1 33 ? 68.683 34.493 180.231 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A O 1 ATOM 256 C CB . ARG A 1 33 ? 67.399 33.442 183.083 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CB 1 ATOM 257 C CG . ARG A 1 33 ? 66.180 33.732 182.228 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CG 1 ATOM 258 C CD . ARG A 1 33 ? 65.023 34.262 183.061 1.00 64.28 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CD 1 ATOM 259 N NE . ARG A 1 33 ? 64.445 35.461 182.459 1.00 66.28 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NE 1 ATOM 260 C CZ . ARG A 1 33 ? 64.989 36.673 182.533 1.00 66.02 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A CZ 1 ATOM 261 N NH1 . ARG A 1 33 ? 66.119 36.854 183.191 1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH1 1 ATOM 262 N NH2 . ARG A 1 33 ? 64.420 37.702 181.923 1.00 69.60 ? ? ? ? ? ? 43 ARG A NH2 1 ATOM 263 N N . GLN A 1 34 ? 69.501 35.506 182.060 1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A N 1 ATOM 264 C CA . GLN A 1 34 ? 69.824 36.744 181.362 1.00 63.56 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CA 1 ATOM 265 C C . GLN A 1 34 ? 70.949 36.533 180.353 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A C 1 ATOM 266 O O . GLN A 1 34 ? 70.960 37.162 179.291 1.00 68.06 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A O 1 ATOM 267 C CB . GLN A 1 34 ? 70.241 37.831 182.359 1.00 62.73 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CB 1 ATOM 268 C CG . GLN A 1 34 ? 69.104 38.400 183.196 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CG 1 ATOM 269 C CD . GLN A 1 34 ? 69.579 39.437 184.196 1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A CD 1 ATOM 270 O OE1 . GLN A 1 34 ? 70.574 40.129 183.968 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A OE1 1 ATOM 271 N NE2 . GLN A 1 34 ? 68.871 39.547 185.316 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 44 GLN A NE2 1 ATOM 272 N N . ARG A 1 35 ? 71.882 35.640 180.693 1.00 68.45 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A N 1 ATOM 273 C CA . ARG A 1 35 ? 73.039 35.338 179.849 1.00 67.81 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CA 1 ATOM 274 C C . ARG A 1 35 ? 72.664 34.653 178.538 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A C 1 ATOM 275 O O . ARG A 1 35 ? 73.025 35.119 177.454 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A O 1 ATOM 276 C CB . ARG A 1 35 ? 74.038 34.457 180.612 1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CB 1 ATOM 277 C CG . ARG A 1 35 ? 75.484 34.597 180.142 1.00 76.18 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CG 1 ATOM 278 C CD . ARG A 1 35 ? 76.392 33.506 180.706 1.00 78.00 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CD 1 ATOM 279 N NE . ARG A 1 35 ? 76.232 32.249 179.974 1.00 86.00 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NE 1 ATOM 280 C CZ . ARG A 1 35 ? 75.637 31.160 180.457 1.00 88.26 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A CZ 1 ATOM 281 N NH1 . ARG A 1 35 ? 75.142 31.157 181.691 1.00 89.07 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NH1 1 ATOM 282 N NH2 . ARG A 1 35 ? 75.505 30.080 179.693 1.00 84.12 ? ? ? ? ? ? 45 ARG A NH2 1 ATOM 283 N N . VAL A 1 36 ? 71.918 33.558 178.646 1.00 63.89 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A N 1 ATOM 284 C CA . VAL A 1 36 ? 71.516 32.784 177.477 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CA 1 ATOM 285 C C . VAL A 1 36 ? 70.329 33.349 176.699 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A C 1 ATOM 286 O O . VAL A 1 36 ? 69.987 32.836 175.636 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A O 1 ATOM 287 C CB . VAL A 1 36 ? 71.228 31.296 177.856 1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CB 1 ATOM 288 C CG1 . VAL A 1 36 ? 72.412 30.708 178.618 1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG1 1 ATOM 289 C CG2 . VAL A 1 36 ? 69.944 31.175 178.680 1.00 61.16 ? ? ? ? ? ? 46 VAL A CG2 1 ATOM 290 N N . GLY A 1 37 ? 69.719 34.416 177.202 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A N 1 ATOM 291 C CA . GLY A 1 37 ? 68.571 34.984 176.514 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A CA 1 ATOM 292 C C . GLY A 1 37 ? 68.830 36.210 175.658 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A C 1 ATOM 293 O O . GLY A 1 37 ? 69.863 36.876 175.793 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 47 GLY A O 1 ATOM 294 N N . LEU A 1 38 ? 67.893 36.492 174.755 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A N 1 ATOM 295 C CA . LEU A 1 38 ? 67.986 37.658 173.882 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A CA 1 ATOM 296 C C . LEU A 1 38 ? 67.009 38.729 174.372 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A C 1 ATOM 297 O O . LEU A 1 38 ? 65.804 38.666 174.107 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A O 1 ATOM 298 C CB . LEU A 1 38 ? 67.694 37.273 172.428 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A CB 1 ATOM 299 C CG . LEU A 1 38 ? 68.831 36.594 171.657 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A CG 1 ATOM 300 C CD1 . LEU A 1 38 ? 68.411 36.380 170.219 1.00 62.38 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A CD1 1 ATOM 301 C CD2 . LEU A 1 38 ? 70.083 37.453 171.700 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 48 LEU A CD2 1 ATOM 302 N N . GLU A 1 39 ? 67.543 39.708 175.097 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A N 1 ATOM 303 C CA . GLU A 1 39 ? 66.735 40.779 175.669 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CA 1 ATOM 304 C C . GLU A 1 39 ? 66.398 41.923 174.716 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A C 1 ATOM 305 O O . GLU A 1 39 ? 67.259 42.729 174.371 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A O 1 ATOM 306 C CB . GLU A 1 39 ? 67.413 41.319 176.932 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CB 1 ATOM 307 C CG . GLU A 1 39 ? 66.492 42.101 177.844 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CG 1 ATOM 308 C CD . GLU A 1 39 ? 65.212 41.349 178.155 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A CD 1 ATOM 309 O OE1 . GLU A 1 39 ? 65.241 40.408 178.982 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE1 1 ATOM 310 O OE2 . GLU A 1 39 ? 64.171 41.703 177.560 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 49 GLU A OE2 1 ATOM 311 N N . LEU A 1 40 ? 65.128 42.004 174.326 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A N 1 ATOM 312 C CA . LEU A 1 40 ? 64.654 43.048 173.422 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CA 1 ATOM 313 C C . LEU A 1 40 ? 63.522 43.907 174.002 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A C 1 ATOM 314 O O . LEU A 1 40 ? 62.812 44.595 173.261 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A O 1 ATOM 315 C CB . LEU A 1 40 ? 64.223 42.437 172.089 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CB 1 ATOM 316 C CG . LEU A 1 40 ? 65.363 41.945 171.197 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CG 1 ATOM 317 C CD1 . LEU A 1 40 ? 64.989 40.619 170.581 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD1 1 ATOM 318 C CD2 . LEU A 1 40 ? 65.684 42.979 170.129 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD2 1 ATOM 319 N N . ILE A 1 41 ? 63.321 43.833 175.317 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A N 1 ATOM 320 C CA . ILE A 1 41 ? 62.304 44.650 175.969 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CA 1 ATOM 321 C C . ILE A 1 41 ? 62.949 46.032 176.066 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A C 1 ATOM 322 O O . ILE A 1 41 ? 64.016 46.188 176.669 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A O 1 ATOM 323 C CB . ILE A 1 41 ? 61.928 44.091 177.361 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CB 1 ATOM 324 C CG1 . ILE A 1 41 ? 61.180 42.763 177.187 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG1 1 ATOM 325 C CG2 . ILE A 1 41 ? 61.050 45.083 178.120 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CG2 1 ATOM 326 C CD1 . ILE A 1 41 ? 60.920 42.010 178.470 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 51 ILE A CD1 1 ATOM 327 N N . ALA A 1 42 ? 62.331 47.004 175.399 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N 1 ATOM 328 C CA . ALA A 1 42 ? 62.841 48.373 175.329 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA 1 ATOM 329 C C . ALA A 1 42 ? 63.266 49.030 176.639 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C 1 ATOM 330 O O . ALA A 1 42 ? 64.229 49.797 176.667 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O 1 ATOM 331 C CB . ALA A 1 42 ? 61.848 49.261 174.593 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB 1 ATOM 332 N N . SER A 1 43 ? 62.552 48.719 177.716 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 53 SER A N 1 ATOM 333 C CA . SER A 1 43 ? 62.830 49.287 179.035 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CA 1 ATOM 334 C C . SER A 1 43 ? 63.975 48.612 179.796 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 53 SER A C 1 ATOM 335 O O . SER A 1 43 ? 64.363 49.057 180.882 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 53 SER A O 1 ATOM 336 C CB . SER A 1 43 ? 61.558 49.236 179.873 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 53 SER A CB 1 ATOM 337 O OG . SER A 1 43 ? 61.016 47.927 179.876 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 53 SER A OG 1 ATOM 338 N N . GLU A 1 44 ? 64.520 47.548 179.214 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A N 1 ATOM 339 C CA . GLU A 1 44 ? 65.609 46.786 179.826 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CA 1 ATOM 340 C C . GLU A 1 44 ? 67.012 47.284 179.487 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A C 1 ATOM 341 O O . GLU A 1 44 ? 67.221 48.017 178.515 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A O 1 ATOM 342 C CB . GLU A 1 44 ? 65.500 45.312 179.421 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CB 1 ATOM 343 C CG . GLU A 1 44 ? 64.262 44.591 179.933 1.00 62.28 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CG 1 ATOM 344 C CD . GLU A 1 44 ? 64.395 44.110 181.366 1.00 67.36 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A CD 1 ATOM 345 O OE1 . GLU A 1 44 ? 65.523 43.754 181.775 1.00 78.05 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A OE1 1 ATOM 346 O OE2 . GLU A 1 44 ? 63.369 44.058 182.074 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 54 GLU A OE2 1 ATOM 347 N N . ASN A 1 45 ? 67.964 46.873 180.319 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A N 1 ATOM 348 C CA . ASN A 1 45 ? 69.374 47.205 180.155 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A CA 1 ATOM 349 C C . ASN A 1 45 ? 70.207 46.442 181.187 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A C 1 ATOM 350 O O . ASN A 1 45 ? 69.683 45.588 181.911 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A O 1 ATOM 351 C CB . ASN A 1 45 ? 69.605 48.705 180.287 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A CB 1 ATOM 352 C CG . ASN A 1 45 ? 70.672 49.207 179.339 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A CG 1 ATOM 353 O OD1 . ASN A 1 45 ? 71.700 48.556 179.143 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A OD1 1 ATOM 354 N ND2 . ASN A 1 45 ? 70.428 50.362 178.728 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 55 ASN A ND2 1 ATOM 355 N N . PHE A 1 46 ? 71.512 46.699 181.207 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A N 1 ATOM 356 C CA . PHE A 1 46 ? 72.409 46.037 182.150 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CA 1 ATOM 357 C C . PHE A 1 46 ? 73.269 47.067 182.873 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A C 1 ATOM 358 O O . PHE A 1 46 ? 74.012 47.829 182.248 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A O 1 ATOM 359 C CB . PHE A 1 46 ? 73.299 45.002 181.435 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CB 1 ATOM 360 C CG . PHE A 1 46 ? 72.535 43.838 180.856 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CG 1 ATOM 361 C CD1 . PHE A 1 46 ? 71.947 42.891 181.692 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CD1 1 ATOM 362 C CD2 . PHE A 1 46 ? 72.351 43.722 179.479 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CD2 1 ATOM 363 C CE1 . PHE A 1 46 ? 71.173 41.843 181.166 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CE1 1 ATOM 364 C CE2 . PHE A 1 46 ? 71.582 42.679 178.938 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CE2 1 ATOM 365 C CZ . PHE A 1 46 ? 70.991 41.739 179.786 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 56 PHE A CZ 1 ATOM 366 N N . ALA A 1 47 ? 73.139 47.105 184.195 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A N 1 ATOM 367 C CA . ALA A 1 47 ? 73.905 48.041 185.008 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CA 1 ATOM 368 C C . ALA A 1 47 ? 75.374 47.632 185.074 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A C 1 ATOM 369 O O . ALA A 1 47 ? 75.698 46.442 185.138 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A O 1 ATOM 370 C CB . ALA A 1 47 ? 73.311 48.126 186.414 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 57 ALA A CB 1 ATOM 371 N N . SER A 1 48 ? 76.256 48.626 185.053 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 58 SER A N 1 ATOM 372 C CA . SER A 1 48 ? 77.693 48.384 185.121 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CA 1 ATOM 373 C C . SER A 1 48 ? 78.074 47.802 186.481 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 58 SER A C 1 ATOM 374 O O . SER A 1 48 ? 77.339 47.950 187.459 1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? 58 SER A O 1 ATOM 375 C CB . SER A 1 48 ? 78.454 49.687 184.894 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CB 1 ATOM 376 O OG . SER A 1 48 ? 78.236 50.596 185.955 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 58 SER A OG 1 ATOM 377 N N . ARG A 1 49 ? 79.226 47.143 186.535 1.00 66.61 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A N 1 ATOM 378 C CA . ARG A 1 49 ? 79.708 46.546 187.774 1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CA 1 ATOM 379 C C . ARG A 1 49 ? 79.970 47.636 188.816 1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A C 1 ATOM 380 O O . ARG A 1 49 ? 79.634 47.472 189.989 1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A O 1 ATOM 381 C CB . ARG A 1 49 ? 80.979 45.731 187.510 1.00 70.23 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CB 1 ATOM 382 C CG . ARG A 1 49 ? 81.395 44.846 188.668 1.00 76.89 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CG 1 ATOM 383 C CD . ARG A 1 49 ? 82.528 45.463 189.457 1.00 84.51 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CD 1 ATOM 384 N NE . ARG A 1 49 ? 83.830 45.124 188.894 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NE 1 ATOM 385 C CZ . ARG A 1 49 ? 84.580 44.105 189.307 1.00 89.70 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A CZ 1 ATOM 386 N NH1 . ARG A 1 49 ? 84.164 43.321 190.293 1.00 91.26 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH1 1 ATOM 387 N NH2 . ARG A 1 49 ? 85.744 43.860 188.722 1.00 89.03 ? ? ? ? ? ? 59 ARG A NH2 1 ATOM 388 N N . ALA A 1 50 ? 80.534 48.758 188.371 1.00 61.46 ? ? ? ? ? ? 60 ALA A N 1 ATOM 389 C CA . ALA A 1 50 ? 80.828 49.883 189.260 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 60 ALA A CA 1 ATOM 390 C C . ALA A 1 50 ? 79.567 50.379 189.974 1.00 58.60 ? ? ? ? ? ? 60 ALA A C 1 ATOM 391 O O . ALA A 1 50 ? 79.602 50.676 191.167 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 60 ALA A O 1 ATOM 392 C CB . ALA A 1 50 ? 81.472 51.017 188.477 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 60 ALA A CB 1 ATOM 393 N N . VAL A 1 51 ? 78.456 50.447 189.242 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A N 1 ATOM 394 C CA . VAL A 1 51 ? 77.179 50.895 189.802 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A CA 1 ATOM 395 C C . VAL A 1 51 ? 76.629 49.882 190.808 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A C 1 ATOM 396 O O . VAL A 1 51 ? 76.226 50.256 191.912 1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A O 1 ATOM 397 C CB . VAL A 1 51 ? 76.132 51.171 188.683 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A CB 1 ATOM 398 C CG1 . VAL A 1 51 ? 74.730 51.278 189.264 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A CG1 1 ATOM 399 C CG2 . VAL A 1 51 ? 76.486 52.461 187.951 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 61 VAL A CG2 1 ATOM 400 N N . LEU A 1 52 ? 76.640 48.603 190.438 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A N 1 ATOM 401 C CA . LEU A 1 52 ? 76.150 47.548 191.318 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CA 1 ATOM 402 C C . LEU A 1 52 ? 76.932 47.472 192.636 1.00 60.36 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A C 1 ATOM 403 O O . LEU A 1 52 ? 76.357 47.172 193.687 1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A O 1 ATOM 404 C CB . LEU A 1 52 ? 76.177 46.197 190.598 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CB 1 ATOM 405 C CG . LEU A 1 52 ? 75.248 46.067 189.383 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CG 1 ATOM 406 C CD1 . LEU A 1 52 ? 75.425 44.715 188.721 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD1 1 ATOM 407 C CD2 . LEU A 1 52 ? 73.798 46.250 189.804 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 62 LEU A CD2 1 ATOM 408 N N . GLU A 1 53 ? 78.231 47.769 192.584 1.00 64.47 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A N 1 ATOM 409 C CA . GLU A 1 53 ? 79.079 47.744 193.780 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CA 1 ATOM 410 C C . GLU A 1 53 ? 78.684 48.828 194.766 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A C 1 ATOM 411 O O . GLU A 1 53 ? 78.707 48.612 195.978 1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A O 1 ATOM 412 C CB . GLU A 1 53 ? 80.554 47.905 193.420 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CB 1 ATOM 413 C CG . GLU A 1 53 ? 81.207 46.641 192.887 1.00 72.71 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CG 1 ATOM 414 C CD . GLU A 1 53 ? 82.700 46.802 192.640 1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A CD 1 ATOM 415 O OE1 . GLU A 1 53 ? 83.190 47.951 192.593 1.00 73.65 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE1 1 ATOM 416 O OE2 . GLU A 1 53 ? 83.385 45.769 192.486 1.00 75.31 ? ? ? ? ? ? 63 GLU A OE2 1 ATOM 417 N N . ALA A 1 54 ? 78.329 49.995 194.235 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A N 1 ATOM 418 C CA . ALA A 1 54 ? 77.907 51.128 195.049 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CA 1 ATOM 419 C C . ALA A 1 54 ? 76.640 50.792 195.839 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A C 1 ATOM 420 O O . ALA A 1 54 ? 76.465 51.251 196.967 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A O 1 ATOM 421 C CB . ALA A 1 54 ? 77.666 52.336 194.167 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 64 ALA A CB 1 ATOM 422 N N . LEU A 1 55 ? 75.771 49.974 195.248 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A N 1 ATOM 423 C CA . LEU A 1 55 ? 74.525 49.571 195.893 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CA 1 ATOM 424 C C . LEU A 1 55 ? 74.706 48.778 197.184 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A C 1 ATOM 425 O O . LEU A 1 55 ? 73.891 48.901 198.100 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A O 1 ATOM 426 C CB . LEU A 1 55 ? 73.661 48.766 194.927 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CB 1 ATOM 427 C CG . LEU A 1 55 ? 73.001 49.545 193.795 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CG 1 ATOM 428 C CD1 . LEU A 1 55 ? 72.229 48.579 192.924 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CD1 1 ATOM 429 C CD2 . LEU A 1 55 ? 72.075 50.610 194.366 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 65 LEU A CD2 1 ATOM 430 N N . GLY A 1 56 ? 75.756 47.958 197.250 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A N 1 ATOM 431 C CA . GLY A 1 56 ? 76.003 47.160 198.443 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A CA 1 ATOM 432 C C . GLY A 1 56 ? 76.831 47.853 199.514 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A C 1 ATOM 433 O O . GLY A 1 56 ? 77.201 47.233 200.512 1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 66 GLY A O 1 ATOM 434 N N . SER A 1 57 ? 77.081 49.148 199.337 1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 67 SER A N 1 ATOM 435 C CA . SER A 1 57 ? 77.890 49.910 200.283 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 67 SER A CA 1 ATOM 436 C C . SER A 1 57 ? 77.216 50.259 201.608 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 67 SER A C 1 ATOM 437 O O . SER A 1 57 ? 76.003 50.119 201.772 1.00 59.38 ? ? ? ? ? ? 67 SER A O 1 ATOM 438 C CB . SER A 1 57 ? 78.400 51.192 199.630 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 67 SER A CB 1 ATOM 439 O OG . SER A 1 57 ? 77.349 52.121 199.450 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 67 SER A OG 1 ATOM 440 N N . CYS A 1 58 ? 78.028 50.749 202.542 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A N 1 ATOM 441 C CA . CYS A 1 58 ? 77.567 51.145 203.866 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A CA 1 ATOM 442 C C . CYS A 1 58 ? 76.607 52.341 203.786 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A C 1 ATOM 443 O O . CYS A 1 58 ? 76.043 52.767 204.803 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A O 1 ATOM 444 C CB . CYS A 1 58 ? 78.769 51.516 204.730 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A CB 1 ATOM 445 S SG . CYS A 1 58 ? 79.643 52.982 204.128 1.00 56.06 ? ? ? ? ? ? 68 CYS A SG 1 ATOM 446 N N . LEU A 1 59 ? 76.449 52.897 202.585 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A N 1 ATOM 447 C CA . LEU A 1 59 ? 75.553 54.030 202.371 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CA 1 ATOM 448 C C . LEU A 1 59 ? 74.100 53.655 202.673 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A C 1 ATOM 449 O O . LEU A 1 59 ? 73.258 54.524 202.884 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A O 1 ATOM 450 C CB . LEU A 1 59 ? 75.672 54.542 200.937 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CB 1 ATOM 451 C CG . LEU A 1 59 ? 76.977 55.253 200.584 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CG 1 ATOM 452 C CD1 . LEU A 1 59 ? 77.023 55.498 199.094 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD1 1 ATOM 453 C CD2 . LEU A 1 59 ? 77.099 56.559 201.354 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 69 LEU A CD2 1 ATOM 454 N N . ASN A 1 60 ? 73.824 52.353 202.684 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A N 1 ATOM 455 C CA . ASN A 1 60 ? 72.496 51.834 202.981 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CA 1 ATOM 456 C C . ASN A 1 60 ? 72.009 52.239 204.362 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A C 1 ATOM 457 O O . ASN A 1 60 ? 70.815 52.472 204.566 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A O 1 ATOM 458 C CB . ASN A 1 60 ? 72.510 50.306 202.948 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CB 1 ATOM 459 C CG . ASN A 1 60 ? 72.247 49.752 201.578 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A CG 1 ATOM 460 O OD1 . ASN A 1 60 ? 71.099 49.487 201.220 1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A OD1 1 ATOM 461 N ND2 . ASN A 1 60 ? 73.307 49.556 200.800 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 70 ASN A ND2 1 ATOM 462 N N . ASN A 1 61 ? 72.946 52.312 205.302 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A N 1 ATOM 463 C CA . ASN A 1 61 ? 72.654 52.606 206.698 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CA 1 ATOM 464 C C . ASN A 1 61 ? 72.282 54.023 207.118 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A C 1 ATOM 465 O O . ASN A 1 61 ? 71.485 54.192 208.036 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A O 1 ATOM 466 C CB . ASN A 1 61 ? 73.811 52.118 207.577 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CB 1 ATOM 467 C CG . ASN A 1 61 ? 74.220 50.680 207.270 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A CG 1 ATOM 468 O OD1 . ASN A 1 61 ? 73.375 49.812 207.028 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A OD1 1 ATOM 469 N ND2 . ASN A 1 61 ? 75.528 50.425 207.283 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 71 ASN A ND2 1 ATOM 470 N N . LYS A 1 62 ? 72.811 55.039 206.449 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A N 1 ATOM 471 C CA . LYS A 1 62 ? 72.530 56.413 206.863 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CA 1 ATOM 472 C C . LYS A 1 62 ? 71.168 57.044 206.529 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A C 1 ATOM 473 O O . LYS A 1 62 ? 70.769 57.123 205.364 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A O 1 ATOM 474 C CB . LYS A 1 62 ? 73.667 57.331 206.396 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CB 1 ATOM 475 C CG . LYS A 1 62 ? 73.624 58.744 206.961 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CG 1 ATOM 476 C CD . LYS A 1 62 ? 73.681 58.742 208.476 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CD 1 ATOM 477 C CE . LYS A 1 62 ? 73.649 60.155 209.025 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A CE 1 ATOM 478 N NZ . LYS A 1 62 ? 73.547 60.146 210.512 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 72 LYS A NZ 1 ATOM 479 N N . TYR A 1 63 ? 70.450 57.470 207.569 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A N 1 ATOM 480 C CA . TYR A 1 63 ? 69.167 58.152 207.396 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CA 1 ATOM 481 C C . TYR A 1 63 ? 69.554 59.612 207.177 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A C 1 ATOM 482 O O . TYR A 1 63 ? 70.250 60.201 208.006 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A O 1 ATOM 483 C CB . TYR A 1 63 ? 68.293 58.036 208.657 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CB 1 ATOM 484 C CG . TYR A 1 63 ? 66.945 57.396 208.406 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CG 1 ATOM 485 C CD1 . TYR A 1 63 ? 65.919 58.105 207.781 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CD1 1 ATOM 486 C CD2 . TYR A 1 63 ? 66.721 56.056 208.720 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CD2 1 ATOM 487 C CE1 . TYR A 1 63 ? 64.708 57.494 207.460 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CE1 1 ATOM 488 C CE2 . TYR A 1 63 ? 65.512 55.431 208.403 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CE2 1 ATOM 489 C CZ . TYR A 1 63 ? 64.514 56.156 207.767 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A CZ 1 ATOM 490 O OH . TYR A 1 63 ? 63.350 55.529 207.391 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 73 TYR A OH 1 ATOM 491 N N . SER A 1 64 ? 69.142 60.195 206.056 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 74 SER A N 1 ATOM 492 C CA . SER A 1 64 ? 69.499 61.584 205.788 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CA 1 ATOM 493 C C . SER A 1 64 ? 68.344 62.438 205.299 1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 74 SER A C 1 ATOM 494 O O . SER A 1 64 ? 68.492 63.191 204.336 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 74 SER A O 1 ATOM 495 C CB . SER A 1 64 ? 70.653 61.640 204.783 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 74 SER A CB 1 ATOM 496 O OG . SER A 1 64 ? 70.326 60.968 203.579 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 74 SER A OG 1 ATOM 497 N N . GLU A 1 65 ? 67.203 62.341 205.979 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A N 1 ATOM 498 C CA . GLU A 1 65 ? 66.017 63.113 205.606 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CA 1 ATOM 499 C C . GLU A 1 65 ? 66.333 64.592 205.456 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A C 1 ATOM 500 O O . GLU A 1 65 ? 67.009 65.193 206.295 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A O 1 ATOM 501 C CB . GLU A 1 65 ? 64.879 62.895 206.607 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CB 1 ATOM 502 C CG . GLU A 1 65 ? 64.235 61.511 206.499 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CG 1 ATOM 503 C CD . GLU A 1 65 ? 63.227 61.226 207.598 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A CD 1 ATOM 504 O OE1 . GLU A 1 65 ? 63.498 61.603 208.759 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE1 1 ATOM 505 O OE2 . GLU A 1 65 ? 62.179 60.603 207.309 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 75 GLU A OE2 1 ATOM 506 N N . GLY A 1 66 ? 65.872 65.153 204.346 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A N 1 ATOM 507 C CA . GLY A 1 66 ? 66.119 66.547 204.055 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A CA 1 ATOM 508 C C . GLY A 1 66 ? 67.051 66.687 202.865 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A C 1 ATOM 509 O O . GLY A 1 66 ? 67.161 65.793 202.026 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 76 GLY A O 1 ATOM 510 N N . TYR A 1 67 ? 67.760 67.803 202.817 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A N 1 ATOM 511 C CA . TYR A 1 67 ? 68.673 68.076 201.723 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CA 1 ATOM 512 C C . TYR A 1 67 ? 70.005 68.585 202.252 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A C 1 ATOM 513 O O . TYR A 1 67 ? 70.128 68.891 203.437 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A O 1 ATOM 514 C CB . TYR A 1 67 ? 68.026 69.107 200.796 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CB 1 ATOM 515 C CG . TYR A 1 67 ? 66.768 68.581 200.147 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CG 1 ATOM 516 C CD1 . TYR A 1 67 ? 66.840 67.634 199.126 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CD1 1 ATOM 517 C CD2 . TYR A 1 67 ? 65.506 68.990 200.583 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CD2 1 ATOM 518 C CE1 . TYR A 1 67 ? 65.691 67.102 198.558 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CE1 1 ATOM 519 C CE2 . TYR A 1 67 ? 64.344 68.462 200.020 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CE2 1 ATOM 520 C CZ . TYR A 1 67 ? 64.448 67.518 199.007 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A CZ 1 ATOM 521 O OH . TYR A 1 67 ? 63.323 66.979 198.435 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 77 TYR A OH 1 ATOM 522 N N . PRO A 1 68 ? 71.045 68.598 201.403 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A N 1 ATOM 523 C CA . PRO A 1 68 ? 72.351 69.087 201.858 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CA 1 ATOM 524 C C . PRO A 1 68 ? 72.205 70.509 202.410 1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A C 1 ATOM 525 O O . PRO A 1 68 ? 71.609 71.379 201.765 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A O 1 ATOM 526 C CB . PRO A 1 68 ? 73.180 69.050 200.580 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CB 1 ATOM 527 C CG . PRO A 1 68 ? 72.627 67.831 199.881 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CG 1 ATOM 528 C CD . PRO A 1 68 ? 71.139 68.043 200.040 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 78 PRO A CD 1 ATOM 529 N N . GLY A 1 69 ? 72.687 70.711 203.635 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 79 GLY A N 1 ATOM 530 C CA . GLY A 1 69 ? 72.590 72.012 204.278 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 79 GLY A CA 1 ATOM 531 C C . GLY A 1 69 ? 71.203 72.286 204.839 1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 79 GLY A C 1 ATOM 532 O O . GLY A 1 69 ? 70.898 73.408 205.238 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 79 GLY A O 1 ATOM 533 N N . GLN A 1 70 ? 70.370 71.249 204.893 1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A N 1 ATOM 534 C CA . GLN A 1 70 ? 69.002 71.359 205.394 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A CA 1 ATOM 535 C C . GLN A 1 70 ? 68.535 69.959 205.817 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A C 1 ATOM 536 O O . GLN A 1 70 ? 67.456 69.494 205.430 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A O 1 ATOM 537 C CB . GLN A 1 70 ? 68.109 71.928 204.285 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A CB 1 ATOM 538 C CG . GLN A 1 70 ? 66.646 72.148 204.664 1.00 79.25 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A CG 1 ATOM 539 C CD . GLN A 1 70 ? 65.811 72.725 203.520 1.00 84.41 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A CD 1 ATOM 540 O OE1 . GLN A 1 70 ? 64.747 73.307 203.751 1.00 86.80 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A OE1 1 ATOM 541 N NE2 . GLN A 1 70 ? 66.292 72.567 202.282 1.00 77.31 ? ? ? ? ? ? 80 GLN A NE2 1 ATOM 542 N N . ARG A 1 71 ? 69.374 69.286 206.603 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A N 1 ATOM 543 C CA . ARG A 1 71 ? 69.089 67.934 207.081 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CA 1 ATOM 544 C C . ARG A 1 71 ? 68.341 67.917 208.405 1.00 56.01 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A C 1 ATOM 545 O O . ARG A 1 71 ? 68.346 68.900 209.144 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A O 1 ATOM 546 C CB . ARG A 1 71 ? 70.391 67.154 207.252 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CB 1 ATOM 547 C CG . ARG A 1 71 ? 71.216 66.983 205.994 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CG 1 ATOM 548 C CD . ARG A 1 71 ? 70.582 66.015 205.014 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CD 1 ATOM 549 N NE . ARG A 1 71 ? 71.517 65.712 203.937 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NE 1 ATOM 550 C CZ . ARG A 1 71 ? 71.200 65.115 202.793 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A CZ 1 ATOM 551 N NH1 . ARG A 1 71 ? 69.952 64.741 202.546 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NH1 1 ATOM 552 N NH2 . ARG A 1 71 ? 72.147 64.883 201.898 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 81 ARG A NH2 1 ATOM 553 N N . TYR A 1 72 ? 67.693 66.793 208.696 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A N 1 ATOM 554 C CA . TYR A 1 72 ? 66.958 66.629 209.945 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CA 1 ATOM 555 C C . TYR A 1 72 ? 67.905 66.075 211.004 1.00 68.41 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A C 1 ATOM 556 O O . TYR A 1 72 ? 67.959 66.576 212.133 1.00 71.06 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A O 1 ATOM 557 C CB . TYR A 1 72 ? 65.780 65.671 209.757 1.00 63.16 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CB 1 ATOM 558 C CG . TYR A 1 72 ? 64.458 66.324 209.401 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CG 1 ATOM 559 C CD1 . TYR A 1 72 ? 64.407 67.576 208.779 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD1 1 ATOM 560 C CD2 . TYR A 1 72 ? 63.251 65.673 209.681 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CD2 1 ATOM 561 C CE1 . TYR A 1 72 ? 63.179 68.166 208.443 1.00 66.61 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE1 1 ATOM 562 C CE2 . TYR A 1 72 ? 62.021 66.246 209.354 1.00 66.83 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CE2 1 ATOM 563 C CZ . TYR A 1 72 ? 61.988 67.492 208.732 1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A CZ 1 ATOM 564 O OH . TYR A 1 72 ? 60.765 68.044 208.398 1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 82 TYR A OH 1 ATOM 565 N N . TYR A 1 73 ? 68.640 65.030 210.628 1.00 69.42 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A N 1 ATOM 566 C CA . TYR A 1 73 ? 69.608 64.392 211.518 1.00 71.68 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CA 1 ATOM 567 C C . TYR A 1 73 ? 71.004 64.928 211.199 1.00 69.31 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A C 1 ATOM 568 O O . TYR A 1 73 ? 71.223 65.500 210.134 1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A O 1 ATOM 569 C CB . TYR A 1 73 ? 69.609 62.869 211.322 1.00 78.29 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CB 1 ATOM 570 C CG . TYR A 1 73 ? 68.299 62.155 211.613 1.00 82.83 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CG 1 ATOM 571 C CD1 . TYR A 1 73 ? 67.274 62.768 212.342 1.00 85.44 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CD1 1 ATOM 572 C CD2 . TYR A 1 73 ? 68.081 60.862 211.134 1.00 85.30 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CD2 1 ATOM 573 C CE1 . TYR A 1 73 ? 66.059 62.103 212.581 1.00 88.89 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CE1 1 ATOM 574 C CE2 . TYR A 1 73 ? 66.874 60.191 211.366 1.00 89.96 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CE2 1 ATOM 575 C CZ . TYR A 1 73 ? 65.867 60.813 212.085 1.00 91.39 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A CZ 1 ATOM 576 O OH . TYR A 1 73 ? 64.673 60.146 212.286 1.00 88.39 ? ? ? ? ? ? 83 TYR A OH 1 ATOM 577 N N . GLY A 1 74 ? 71.945 64.726 212.118 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A N 1 ATOM 578 C CA . GLY A 1 74 ? 73.310 65.180 211.904 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A CA 1 ATOM 579 C C . GLY A 1 74 ? 74.206 64.093 211.326 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A C 1 ATOM 580 O O . GLY A 1 74 ? 73.727 63.016 210.955 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 84 GLY A O 1 ATOM 581 N N . GLY A 1 75 ? 75.503 64.385 211.230 1.00 58.60 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A N 1 ATOM 582 C CA . GLY A 1 75 ? 76.465 63.426 210.703 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A CA 1 ATOM 583 C C . GLY A 1 75 ? 76.266 63.052 209.244 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A C 1 ATOM 584 O O . GLY A 1 75 ? 76.340 61.876 208.877 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 85 GLY A O 1 ATOM 585 N N . THR A 1 76 ? 76.061 64.059 208.402 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 86 THR A N 1 ATOM 586 C CA . THR A 1 76 ? 75.830 63.825 206.983 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CA 1 ATOM 587 C C . THR A 1 76 ? 76.865 64.464 206.066 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 86 THR A C 1 ATOM 588 O O . THR A 1 76 ? 76.605 64.623 204.874 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 86 THR A O 1 ATOM 589 C CB . THR A 1 76 ? 74.438 64.355 206.554 1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CB 1 ATOM 590 O OG1 . THR A 1 76 ? 74.339 65.753 206.862 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 86 THR A OG1 1 ATOM 591 C CG2 . THR A 1 76 ? 73.318 63.594 207.255 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 86 THR A CG2 1 ATOM 592 N N . GLU A 1 77 ? 78.041 64.801 206.592 1.00 63.36 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A N 1 ATOM 593 C CA . GLU A 1 77 ? 79.058 65.443 205.759 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A CA 1 ATOM 594 C C . GLU A 1 77 ? 79.444 64.632 204.520 1.00 62.17 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A C 1 ATOM 595 O O . GLU A 1 77 ? 79.721 65.197 203.466 1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A O 1 ATOM 596 C CB . GLU A 1 77 ? 80.305 65.817 206.573 1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A CB 1 ATOM 597 C CG . GLU A 1 77 ? 81.266 64.675 206.872 1.00 80.79 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A CG 1 ATOM 598 C CD . GLU A 1 77 ? 82.640 65.169 207.313 1.00 83.30 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A CD 1 ATOM 599 O OE1 . GLU A 1 77 ? 83.336 65.824 206.500 1.00 77.18 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A OE1 1 ATOM 600 O OE2 . GLU A 1 77 ? 83.025 64.894 208.470 1.00 80.97 ? ? ? ? ? ? 87 GLU A OE2 1 ATOM 601 N N . PHE A 1 78 ? 79.434 63.310 204.635 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A N 1 ATOM 602 C CA . PHE A 1 78 ? 79.781 62.466 203.500 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CA 1 ATOM 603 C C . PHE A 1 78 ? 78.574 62.228 202.607 1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A C 1 ATOM 604 O O . PHE A 1 78 ? 78.709 62.157 201.385 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A O 1 ATOM 605 C CB . PHE A 1 78 ? 80.417 61.162 203.977 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CB 1 ATOM 606 C CG . PHE A 1 78 ? 81.670 61.377 204.776 1.00 70.72 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CG 1 ATOM 607 C CD1 . PHE A 1 78 ? 82.654 62.256 204.322 1.00 69.38 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD1 1 ATOM 608 C CD2 . PHE A 1 78 ? 81.846 60.757 206.007 1.00 71.96 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CD2 1 ATOM 609 C CE1 . PHE A 1 78 ? 83.788 62.516 205.085 1.00 71.67 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE1 1 ATOM 610 C CE2 . PHE A 1 78 ? 82.979 61.011 206.780 1.00 71.60 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CE2 1 ATOM 611 C CZ . PHE A 1 78 ? 83.950 61.893 206.317 1.00 70.86 ? ? ? ? ? ? 88 PHE A CZ 1 ATOM 612 N N . ILE A 1 79 ? 77.392 62.148 203.218 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A N 1 ATOM 613 C CA . ILE A 1 79 ? 76.152 61.967 202.468 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CA 1 ATOM 614 C C . ILE A 1 79 ? 75.869 63.249 201.678 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A C 1 ATOM 615 O O . ILE A 1 79 ? 75.386 63.190 200.548 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A O 1 ATOM 616 C CB . ILE A 1 79 ? 74.961 61.663 203.401 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CB 1 ATOM 617 C CG1 . ILE A 1 79 ? 75.209 60.362 204.173 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG1 1 ATOM 618 C CG2 . ILE A 1 79 ? 73.667 61.586 202.604 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CG2 1 ATOM 619 C CD1 . ILE A 1 79 ? 75.548 59.169 203.305 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 89 ILE A CD1 1 ATOM 620 N N . ASP A 1 80 ? 76.188 64.400 202.271 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A N 1 ATOM 621 C CA . ASP A 1 80 ? 75.992 65.689 201.613 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CA 1 ATOM 622 C C . ASP A 1 80 ? 76.962 65.818 200.439 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A C 1 ATOM 623 O O . ASP A 1 80 ? 76.618 66.370 199.392 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A O 1 ATOM 624 C CB . ASP A 1 80 ? 76.190 66.849 202.598 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CB 1 ATOM 625 C CG . ASP A 1 80 ? 75.139 66.874 203.706 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A CG 1 ATOM 626 O OD1 . ASP A 1 80 ? 74.119 66.165 203.589 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A OD1 1 ATOM 627 O OD2 . ASP A 1 80 ? 75.335 67.606 204.700 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 90 ASP A OD2 1 ATOM 628 N N . GLU A 1 81 ? 78.175 65.301 200.614 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A N 1 ATOM 629 C CA . GLU A 1 81 ? 79.175 65.338 199.553 1.00 60.85 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CA 1 ATOM 630 C C . GLU A 1 81 ? 78.666 64.532 198.364 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A C 1 ATOM 631 O O . GLU A 1 81 ? 78.769 64.963 197.215 1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A O 1 ATOM 632 C CB . GLU A 1 81 ? 80.494 64.733 200.034 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CB 1 ATOM 633 C CG . GLU A 1 81 ? 81.570 65.746 200.399 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CG 1 ATOM 634 C CD . GLU A 1 81 ? 82.872 65.081 200.814 1.00 79.10 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A CD 1 ATOM 635 O OE1 . GLU A 1 81 ? 83.309 64.132 200.121 1.00 79.12 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE1 1 ATOM 636 O OE2 . GLU A 1 81 ? 83.455 65.505 201.837 1.00 79.65 ? ? ? ? ? ? 91 GLU A OE2 1 ATOM 637 N N . LEU A 1 82 ? 78.098 63.368 198.665 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A N 1 ATOM 638 C CA . LEU A 1 82 ? 77.560 62.460 197.662 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CA 1 ATOM 639 C C . LEU A 1 82 ? 76.346 63.011 196.912 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A C 1 ATOM 640 O O . LEU A 1 82 ? 76.306 62.978 195.683 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A O 1 ATOM 641 C CB . LEU A 1 82 ? 77.195 61.126 198.319 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CB 1 ATOM 642 C CG . LEU A 1 82 ? 76.477 60.082 197.459 1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CG 1 ATOM 643 C CD1 . LEU A 1 82 ? 77.372 59.653 196.304 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD1 1 ATOM 644 C CD2 . LEU A 1 82 ? 76.093 58.884 198.312 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 92 LEU A CD2 1 ATOM 645 N N . GLU A 1 83 ? 75.355 63.509 197.644 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1 ATOM 646 C CA . GLU A 1 83 ? 74.148 64.031 197.008 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1 ATOM 647 C C . GLU A 1 83 ? 74.423 65.278 196.172 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1 ATOM 648 O O . GLU A 1 83 ? 73.866 65.432 195.083 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1 ATOM 649 C CB . GLU A 1 83 ? 73.054 64.303 198.043 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1 ATOM 650 C CG . GLU A 1 83 ? 71.685 64.595 197.423 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1 ATOM 651 C CD . GLU A 1 83 ? 70.549 64.664 198.436 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1 ATOM 652 O OE1 . GLU A 1 83 ? 70.771 64.344 199.621 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1 ATOM 653 O OE2 . GLU A 1 83 ? 69.425 65.038 198.044 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1 ATOM 654 N N . THR A 1 84 ? 75.306 66.143 196.670 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 94 THR A N 1 ATOM 655 C CA . THR A 1 84 ? 75.672 67.372 195.971 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CA 1 ATOM 656 C C . THR A 1 84 ? 76.480 67.025 194.722 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 94 THR A C 1 ATOM 657 O O . THR A 1 84 ? 76.412 67.728 193.706 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 94 THR A O 1 ATOM 658 C CB . THR A 1 84 ? 76.502 68.312 196.876 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CB 1 ATOM 659 O OG1 . THR A 1 84 ? 75.738 68.651 198.041 1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 94 THR A OG1 1 ATOM 660 C CG2 . THR A 1 84 ? 76.865 69.592 196.134 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 94 THR A CG2 1 ATOM 661 N N . LEU A 1 85 ? 77.239 65.934 194.810 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A N 1 ATOM 662 C CA . LEU A 1 85 ? 78.055 65.464 193.695 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CA 1 ATOM 663 C C . LEU A 1 85 ? 77.151 64.861 192.623 1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A C 1 ATOM 664 O O . LEU A 1 85 ? 77.312 65.136 191.429 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A O 1 ATOM 665 C CB . LEU A 1 85 ? 79.063 64.411 194.170 1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CB 1 ATOM 666 C CG . LEU A 1 85 ? 79.893 63.731 193.075 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CG 1 ATOM 667 C CD1 . LEU A 1 85 ? 80.763 64.761 192.374 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD1 1 ATOM 668 C CD2 . LEU A 1 85 ? 80.750 62.624 193.664 1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 95 LEU A CD2 1 ATOM 669 N N . CYS A 1 86 ? 76.197 64.045 193.064 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A N 1 ATOM 670 C CA . CYS A 1 86 ? 75.264 63.392 192.162 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A CA 1 ATOM 671 C C . CYS A 1 86 ? 74.457 64.401 191.359 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A C 1 ATOM 672 O O . CYS A 1 86 ? 74.234 64.200 190.166 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A O 1 ATOM 673 C CB . CYS A 1 86 ? 74.326 62.471 192.932 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A CB 1 ATOM 674 S SG . CYS A 1 86 ? 73.203 61.552 191.873 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 96 CYS A SG 1 ATOM 675 N N . GLN A 1 87 ? 74.023 65.488 191.995 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A N 1 ATOM 676 C CA . GLN A 1 87 ? 73.254 66.490 191.265 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A CA 1 ATOM 677 C C . GLN A 1 87 ? 74.128 67.386 190.402 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A C 1 ATOM 678 O O . GLN A 1 87 ? 73.677 67.880 189.368 1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A O 1 ATOM 679 C CB . GLN A 1 87 ? 72.337 67.298 192.189 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A CB 1 ATOM 680 C CG . GLN A 1 87 ? 72.977 67.918 193.404 1.00 59.34 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A CG 1 ATOM 681 C CD . GLN A 1 87 ? 71.954 68.227 194.485 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A CD 1 ATOM 682 O OE1 . GLN A 1 87 ? 72.006 69.271 195.125 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 97 GLN A OE1 1 ATOM 683 N NE2 . 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ARG A 1 89 ? 76.922 65.443 187.678 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CA 1 ATOM 695 C C . ARG A 1 89 ? 75.691 65.356 186.785 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A C 1 ATOM 696 O O . ARG A 1 89 ? 75.811 65.344 185.558 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A O 1 ATOM 697 C CB . ARG A 1 89 ? 77.328 64.040 188.119 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CB 1 ATOM 698 C CG . ARG A 1 89 ? 78.711 63.953 188.725 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CG 1 ATOM 699 C CD . ARG A 1 89 ? 79.077 62.510 189.002 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CD 1 ATOM 700 N NE . ARG A 1 89 ? 80.452 62.368 189.474 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NE 1 ATOM 701 C CZ . ARG A 1 89 ? 80.979 61.220 189.889 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A CZ 1 ATOM 702 N NH1 . ARG A 1 89 ? 80.242 60.119 189.891 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH1 1 ATOM 703 N NH2 . ARG A 1 89 ? 82.240 61.171 190.303 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 99 ARG A NH2 1 ATOM 704 N N . ALA A 1 90 ? 74.513 65.269 187.401 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N 1 ATOM 705 C CA . ALA A 1 90 ? 73.258 65.196 186.657 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA 1 ATOM 706 C C . ALA A 1 90 ? 73.113 66.419 185.752 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C 1 ATOM 707 O O . ALA A 1 90 ? 72.700 66.301 184.599 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O 1 ATOM 708 C CB . ALA A 1 90 ? 72.085 65.108 187.611 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB 1 ATOM 709 N N . LEU A 1 91 ? 73.480 67.589 186.269 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N 1 ATOM 710 C CA . LEU A 1 91 ? 73.397 68.821 185.491 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA 1 ATOM 711 C C . LEU A 1 91 ? 74.417 68.850 184.346 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C 1 ATOM 712 O O . LEU A 1 91 ? 74.121 69.343 183.254 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O 1 ATOM 713 C CB . LEU A 1 91 ? 73.573 70.041 186.400 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB 1 ATOM 714 C CG . LEU A 1 91 ? 72.475 70.254 187.444 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG 1 ATOM 715 C CD1 . LEU A 1 91 ? 72.826 71.427 188.336 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 ATOM 716 C CD2 . LEU A 1 91 ? 71.137 70.490 186.753 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 ATOM 717 N N . GLN A 1 92 ? 75.604 68.299 184.593 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N 1 ATOM 718 C CA . GLN A 1 92 ? 76.662 68.253 183.586 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA 1 ATOM 719 C C . GLN A 1 92 ? 76.288 67.325 182.443 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C 1 ATOM 720 O O . GLN A 1 92 ? 76.419 67.688 181.274 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O 1 ATOM 721 C CB . GLN A 1 92 ? 77.979 67.788 184.205 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB 1 ATOM 722 C CG . GLN A 1 92 ? 78.570 68.764 185.202 1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG 1 ATOM 723 C CD . GLN A 1 92 ? 79.824 68.235 185.881 1.00 67.81 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD 1 ATOM 724 O OE1 . GLN A 1 92 ? 80.575 68.998 186.488 1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 1 ATOM 725 N NE2 . GLN A 1 92 ? 80.050 66.922 185.794 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 1 ATOM 726 N N . ALA A 1 93 ? 75.812 66.132 182.794 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N 1 ATOM 727 C CA . ALA A 1 93 ? 75.402 65.120 181.825 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA 1 ATOM 728 C C . ALA A 1 93 ? 74.454 65.664 180.755 1.00 55.77 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C 1 ATOM 729 O O . ALA A 1 93 ? 74.428 65.157 179.633 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O 1 ATOM 730 C CB . ALA A 1 93 ? 74.756 63.952 182.544 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB 1 ATOM 731 N N . TYR A 1 94 ? 73.680 66.692 181.101 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A N 1 ATOM 732 C CA . TYR A 1 94 ? 72.745 67.293 180.155 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CA 1 ATOM 733 C C . TYR A 1 94 ? 73.140 68.708 179.755 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A C 1 ATOM 734 O O . TYR A 1 94 ? 72.373 69.406 179.091 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A O 1 ATOM 735 C CB . TYR A 1 94 ? 71.315 67.241 180.710 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CB 1 ATOM 736 C CG . TYR A 1 94 ? 70.845 65.817 180.859 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CG 1 ATOM 737 C CD1 . TYR A 1 94 ? 70.286 65.137 179.780 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CD1 1 ATOM 738 C CD2 . TYR A 1 94 ? 71.097 65.101 182.027 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CD2 1 ATOM 739 C CE1 . TYR A 1 94 ? 70.008 63.776 179.850 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CE1 1 ATOM 740 C CE2 . TYR A 1 94 ? 70.823 63.738 182.111 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CE2 1 ATOM 741 C CZ . TYR A 1 94 ? 70.281 63.081 181.016 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A CZ 1 ATOM 742 O OH . TYR A 1 94 ? 70.035 61.729 181.078 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 104 TYR A OH 1 ATOM 743 N N . LYS A 1 95 ? 74.361 69.099 180.128 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A N 1 ATOM 744 C CA . LYS A 1 95 ? 74.917 70.419 179.816 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CA 1 ATOM 745 C C . LYS A 1 95 ? 73.941 71.508 180.227 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A C 1 ATOM 746 O O . LYS A 1 95 ? 73.440 72.260 179.387 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A O 1 ATOM 747 C CB . LYS A 1 95 ? 75.226 70.530 178.319 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CB 1 ATOM 748 C CG . LYS A 1 95 ? 76.088 69.401 177.762 1.00 66.27 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CG 1 ATOM 749 C CD . LYS A 1 95 ? 76.287 69.558 176.258 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CD 1 ATOM 750 C CE . LYS A 1 95 ? 76.899 68.308 175.639 1.00 79.63 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A CE 1 ATOM 751 N NZ . LYS A 1 95 ? 78.219 67.976 176.242 1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 105 LYS A NZ 1 ATOM 752 N N . LEU A 1 96 ? 73.659 71.574 181.523 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A N 1 ATOM 753 C CA . LEU A 1 96 ? 72.719 72.551 182.044 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CA 1 ATOM 754 C C . LEU A 1 96 ? 73.415 73.580 182.918 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A C 1 ATOM 755 O O . LEU A 1 96 ? 74.227 73.224 183.778 1.00 53.84 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A O 1 ATOM 756 C CB . LEU A 1 96 ? 71.633 71.834 182.852 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CB 1 ATOM 757 C CG . LEU A 1 96 ? 70.912 70.677 182.152 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CG 1 ATOM 758 C CD1 . LEU A 1 96 ? 70.062 69.917 183.143 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD1 1 ATOM 759 C CD2 . LEU A 1 96 ? 70.068 71.196 181.000 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 106 LEU A CD2 1 ATOM 760 N N . ASP A 1 97 ? 73.115 74.855 182.675 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N 1 ATOM 761 C CA . ASP A 1 97 ? 73.696 75.938 183.460 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA 1 ATOM 762 C C . ASP A 1 97 ? 73.013 75.886 184.822 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C 1 ATOM 763 O O . ASP A 1 97 ? 71.788 76.001 184.912 1.00 54.58 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O 1 ATOM 764 C CB . ASP A 1 97 ? 73.435 77.291 182.778 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB 1 ATOM 765 C CG . ASP A 1 97 ? 74.029 78.479 183.543 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG 1 ATOM 766 O OD1 . ASP A 1 97 ? 74.797 78.286 184.511 1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 ATOM 767 O OD2 . ASP A 1 97 ? 73.721 79.630 183.166 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 ATOM 768 N N . PRO A 1 98 ? 73.794 75.673 185.896 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A N 1 ATOM 769 C CA . PRO A 1 98 ? 73.294 75.594 187.273 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CA 1 ATOM 770 C C . PRO A 1 98 ? 72.437 76.786 187.682 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A C 1 ATOM 771 O O . PRO A 1 98 ? 71.615 76.678 188.593 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A O 1 ATOM 772 C CB . PRO A 1 98 ? 74.577 75.524 188.091 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CB 1 ATOM 773 C CG . PRO A 1 98 ? 75.484 74.756 187.193 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CG 1 ATOM 774 C CD . PRO A 1 98 ? 75.245 75.424 185.861 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 108 PRO A CD 1 ATOM 775 N N . GLN A 1 99 ? 72.634 77.918 187.012 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A N 1 ATOM 776 C CA . GLN A 1 99 ? 71.863 79.119 187.307 1.00 65.62 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CA 1 ATOM 777 C C . GLN A 1 99 ? 70.492 79.080 186.641 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A C 1 ATOM 778 O O . GLN A 1 99 ? 69.580 79.813 187.029 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A O 1 ATOM 779 C CB . GLN A 1 99 ? 72.629 80.365 186.873 1.00 72.63 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CB 1 ATOM 780 C CG . GLN A 1 99 ? 73.797 80.706 187.776 1.00 84.42 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CG 1 ATOM 781 C CD . GLN A 1 99 ? 74.553 81.932 187.303 1.00 94.59 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A CD 1 ATOM 782 O OE1 . GLN A 1 99 ? 75.785 81.933 187.244 1.00 97.85 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A OE1 1 ATOM 783 N NE2 . GLN A 1 99 ? 73.816 82.985 186.954 1.00 96.10 ? ? ? ? ? ? 109 GLN A NE2 1 ATOM 784 N N . CYS A 1 100 ? 70.357 78.217 185.638 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A N 1 ATOM 785 C CA . CYS A 1 100 ? 69.103 78.060 184.909 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CA 1 ATOM 786 C C . CYS A 1 100 ? 68.362 76.754 185.238 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A C 1 ATOM 787 O O . CYS A 1 100 ? 67.147 76.672 185.067 1.00 57.44 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A O 1 ATOM 788 C CB . CYS A 1 100 ? 69.354 78.169 183.398 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A CB 1 ATOM 789 S SG . CYS A 1 100 ? 69.542 79.872 182.785 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 110 CYS A SG 1 ATOM 790 N N . TRP A 1 101 ? 69.088 75.753 185.739 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A N 1 ATOM 791 C CA . TRP A 1 101 ? 68.501 74.455 186.083 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CA 1 ATOM 792 C C . TRP A 1 101 ? 68.930 73.908 187.443 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A C 1 ATOM 793 O O . TRP A 1 101 ? 70.032 74.180 187.923 1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A O 1 ATOM 794 C CB . TRP A 1 101 ? 68.851 73.400 185.027 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CB 1 ATOM 795 C CG . TRP A 1 101 ? 68.142 73.552 183.731 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CG 1 ATOM 796 C CD1 . TRP A 1 101 ? 68.572 74.249 182.641 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CD1 1 ATOM 797 C CD2 . TRP A 1 101 ? 66.863 73.003 183.379 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CD2 1 ATOM 798 N NE1 . TRP A 1 101 ? 67.639 74.173 181.632 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A NE1 1 ATOM 799 C CE2 . TRP A 1 101 ? 66.581 73.414 182.059 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CE2 1 ATOM 800 C CE3 . TRP A 1 101 ? 65.928 72.204 184.054 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CE3 1 ATOM 801 C CZ2 . TRP A 1 101 ? 65.403 73.055 181.398 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CZ2 1 ATOM 802 C CZ3 . TRP A 1 101 ? 64.752 71.845 183.395 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CZ3 1 ATOM 803 C CH2 . TRP A 1 101 ? 64.502 72.272 182.080 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 111 TRP A CH2 1 ATOM 804 N N . GLY A 1 102 ? 68.055 73.101 188.034 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N 1 ATOM 805 C CA . GLY A 1 102 ? 68.336 72.476 189.315 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA 1 ATOM 806 C C . GLY A 1 102 ? 67.837 71.049 189.235 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C 1 ATOM 807 O O . GLY A 1 102 ? 67.094 70.711 188.312 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O 1 ATOM 808 N N . VAL A 1 103 ? 68.229 70.199 190.178 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N 1 ATOM 809 C CA . VAL A 1 103 ? 67.768 68.812 190.145 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA 1 ATOM 810 C C . VAL A 1 103 ? 67.610 68.150 191.514 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C 1 ATOM 811 O O . VAL A 1 103 ? 68.335 68.457 192.462 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O 1 ATOM 812 C CB . VAL A 1 103 ? 68.674 67.932 189.231 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB 1 ATOM 813 C CG1 . VAL A 1 103 ? 70.095 67.901 189.752 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 ATOM 814 C CG2 . VAL A 1 103 ? 68.116 66.524 189.111 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 ATOM 815 N N . ASN A 1 104 ? 66.599 67.292 191.622 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N 1 ATOM 816 C CA . ASN A 1 104 ? 66.347 66.548 192.847 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA 1 ATOM 817 C C . ASN A 1 104 ? 66.685 65.108 192.481 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C 1 ATOM 818 O O . ASN A 1 104 ? 66.105 64.552 191.543 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O 1 ATOM 819 C CB . ASN A 1 104 ? 64.877 66.665 193.258 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB 1 ATOM 820 C CG . ASN A 1 104 ? 64.598 66.035 194.611 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG 1 ATOM 821 O OD1 . ASN A 1 104 ? 64.889 64.857 194.834 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1 1 ATOM 822 N ND2 . ASN A 1 104 ? 64.032 66.818 195.523 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2 1 ATOM 823 N N . VAL A 1 105 ? 67.646 64.521 193.190 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N 1 ATOM 824 C CA . VAL A 1 105 ? 68.073 63.152 192.905 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA 1 ATOM 825 C C . VAL A 1 105 ? 67.579 62.112 193.904 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C 1 ATOM 826 O O . VAL A 1 105 ? 68.085 60.993 193.932 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O 1 ATOM 827 C CB . VAL A 1 105 ? 69.626 63.052 192.789 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB 1 ATOM 828 C CG1 . VAL A 1 105 ? 70.134 63.976 191.688 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1 1 ATOM 829 C CG2 . VAL A 1 105 ? 70.295 63.384 194.118 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2 1 ATOM 830 N N . GLN A 1 106 ? 66.569 62.467 194.694 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A N 1 ATOM 831 C CA . GLN A 1 106 ? 66.019 61.558 195.702 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CA 1 ATOM 832 C C . GLN A 1 106 ? 64.911 60.567 195.319 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A C 1 ATOM 833 O O . GLN A 1 106 ? 64.733 59.570 196.018 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A O 1 ATOM 834 C CB . GLN A 1 106 ? 65.581 62.338 196.942 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CB 1 ATOM 835 C CG . GLN A 1 106 ? 66.731 62.862 197.786 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CG 1 ATOM 836 C CD . GLN A 1 106 ? 66.267 63.465 199.100 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A CD 1 ATOM 837 O OE1 . GLN A 1 106 ? 65.189 63.140 199.601 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A OE1 1 ATOM 838 N NE2 . GLN A 1 106 ? 67.090 64.336 199.672 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 116 GLN A NE2 1 ATOM 839 N N . PRO A 1 107 ? 64.139 60.827 194.236 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A N 1 ATOM 840 C CA . PRO A 1 107 ? 63.063 59.902 193.837 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CA 1 ATOM 841 C C . PRO A 1 107 ? 63.460 58.426 193.797 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A C 1 ATOM 842 O O . PRO A 1 107 ? 64.453 58.055 193.170 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A O 1 ATOM 843 C CB . PRO A 1 107 ? 62.662 60.433 192.467 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CB 1 ATOM 844 C CG . PRO A 1 107 ? 62.783 61.913 192.665 1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CG 1 ATOM 845 C CD . PRO A 1 107 ? 64.122 62.029 193.378 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 117 PRO A CD 1 ATOM 846 N N . TYR A 1 108 ? 62.674 57.592 194.474 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A N 1 ATOM 847 C CA . TYR A 1 108 ? 62.942 56.157 194.554 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CA 1 ATOM 848 C C . TYR A 1 108 ? 62.926 55.423 193.217 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A C 1 ATOM 849 O O . TYR A 1 108 ? 63.586 54.396 193.059 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A O 1 ATOM 850 C CB . TYR A 1 108 ? 61.983 55.487 195.539 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CB 1 ATOM 851 C CG . TYR A 1 108 ? 62.103 55.984 196.971 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CG 1 ATOM 852 C CD1 . TYR A 1 108 ? 63.340 56.347 197.516 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CD1 1 ATOM 853 C CD2 . TYR A 1 108 ? 60.974 56.084 197.782 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CD2 1 ATOM 854 C CE1 . TYR A 1 108 ? 63.441 56.796 198.836 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CE1 1 ATOM 855 C CE2 . TYR A 1 108 ? 61.062 56.532 199.099 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CE2 1 ATOM 856 C CZ . TYR A 1 108 ? 62.294 56.882 199.621 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CZ 1 ATOM 857 O OH . TYR A 1 108 ? 62.362 57.293 200.931 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A OH 1 ATOM 858 N N . SER A 1 109 ? 62.159 55.939 192.265 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 119 SER A N 1 ATOM 859 C CA . SER A 1 109 ? 62.082 55.347 190.935 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CA 1 ATOM 860 C C . SER A 1 109 ? 61.477 56.398 190.002 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 119 SER A C 1 ATOM 861 O O . SER A 1 109 ? 61.363 57.571 190.373 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 119 SER A O 1 ATOM 862 C CB . SER A 1 109 ? 61.238 54.065 190.963 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 119 SER A CB 1 ATOM 863 O OG . SER A 1 109 ? 61.761 53.081 190.082 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 119 SER A OG 1 ATOM 864 N N . GLY A 1 110 ? 61.109 55.992 188.792 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A N 1 ATOM 865 C CA . GLY A 1 110 ? 60.529 56.933 187.849 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A CA 1 ATOM 866 C C . GLY A 1 110 ? 59.130 57.396 188.221 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A C 1 ATOM 867 O O . GLY A 1 110 ? 58.827 58.593 188.168 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A O 1 ATOM 868 N N . SER A 1 111 ? 58.264 56.449 188.574 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 121 SER A N 1 ATOM 869 C CA . SER A 1 111 ? 56.898 56.778 188.962 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CA 1 ATOM 870 C C . SER A 1 111 ? 56.847 57.747 190.157 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 121 SER A C 1 ATOM 871 O O . SER A 1 111 ? 56.063 58.697 190.159 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 121 SER A O 1 ATOM 872 C CB . SER A 1 111 ? 56.113 55.503 189.253 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 121 SER A CB 1 ATOM 873 O OG . SER A 1 111 ? 56.073 54.672 188.104 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 121 SER A OG 1 ATOM 874 N N . PRO A 1 112 ? 57.661 57.506 191.202 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A N 1 ATOM 875 C CA . PRO A 1 112 ? 57.629 58.426 192.341 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CA 1 ATOM 876 C C . PRO A 1 112 ? 58.094 59.820 191.936 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A C 1 ATOM 877 O O . PRO A 1 112 ? 57.657 60.820 192.514 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A O 1 ATOM 878 C CB . PRO A 1 112 ? 58.601 57.779 193.317 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CB 1 ATOM 879 C CG . PRO A 1 112 ? 58.410 56.336 193.045 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CG 1 ATOM 880 C CD . PRO A 1 112 ? 58.426 56.296 191.548 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 122 PRO A CD 1 ATOM 881 N N . ALA A 1 113 ? 58.962 59.878 190.924 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N 1 ATOM 882 C CA . ALA A 1 113 ? 59.485 61.145 190.421 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA 1 ATOM 883 C C . ALA A 1 113 ? 58.353 61.962 189.801 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C 1 ATOM 884 O O . ALA A 1 113 ? 58.175 63.141 190.123 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O 1 ATOM 885 C CB . ALA A 1 113 ? 60.576 60.894 189.392 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB 1 ATOM 886 N N . ASN A 1 114 ? 57.589 61.320 188.920 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A N 1 ATOM 887 C CA . ASN A 1 114 ? 56.471 61.968 188.251 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CA 1 ATOM 888 C C . ASN A 1 114 ? 55.430 62.467 189.229 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A C 1 ATOM 889 O O . ASN A 1 114 ? 55.037 63.633 189.186 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A O 1 ATOM 890 C CB . ASN A 1 114 ? 55.805 61.012 187.264 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CB 1 ATOM 891 C CG . ASN A 1 114 ? 56.630 60.801 186.018 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A CG 1 ATOM 892 O OD1 . ASN A 1 114 ? 57.529 61.577 185.723 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A OD1 1 ATOM 893 N ND2 . ASN A 1 114 ? 56.321 59.748 185.271 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 124 ASN A ND2 1 ATOM 894 N N . PHE A 1 115 ? 54.997 61.576 190.116 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A N 1 ATOM 895 C CA . PHE A 1 115 ? 53.980 61.904 191.104 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CA 1 ATOM 896 C C . PHE A 1 115 ? 54.419 63.062 191.976 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A C 1 ATOM 897 O O . PHE A 1 115 ? 53.607 63.906 192.343 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A O 1 ATOM 898 C CB . PHE A 1 115 ? 53.656 60.691 191.971 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CB 1 ATOM 899 C CG . PHE A 1 115 ? 52.393 60.836 192.753 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CG 1 ATOM 900 C CD1 . PHE A 1 115 ? 51.159 60.612 192.147 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD1 1 ATOM 901 C CD2 . PHE A 1 115 ? 52.427 61.213 194.092 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CD2 1 ATOM 902 C CE1 . PHE A 1 115 ? 49.968 60.764 192.863 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE1 1 ATOM 903 C CE2 . PHE A 1 115 ? 51.248 61.370 194.822 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CE2 1 ATOM 904 C CZ . PHE A 1 115 ? 50.014 61.144 194.203 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 125 PHE A CZ 1 ATOM 905 N N . ALA A 1 116 ? 55.709 63.111 192.291 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N 1 ATOM 906 C CA . ALA A 1 116 ? 56.243 64.190 193.113 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA 1 ATOM 907 C C . ALA A 1 116 ? 56.002 65.524 192.417 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C 1 ATOM 908 O O . ALA A 1 116 ? 55.535 66.481 193.037 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O 1 ATOM 909 C CB . ALA A 1 116 ? 57.724 63.981 193.365 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB 1 ATOM 910 N N . VAL A 1 117 ? 56.256 65.562 191.111 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N 1 ATOM 911 C CA . VAL A 1 117 ? 56.063 66.778 190.327 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA 1 ATOM 912 C C . VAL A 1 117 ? 54.596 67.218 190.293 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C 1 ATOM 913 O O . VAL A 1 117 ? 54.299 68.396 190.505 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O 1 ATOM 914 C CB . VAL A 1 117 ? 56.596 66.611 188.890 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB 1 ATOM 915 C CG1 . VAL A 1 117 ? 56.464 67.912 188.121 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 ATOM 916 C CG2 . VAL A 1 117 ? 58.053 66.169 188.926 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 ATOM 917 N N . TYR A 1 118 ? 53.680 66.277 190.059 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A N 1 ATOM 918 C CA . TYR A 1 118 ? 52.251 66.604 190.014 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CA 1 ATOM 919 C C . TYR A 1 118 ? 51.815 67.170 191.363 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A C 1 ATOM 920 O O . TYR A 1 118 ? 51.124 68.181 191.435 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A O 1 ATOM 921 C CB . TYR A 1 118 ? 51.412 65.364 189.707 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CB 1 ATOM 922 C CG . TYR A 1 118 ? 51.885 64.540 188.532 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CG 1 ATOM 923 C CD1 . TYR A 1 118 ? 52.472 65.139 187.414 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD1 1 ATOM 924 C CD2 . TYR A 1 118 ? 51.735 63.151 188.537 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CD2 1 ATOM 925 C CE1 . TYR A 1 118 ? 52.899 64.371 186.326 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE1 1 ATOM 926 C CE2 . TYR A 1 118 ? 52.152 62.376 187.462 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CE2 1 ATOM 927 C CZ . TYR A 1 118 ? 52.737 62.987 186.358 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A CZ 1 ATOM 928 O OH . TYR A 1 118 ? 53.168 62.209 185.302 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 128 TYR A OH 1 ATOM 929 N N . THR A 1 119 ? 52.238 66.504 192.431 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 129 THR A N 1 ATOM 930 C CA . THR A 1 119 ? 51.920 66.918 193.792 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CA 1 ATOM 931 C C . THR A 1 119 ? 52.360 68.363 194.061 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 129 THR A C 1 ATOM 932 O O . THR A 1 119 ? 51.640 69.129 194.693 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 129 THR A O 1 ATOM 933 C CB . THR A 1 119 ? 52.614 65.974 194.822 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CB 1 ATOM 934 O OG1 . THR A 1 119 ? 52.119 64.639 194.667 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 129 THR A OG1 1 ATOM 935 C CG2 . THR A 1 119 ? 52.363 66.426 196.239 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 129 THR A CG2 1 ATOM 936 N N . ALA A 1 120 ? 53.517 68.741 193.525 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N 1 ATOM 937 C CA . ALA A 1 120 ? 54.075 70.069 193.737 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA 1 ATOM 938 C C . ALA A 1 120 ? 53.571 71.190 192.843 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C 1 ATOM 939 O O . ALA A 1 120 ? 53.472 72.335 193.281 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O 1 ATOM 940 C CB . ALA A 1 120 ? 55.589 70.002 193.646 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB 1 ATOM 941 N N . LEU A 1 121 ? 53.273 70.875 191.589 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N 1 ATOM 942 C CA . LEU A 1 121 ? 52.852 71.900 190.643 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA 1 ATOM 943 C C . LEU A 1 121 ? 51.391 71.851 190.223 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C 1 ATOM 944 O O . LEU A 1 121 ? 50.789 72.879 189.910 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O 1 ATOM 945 C CB . LEU A 1 121 ? 53.741 71.835 189.397 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB 1 ATOM 946 C CG . LEU A 1 121 ? 55.260 71.808 189.600 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG 1 ATOM 947 C CD1 . LEU A 1 121 ? 55.941 71.703 188.246 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1 1 ATOM 948 C CD2 . LEU A 1 121 ? 55.739 73.048 190.341 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2 1 ATOM 949 N N . VAL A 1 122 ? 50.839 70.649 190.174 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A N 1 ATOM 950 C CA . VAL A 1 122 ? 49.458 70.471 189.764 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CA 1 ATOM 951 C C . VAL A 1 122 ? 48.480 70.567 190.927 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A C 1 ATOM 952 O O . VAL A 1 122 ? 47.441 71.213 190.804 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A O 1 ATOM 953 C CB . VAL A 1 122 ? 49.283 69.134 189.027 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CB 1 ATOM 954 C CG1 . VAL A 1 122 ? 47.837 68.915 188.642 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG1 1 ATOM 955 C CG2 . VAL A 1 122 ? 50.161 69.115 187.801 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 132 VAL A CG2 1 ATOM 956 N N . GLU A 1 123 ? 48.821 69.949 192.056 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A N 1 ATOM 957 C CA . GLU A 1 123 ? 47.957 69.961 193.237 1.00 58.67 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CA 1 ATOM 958 C C . GLU A 1 123 ? 46.695 69.113 193.044 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A C 1 ATOM 959 O O . GLU A 1 123 ? 46.227 68.929 191.924 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A O 1 ATOM 960 C CB . GLU A 1 123 ? 47.614 71.400 193.639 1.00 63.08 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CB 1 ATOM 961 C CG . GLU A 1 123 ? 48.745 72.065 194.424 1.00 74.38 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CG 1 ATOM 962 C CD . GLU A 1 123 ? 48.624 73.573 194.502 1.00 74.73 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A CD 1 ATOM 963 O OE1 . GLU A 1 123 ? 47.486 74.094 194.493 1.00 79.96 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE1 1 ATOM 964 O OE2 . GLU A 1 123 ? 49.679 74.239 194.564 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 133 GLU A OE2 1 ATOM 965 N N . PRO A 1 124 ? 46.128 68.591 194.146 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A N 1 ATOM 966 C CA . PRO A 1 124 ? 44.927 67.752 194.113 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CA 1 ATOM 967 C C . PRO A 1 124 ? 43.856 68.227 193.150 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A C 1 ATOM 968 O O . PRO A 1 124 ? 43.464 69.392 193.174 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A O 1 ATOM 969 C CB . PRO A 1 124 ? 44.454 67.794 195.560 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CB 1 ATOM 970 C CG . PRO A 1 124 ? 45.742 67.831 196.309 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CG 1 ATOM 971 C CD . PRO A 1 124 ? 46.526 68.866 195.541 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 134 PRO A CD 1 ATOM 972 N N . HIS A 1 125 ? 43.437 67.317 192.274 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A N 1 ATOM 973 C CA . HIS A 1 125 ? 42.409 67.571 191.267 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A CA 1 ATOM 974 C C . HIS A 1 125 ? 42.799 68.489 190.114 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A C 1 ATOM 975 O O . HIS A 1 125 ? 41.964 68.819 189.270 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A O 1 ATOM 976 C CB . HIS A 1 125 ? 41.124 68.045 191.932 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A CB 1 ATOM 977 C CG . HIS A 1 125 ? 40.557 67.042 192.878 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A CG 1 ATOM 978 N ND1 . HIS A 1 125 ? 40.075 65.819 192.455 1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A ND1 1 ATOM 979 C CD2 . HIS A 1 125 ? 40.456 67.046 194.230 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A CD2 1 ATOM 980 C CE1 . HIS A 1 125 ? 39.706 65.112 193.509 1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A CE1 1 ATOM 981 N NE2 . HIS A 1 125 ? 39.925 65.833 194.597 1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 135 HIS A NE2 1 ATOM 982 N N . GLY A 1 126 ? 44.069 68.886 190.072 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A N 1 ATOM 983 C CA . GLY A 1 126 ? 44.543 69.728 188.991 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A CA 1 ATOM 984 C C . GLY A 1 126 ? 44.548 68.900 187.718 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A C 1 ATOM 985 O O . GLY A 1 126 ? 44.730 67.675 187.769 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 136 GLY A O 1 ATOM 986 N N . ARG A 1 127 ? 44.372 69.558 186.575 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N 1 ATOM 987 C CA . ARG A 1 127 ? 44.324 68.853 185.300 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA 1 ATOM 988 C C . ARG A 1 127 ? 45.664 68.548 184.632 1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C 1 ATOM 989 O O . ARG A 1 127 ? 46.583 69.370 184.621 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O 1 ATOM 990 C CB . ARG A 1 127 ? 43.348 69.550 184.358 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB 1 ATOM 991 C CG . ARG A 1 127 ? 41.923 69.450 184.875 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG 1 ATOM 992 C CD . ARG A 1 127 ? 40.902 70.167 184.016 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD 1 ATOM 993 N NE . ARG A 1 127 ? 39.556 69.993 184.561 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE 1 ATOM 994 C CZ . ARG A 1 127 ? 38.427 70.268 183.908 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ 1 ATOM 995 N NH1 . ARG A 1 127 ? 38.460 70.737 182.666 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 1 ATOM 996 N NH2 . ARG A 1 127 ? 37.255 70.070 184.498 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 1 ATOM 997 N N . ILE A 1 128 ? 45.772 67.321 184.127 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A N 1 ATOM 998 C CA . ILE A 1 128 ? 46.977 66.836 183.465 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CA 1 ATOM 999 C C . ILE A 1 128 ? 46.620 66.153 182.146 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A C 1 ATOM 1000 O O . ILE A 1 128 ? 45.626 65.426 182.064 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A O 1 ATOM 1001 C CB . ILE A 1 128 ? 47.712 65.777 184.347 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CB 1 ATOM 1002 C CG1 . ILE A 1 128 ? 48.137 66.379 185.685 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG1 1 ATOM 1003 C CG2 . ILE A 1 128 ? 48.943 65.224 183.625 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CG2 1 ATOM 1004 C CD1 . ILE A 1 128 ? 48.716 65.352 186.638 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 138 ILE A CD1 1 ATOM 1005 N N . MET A 1 129 ? 47.433 66.400 181.119 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 139 MET A N 1 ATOM 1006 C CA . MET A 1 129 ? 47.249 65.778 179.806 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CA 1 ATOM 1007 C C . MET A 1 129 ? 48.512 65.023 179.402 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 139 MET A C 1 ATOM 1008 O O . MET A 1 129 ? 49.622 65.582 179.420 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 139 MET A O 1 ATOM 1009 C CB . MET A 1 129 ? 46.896 66.812 178.736 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CB 1 ATOM 1010 C CG . MET A 1 129 ? 45.469 67.310 178.811 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CG 1 ATOM 1011 S SD . MET A 1 129 ? 45.019 68.390 177.453 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 139 MET A SD 1 ATOM 1012 C CE . MET A 1 129 ? 44.288 67.231 176.329 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 139 MET A CE 1 ATOM 1013 N N . GLY A 1 130 ? 48.333 63.742 179.082 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A N 1 ATOM 1014 C CA . GLY A 1 130 ? 49.439 62.895 178.666 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A CA 1 ATOM 1015 C C . GLY A 1 130 ? 49.050 62.009 177.488 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A C 1 ATOM 1016 O O . GLY A 1 130 ? 47.871 61.912 177.137 1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A O 1 ATOM 1017 N N . LEU A 1 131 ? 50.036 61.377 176.856 1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A N 1 ATOM 1018 C CA . LEU A 1 131 ? 49.763 60.502 175.725 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CA 1 ATOM 1019 C C . LEU A 1 131 ? 48.922 59.334 176.222 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A C 1 ATOM 1020 O O . LEU A 1 131 ? 49.190 58.783 177.293 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A O 1 ATOM 1021 C CB . LEU A 1 131 ? 51.069 59.994 175.115 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CB 1 ATOM 1022 C CG . LEU A 1 131 ? 50.956 59.018 173.934 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CG 1 ATOM 1023 C CD1 . LEU A 1 131 ? 50.260 59.679 172.750 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD1 1 ATOM 1024 C CD2 . LEU A 1 131 ? 52.342 58.538 173.534 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 141 LEU A CD2 1 ATOM 1025 N N . ASP A 1 132 ? 47.886 58.977 175.469 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N 1 ATOM 1026 C CA . ASP A 1 132 ? 47.026 57.872 175.876 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA 1 ATOM 1027 C C . ASP A 1 132 ? 47.851 56.597 176.069 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C 1 ATOM 1028 O O . ASP A 1 132 ? 48.823 56.355 175.354 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O 1 ATOM 1029 C CB . ASP A 1 132 ? 45.909 57.646 174.857 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB 1 ATOM 1030 C CG . ASP A 1 132 ? 44.663 57.040 175.480 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG 1 ATOM 1031 O OD1 . ASP A 1 132 ? 44.666 56.759 176.699 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1 1 ATOM 1032 O OD2 . ASP A 1 132 ? 43.666 56.856 174.752 1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2 1 ATOM 1033 N N . LEU A 1 133 ? 47.477 55.807 177.066 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N 1 ATOM 1034 C CA . LEU A 1 133 ? 48.183 54.573 177.383 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA 1 ATOM 1035 C C . LEU A 1 133 ? 48.334 53.617 176.189 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C 1 ATOM 1036 O O . LEU A 1 133 ? 49.457 53.256 175.831 1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O 1 ATOM 1037 C CB . LEU A 1 133 ? 47.514 53.882 178.575 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB 1 ATOM 1038 C CG . LEU A 1 133 ? 48.240 52.695 179.197 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG 1 ATOM 1039 C CD1 . LEU A 1 133 ? 49.545 53.157 179.828 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1 ATOM 1040 C CD2 . LEU A 1 133 ? 47.334 52.046 180.231 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1 ATOM 1041 N N . PRO A 1 134 ? 47.217 53.244 175.521 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A N 1 ATOM 1042 C CA . PRO A 1 134 ? 47.287 52.335 174.367 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CA 1 ATOM 1043 C C . PRO A 1 134 ? 48.002 52.941 173.155 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A C 1 ATOM 1044 O O . PRO A 1 134 ? 48.255 52.251 172.167 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A O 1 ATOM 1045 C CB . PRO A 1 134 ? 45.813 52.058 174.065 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CB 1 ATOM 1046 C CG . PRO A 1 134 ? 45.152 53.353 174.440 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CG 1 ATOM 1047 C CD . PRO A 1 134 ? 45.818 53.647 175.770 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A CD 1 ATOM 1048 N N . ASP A 1 135 ? 48.297 54.237 173.226 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A N 1 ATOM 1049 C CA . ASP A 1 135 ? 48.995 54.935 172.147 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CA 1 ATOM 1050 C C . ASP A 1 135 ? 50.475 55.123 172.462 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A C 1 ATOM 1051 O O . ASP A 1 135 ? 51.157 55.908 171.796 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A O 1 ATOM 1052 C CB . ASP A 1 135 ? 48.360 56.301 171.891 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CB 1 ATOM 1053 C CG . ASP A 1 135 ? 47.029 56.209 171.173 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A CG 1 ATOM 1054 O OD1 . ASP A 1 135 ? 46.527 55.086 170.953 1.00 66.52 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD1 1 ATOM 1055 O OD2 . ASP A 1 135 ? 46.486 57.273 170.815 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 145 ASP A OD2 1 ATOM 1056 N N . GLY A 1 136 ? 50.958 54.431 173.496 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A N 1 ATOM 1057 C CA . GLY A 1 136 ? 52.357 54.530 173.874 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A CA 1 ATOM 1058 C C . GLY A 1 136 ? 52.659 55.385 175.092 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A C 1 ATOM 1059 O O . GLY A 1 136 ? 53.821 55.718 175.342 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 146 GLY A O 1 ATOM 1060 N N . GLY A 1 137 ? 51.623 55.760 175.839 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N 1 ATOM 1061 C CA . GLY A 1 137 ? 51.828 56.565 177.032 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA 1 ATOM 1062 C C . GLY A 1 137 ? 52.175 55.682 178.218 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C 1 ATOM 1063 O O . GLY A 1 137 ? 52.190 54.455 178.093 1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O 1 ATOM 1064 N N . HIS A 1 138 ? 52.469 56.294 179.363 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A N 1 ATOM 1065 C CA . HIS A 1 138 ? 52.803 55.537 180.571 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CA 1 ATOM 1066 C C . HIS A 1 138 ? 51.703 55.732 181.610 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A C 1 ATOM 1067 O O . HIS A 1 138 ? 51.050 56.774 181.634 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A O 1 ATOM 1068 C CB . HIS A 1 138 ? 54.146 56.002 181.144 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CB 1 ATOM 1069 C CG . HIS A 1 138 ? 54.678 55.118 182.230 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CG 1 ATOM 1070 N ND1 . HIS A 1 138 ? 54.449 55.360 183.568 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A ND1 1 ATOM 1071 C CD2 . HIS A 1 138 ? 55.428 53.991 182.175 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CD2 1 ATOM 1072 C CE1 . HIS A 1 138 ? 55.036 54.421 184.289 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A CE1 1 ATOM 1073 N NE2 . HIS A 1 138 ? 55.637 53.578 183.469 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 148 HIS A NE2 1 ATOM 1074 N N . LEU A 1 139 ? 51.508 54.740 182.475 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N 1 ATOM 1075 C CA . LEU A 1 139 ? 50.482 54.820 183.515 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA 1 ATOM 1076 C C . LEU A 1 139 ? 50.561 56.106 184.335 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C 1 ATOM 1077 O O . LEU A 1 139 ? 49.534 56.699 184.661 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O 1 ATOM 1078 C CB . LEU A 1 139 ? 50.575 53.619 184.451 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB 1 ATOM 1079 C CG . LEU A 1 139 ? 49.980 52.321 183.920 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG 1 ATOM 1080 C CD1 . LEU A 1 139 ? 50.453 51.148 184.775 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 ATOM 1081 C CD2 . LEU A 1 139 ? 48.450 52.429 183.892 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 ATOM 1082 N N . THR A 1 140 ? 51.780 56.544 184.642 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 150 THR A N 1 ATOM 1083 C CA . THR A 1 140 ? 51.986 57.751 185.433 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CA 1 ATOM 1084 C C . THR A 1 140 ? 51.546 59.015 184.709 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 150 THR A C 1 ATOM 1085 O O . THR A 1 140 ? 51.497 60.088 185.307 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 150 THR A O 1 ATOM 1086 C CB . THR A 1 140 ? 53.457 57.902 185.894 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CB 1 ATOM 1087 O OG1 . THR A 1 140 ? 54.328 57.946 184.756 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 150 THR A OG1 1 ATOM 1088 C CG2 . THR A 1 140 ? 53.855 56.737 186.785 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CG2 1 ATOM 1089 N N . HIS A 1 141 ? 51.238 58.892 183.421 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A N 1 ATOM 1090 C CA . HIS A 1 141 ? 50.775 60.033 182.639 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A CA 1 ATOM 1091 C C . HIS A 1 141 ? 49.257 60.152 182.722 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A C 1 ATOM 1092 O O . HIS A 1 141 ? 48.668 61.097 182.193 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A O 1 ATOM 1093 C CB . HIS A 1 141 ? 51.229 59.908 181.186 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A CB 1 ATOM 1094 C CG . HIS A 1 141 ? 52.716 59.887 181.027 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A CG 1 ATOM 1095 N ND1 . HIS A 1 141 ? 53.332 59.591 179.832 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A ND1 1 ATOM 1096 C CD2 . HIS A 1 141 ? 53.708 60.095 181.925 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A CD2 1 ATOM 1097 C CE1 . HIS A 1 141 ? 54.643 59.614 180.003 1.00 51.88 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A CE1 1 ATOM 1098 N NE2 . HIS A 1 141 ? 54.896 59.917 181.263 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 151 HIS A NE2 1 ATOM 1099 N N . GLY A 1 142 ? 48.638 59.201 183.419 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A N 1 ATOM 1100 C CA . GLY A 1 142 ? 47.198 59.206 183.582 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A CA 1 ATOM 1101 C C . GLY A 1 142 ? 46.527 58.036 182.893 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A C 1 ATOM 1102 O O . GLY A 1 142 ? 46.907 57.655 181.788 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A O 1 ATOM 1103 N N . PHE A 1 143 ? 45.566 57.426 183.575 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A N 1 ATOM 1104 C CA . PHE A 1 143 ? 44.814 56.313 183.011 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CA 1 ATOM 1105 C C . PHE A 1 143 ? 43.539 56.068 183.808 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A C 1 ATOM 1106 O O . PHE A 1 143 ? 43.574 55.842 185.019 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A O 1 ATOM 1107 C CB . PHE A 1 143 ? 45.649 55.025 182.935 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CB 1 ATOM 1108 C CG . PHE A 1 143 ? 44.942 53.897 182.225 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CG 1 ATOM 1109 C CD1 . PHE A 1 143 ? 44.344 54.106 180.979 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD1 1 ATOM 1110 C CD2 . PHE A 1 143 ? 44.856 52.632 182.803 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD2 1 ATOM 1111 C CE1 . PHE A 1 143 ? 43.668 53.078 180.324 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE1 1 ATOM 1112 C CE2 . PHE A 1 143 ? 44.182 51.593 182.156 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE2 1 ATOM 1113 C CZ . PHE A 1 143 ? 43.588 51.817 180.912 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CZ 1 ATOM 1114 N N . MET A 1 144 ? 42.414 56.112 183.106 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 154 MET A N 1 ATOM 1115 C CA . MET A 1 144 ? 41.108 55.910 183.713 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 154 MET A CA 1 ATOM 1116 C C . MET A 1 144 ? 40.118 55.432 182.661 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 154 MET A C 1 ATOM 1117 O O . MET A 1 144 ? 40.343 55.606 181.462 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 154 MET A O 1 ATOM 1118 C CB . MET A 1 144 ? 40.613 57.215 184.350 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 154 MET A CB 1 ATOM 1119 C CG . MET A 1 144 ? 40.446 58.375 183.383 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 154 MET A CG 1 ATOM 1120 S SD . MET A 1 144 ? 39.893 59.890 184.225 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 154 MET A SD 1 ATOM 1121 C CE . MET A 1 144 ? 38.145 59.508 184.495 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 154 MET A CE 1 ATOM 1122 N N . THR A 1 145 ? 39.038 54.807 183.118 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 155 THR A N 1 ATOM 1123 C CA . THR A 1 145 ? 37.994 54.300 182.233 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA 1 ATOM 1124 C C . THR A 1 145 ? 36.653 54.924 182.626 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 155 THR A C 1 ATOM 1125 O O . THR A 1 145 ? 36.596 55.786 183.507 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 155 THR A O 1 ATOM 1126 C CB . THR A 1 145 ? 37.871 52.757 182.341 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB 1 ATOM 1127 O OG1 . THR A 1 145 ? 37.368 52.399 183.636 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1 1 ATOM 1128 C CG2 . THR A 1 145 ? 39.227 52.091 182.129 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2 1 ATOM 1129 N N . ASP A 1 146 ? 35.579 54.502 181.963 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A N 1 ATOM 1130 C CA . ASP A 1 146 ? 34.243 55.002 182.280 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CA 1 ATOM 1131 C C . ASP A 1 146 ? 33.904 54.587 183.714 1.00 67.35 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A C 1 ATOM 1132 O O . ASP A 1 146 ? 33.170 55.281 184.419 1.00 68.01 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A O 1 ATOM 1133 C CB . ASP A 1 146 ? 33.195 54.386 181.344 1.00 63.99 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CB 1 ATOM 1134 C CG . ASP A 1 146 ? 33.340 54.840 179.902 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A CG 1 ATOM 1135 O OD1 . ASP A 1 146 ? 33.592 56.043 179.661 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD1 1 ATOM 1136 O OD2 . ASP A 1 146 ? 33.170 53.989 179.000 1.00 78.54 ? ? ? ? ? ? 156 ASP A OD2 1 ATOM 1137 N N . LYS A 1 147 ? 34.482 53.466 184.139 1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A N 1 ATOM 1138 C CA . LYS A 1 147 ? 34.241 52.902 185.458 1.00 68.13 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CA 1 ATOM 1139 C C . LYS A 1 147 ? 35.139 53.368 186.595 1.00 67.45 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A C 1 ATOM 1140 O O . LYS A 1 147 ? 34.643 53.684 187.677 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A O 1 ATOM 1141 C CB . LYS A 1 147 ? 34.247 51.378 185.365 1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CB 1 ATOM 1142 C CG . LYS A 1 147 ? 33.115 50.849 184.507 1.00 77.76 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CG 1 ATOM 1143 C CD . LYS A 1 147 ? 33.299 49.388 184.163 1.00 86.09 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CD 1 ATOM 1144 C CE . LYS A 1 147 ? 32.189 48.910 183.235 1.00 90.57 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A CE 1 ATOM 1145 N NZ . LYS A 1 147 ? 32.448 47.536 182.723 1.00 90.34 ? ? ? ? ? ? 157 LYS A NZ 1 ATOM 1146 N N . LYS A 1 148 ? 36.449 53.424 186.369 1.00 65.95 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N 1 ATOM 1147 C CA . LYS A 1 148 ? 37.344 53.854 187.440 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA 1 ATOM 1148 C C . LYS A 1 148 ? 38.672 54.490 187.045 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C 1 ATOM 1149 O O . LYS A 1 148 ? 39.149 54.319 185.924 1.00 58.96 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O 1 ATOM 1150 C CB . LYS A 1 148 ? 37.613 52.685 188.398 1.00 70.53 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB 1 ATOM 1151 C CG . LYS A 1 148 ? 38.275 51.476 187.756 1.00 76.88 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG 1 ATOM 1152 C CD . LYS A 1 148 ? 38.529 50.373 188.779 1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD 1 ATOM 1153 C CE . LYS A 1 148 ? 39.256 49.194 188.139 1.00 88.41 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE 1 ATOM 1154 N NZ . LYS A 1 148 ? 39.550 48.096 189.105 1.00 85.69 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ 1 ATOM 1155 N N . LYS A 1 149 ? 39.216 55.286 187.968 1.00 55.93 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N 1 ATOM 1156 C CA . LYS A 1 149 ? 40.516 55.929 187.802 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA 1 ATOM 1157 C C . LYS A 1 149 ? 41.493 54.842 188.247 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C 1 ATOM 1158 O O . LYS A 1 149 ? 41.456 54.407 189.403 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O 1 ATOM 1159 C CB . LYS A 1 149 ? 40.653 57.148 188.724 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB 1 ATOM 1160 C CG . LYS A 1 149 ? 39.903 58.405 188.289 1.00 57.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG 1 ATOM 1161 C CD . LYS A 1 149 ? 38.479 58.449 188.824 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD 1 ATOM 1162 C CE . LYS A 1 149 ? 37.847 59.829 188.619 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE 1 ATOM 1163 N NZ . LYS A 1 149 ? 38.592 60.922 189.319 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ 1 ATOM 1164 N N . ILE A 1 150 ? 42.342 54.384 187.330 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N 1 ATOM 1165 C CA . ILE A 1 150 ? 43.285 53.309 187.627 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA 1 ATOM 1166 C C . ILE A 1 150 ? 44.655 53.750 188.134 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C 1 ATOM 1167 O O . ILE A 1 150 ? 45.137 53.240 189.149 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O 1 ATOM 1168 C CB . ILE A 1 150 ? 43.427 52.371 186.413 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB 1 ATOM 1169 C CG1 . ILE A 1 150 ? 42.083 51.677 186.147 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 ATOM 1170 C CG2 . ILE A 1 150 ? 44.539 51.354 186.645 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 ATOM 1171 C CD1 . ILE A 1 150 ? 42.053 50.822 184.895 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 ATOM 1172 N N . SER A 1 151 ? 45.295 54.667 187.418 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 161 SER A N 1 ATOM 1173 C CA . SER A 1 151 ? 46.601 55.170 187.819 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CA 1 ATOM 1174 C C . SER A 1 151 ? 46.410 56.171 188.954 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 161 SER A C 1 ATOM 1175 O O . SER A 1 151 ? 45.392 56.862 189.009 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 161 SER A O 1 ATOM 1176 C CB . SER A 1 151 ? 47.274 55.860 186.637 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 161 SER A CB 1 ATOM 1177 O OG . SER A 1 151 ? 48.346 56.681 187.064 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 161 SER A OG 1 ATOM 1178 N N . ALA A 1 152 ? 47.386 56.251 189.855 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N 1 ATOM 1179 C CA . ALA A 1 152 ? 47.312 57.185 190.976 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA 1 ATOM 1180 C C . ALA A 1 152 ? 47.176 58.615 190.467 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C 1 ATOM 1181 O O . ALA A 1 152 ? 46.614 59.475 191.143 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O 1 ATOM 1182 C CB . ALA A 1 152 ? 48.542 57.066 191.842 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB 1 ATOM 1183 N N . THR A 1 153 ? 47.719 58.858 189.278 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 163 THR A N 1 ATOM 1184 C CA . THR A 1 153 ? 47.664 60.166 188.645 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CA 1 ATOM 1185 C C . THR A 1 153 ? 46.213 60.532 188.363 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 163 THR A C 1 ATOM 1186 O O . THR A 1 153 ? 45.797 61.667 188.589 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 163 THR A O 1 ATOM 1187 C CB . THR A 1 153 ? 48.451 60.163 187.335 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CB 1 ATOM 1188 O OG1 . THR A 1 153 ? 49.817 59.850 187.617 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 163 THR A OG1 1 ATOM 1189 C CG2 . THR A 1 153 ? 48.370 61.521 186.646 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 163 THR A CG2 1 ATOM 1190 N N . SER A 1 154 ? 45.441 59.563 187.884 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 164 SER A N 1 ATOM 1191 C CA . SER A 1 154 ? 44.032 59.796 187.597 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CA 1 ATOM 1192 C C . SER A 1 154 ? 43.212 59.861 188.880 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 164 SER A C 1 ATOM 1193 O O . SER A 1 154 ? 42.191 60.550 188.944 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 164 SER A O 1 ATOM 1194 C CB . SER A 1 154 ? 43.479 58.699 186.687 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 164 SER A CB 1 ATOM 1195 O OG . SER A 1 154 ? 44.054 58.768 185.394 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 164 SER A OG 1 ATOM 1196 N N . ILE A 1 155 ? 43.668 59.140 189.900 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A N 1 ATOM 1197 C CA . ILE A 1 155 ? 42.986 59.091 191.185 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CA 1 ATOM 1198 C C . ILE A 1 155 ? 43.051 60.414 191.968 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A C 1 ATOM 1199 O O . ILE A 1 155 ? 42.030 60.886 192.482 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A O 1 ATOM 1200 C CB . ILE A 1 155 ? 43.555 57.940 192.050 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CB 1 ATOM 1201 C CG1 . ILE A 1 155 ? 43.220 56.592 191.405 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG1 1 ATOM 1202 C CG2 . ILE A 1 155 ? 42.990 57.989 193.459 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG2 1 ATOM 1203 C CD1 . ILE A 1 155 ? 43.787 55.393 192.139 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CD1 1 ATOM 1204 N N . PHE A 1 156 ? 44.232 61.028 192.013 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A N 1 ATOM 1205 C CA . PHE A 1 156 ? 44.431 62.265 192.763 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CA 1 ATOM 1206 C C . PHE A 1 156 ? 44.380 63.554 191.958 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A C 1 ATOM 1207 O O . PHE A 1 156 ? 44.206 64.645 192.513 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A O 1 ATOM 1208 C CB . PHE A 1 156 ? 45.736 62.179 193.546 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CB 1 ATOM 1209 C CG . PHE A 1 156 ? 45.761 61.051 194.535 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CG 1 ATOM 1210 C CD1 . PHE A 1 156 ? 45.054 61.148 195.730 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CD1 1 ATOM 1211 C CD2 . PHE A 1 156 ? 46.459 59.882 194.260 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CD2 1 ATOM 1212 C CE1 . PHE A 1 156 ? 45.037 60.099 196.631 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CE1 1 ATOM 1213 C CE2 . PHE A 1 156 ? 46.448 58.826 195.160 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CE2 1 ATOM 1214 C CZ . PHE A 1 156 ? 45.737 58.931 196.348 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 166 PHE A CZ 1 ATOM 1215 N N . PHE A 1 157 ? 44.527 63.422 190.648 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A N 1 ATOM 1216 C CA . PHE A 1 157 ? 44.490 64.563 189.756 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CA 1 ATOM 1217 C C . PHE A 1 157 ? 43.433 64.280 188.705 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A C 1 ATOM 1218 O O . PHE A 1 157 ? 42.767 63.246 188.757 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A O 1 ATOM 1219 C CB . PHE A 1 157 ? 45.870 64.768 189.139 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CB 1 ATOM 1220 C CG . PHE A 1 157 ? 46.966 64.874 190.165 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CG 1 ATOM 1221 C CD1 . PHE A 1 157 ? 47.240 66.089 190.781 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CD1 1 ATOM 1222 C CD2 . PHE A 1 157 ? 47.686 63.746 190.556 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CD2 1 ATOM 1223 C CE1 . PHE A 1 157 ? 48.212 66.185 191.781 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CE1 1 ATOM 1224 C CE2 . PHE A 1 157 ? 48.659 63.828 191.555 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CE2 1 ATOM 1225 C CZ . PHE A 1 157 ? 48.922 65.052 192.170 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 167 PHE A CZ 1 ATOM 1226 N N . GLU A 1 158 ? 43.214 65.222 187.799 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A N 1 ATOM 1227 C CA . GLU A 1 158 ? 42.213 65.026 186.754 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CA 1 ATOM 1228 C C . GLU A 1 158 ? 42.916 64.961 185.403 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A C 1 ATOM 1229 O O . GLU A 1 158 ? 43.340 65.977 184.854 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A O 1 ATOM 1230 C CB . GLU A 1 158 ? 41.175 66.151 186.797 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CB 1 ATOM 1231 C CG . GLU A 1 158 ? 40.349 66.191 188.090 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CG 1 ATOM 1232 C CD . GLU A 1 158 ? 39.340 65.035 188.226 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CD 1 ATOM 1233 O OE1 . GLU A 1 158 ? 38.927 64.448 187.197 1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE1 1 ATOM 1234 O OE2 . GLU A 1 158 ? 38.937 64.730 189.372 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE2 1 ATOM 1235 N N . SER A 1 159 ? 43.045 63.755 184.872 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 169 SER A N 1 ATOM 1236 C CA . SER A 1 159 ? 43.737 63.579 183.607 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 169 SER A CA 1 ATOM 1237 C C . SER A 1 159 ? 42.859 63.242 182.414 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 169 SER A C 1 ATOM 1238 O O . SER A 1 159 ? 41.817 62.603 182.550 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 169 SER A O 1 ATOM 1239 C CB . SER A 1 159 ? 44.821 62.505 183.750 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 169 SER A CB 1 ATOM 1240 O OG . SER A 1 159 ? 44.256 61.215 183.928 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 169 SER A OG 1 ATOM 1241 N N . MET A 1 160 ? 43.292 63.720 181.249 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 170 MET A N 1 ATOM 1242 C CA . MET A 1 160 ? 42.637 63.465 179.969 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 170 MET A CA 1 ATOM 1243 C C . MET A 1 160 ? 43.789 63.300 178.989 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 170 MET A C 1 ATOM 1244 O O . MET A 1 160 ? 44.693 64.138 178.923 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 170 MET A O 1 ATOM 1245 C CB . MET A 1 160 ? 41.735 64.618 179.535 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 170 MET A CB 1 ATOM 1246 C CG . MET A 1 160 ? 40.973 64.309 178.257 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 170 MET A CG 1 ATOM 1247 S SD . MET A 1 160 ? 39.937 65.652 177.696 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 170 MET A SD 1 ATOM 1248 C CE . MET A 1 160 ? 41.060 66.586 176.774 1.00 59.95 ? ? ? ? ? ? 170 MET A CE 1 ATOM 1249 N N . PRO A 1 161 ? 43.782 62.206 178.222 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A N 1 ATOM 1250 C CA . PRO A 1 161 ? 44.851 61.952 177.262 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CA 1 ATOM 1251 C C . PRO A 1 161 ? 44.710 62.576 175.887 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A C 1 ATOM 1252 O O . PRO A 1 161 ? 43.612 62.942 175.465 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A O 1 ATOM 1253 C CB . PRO A 1 161 ? 44.805 60.439 177.135 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CB 1 ATOM 1254 C CG . PRO A 1 161 ? 43.334 60.184 177.132 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CG 1 ATOM 1255 C CD . PRO A 1 161 ? 42.855 61.061 178.285 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 171 PRO A CD 1 ATOM 1256 N N . TYR A 1 162 ? 45.853 62.740 175.224 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A N 1 ATOM 1257 C CA . TYR A 1 162 ? 45.889 63.210 173.850 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CA 1 ATOM 1258 C C . TYR A 1 162 ? 46.308 61.963 173.074 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A C 1 ATOM 1259 O O . TYR A 1 162 ? 46.919 61.052 173.646 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A O 1 ATOM 1260 C CB . TYR A 1 162 ? 46.831 64.398 173.638 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CB 1 ATOM 1261 C CG . TYR A 1 162 ? 48.264 64.237 174.068 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CG 1 ATOM 1262 C CD1 . TYR A 1 162 ? 49.210 63.664 173.216 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD1 1 ATOM 1263 C CD2 . TYR A 1 162 ? 48.706 64.772 175.277 1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CD2 1 ATOM 1264 C CE1 . TYR A 1 162 ? 50.563 63.639 173.556 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE1 1 ATOM 1265 C CE2 . TYR A 1 162 ? 50.052 64.755 175.624 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CE2 1 ATOM 1266 C CZ . TYR A 1 162 ? 50.972 64.193 174.759 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A CZ 1 ATOM 1267 O OH . TYR A 1 162 ? 52.301 64.219 175.082 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 172 TYR A OH 1 ATOM 1268 N N . LYS A 1 163 ? 45.949 61.888 171.796 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A N 1 ATOM 1269 C CA . LYS A 1 163 ? 46.247 60.684 171.024 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CA 1 ATOM 1270 C C . LYS A 1 163 ? 47.191 60.751 169.830 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A C 1 ATOM 1271 O O . LYS A 1 163 ? 47.612 61.819 169.382 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A O 1 ATOM 1272 C CB . LYS A 1 163 ? 44.933 60.021 170.586 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CB 1 ATOM 1273 C CG . LYS A 1 163 ? 44.010 59.628 171.738 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CG 1 ATOM 1274 C CD . LYS A 1 163 ? 42.774 58.860 171.264 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CD 1 ATOM 1275 C CE . LYS A 1 163 ? 43.122 57.467 170.720 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A CE 1 ATOM 1276 N NZ . LYS A 1 163 ? 43.758 56.557 171.732 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 173 LYS A NZ 1 ATOM 1277 N N . VAL A 1 164 ? 47.553 59.559 169.368 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A N 1 ATOM 1278 C CA . VAL A 1 164 ? 48.404 59.356 168.207 1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CA 1 ATOM 1279 C C . VAL A 1 164 ? 47.430 59.166 167.033 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A C 1 ATOM 1280 O O . VAL A 1 164 ? 46.343 58.590 167.206 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A O 1 ATOM 1281 C CB . VAL A 1 164 ? 49.292 58.074 168.400 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CB 1 ATOM 1282 C CG1 . VAL A 1 164 ? 49.436 57.299 167.115 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG1 1 ATOM 1283 C CG2 . VAL A 1 164 ? 50.667 58.450 168.913 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 174 VAL A CG2 1 ATOM 1284 N N . ASN A 1 165 ? 47.790 59.709 165.871 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N 1 ATOM 1285 C CA . ASN A 1 165 ? 46.979 59.582 164.656 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA 1 ATOM 1286 C C . ASN A 1 165 ? 47.067 58.112 164.228 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C 1 ATOM 1287 O O . ASN A 1 165 ? 48.142 57.631 163.879 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O 1 ATOM 1288 C CB . ASN A 1 165 ? 47.552 60.486 163.561 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB 1 ATOM 1289 C CG . ASN A 1 165 ? 46.677 60.544 162.325 1.00 60.93 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG 1 ATOM 1290 O OD1 . ASN A 1 165 ? 45.816 59.687 162.105 1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 ATOM 1291 N ND2 . ASN A 1 165 ? 46.898 61.560 161.504 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 ATOM 1292 N N . PRO A 1 166 ? 45.935 57.386 164.238 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A N 1 ATOM 1293 C CA . PRO A 1 166 ? 45.929 55.967 163.856 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CA 1 ATOM 1294 C C . PRO A 1 166 ? 46.446 55.647 162.449 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A C 1 ATOM 1295 O O . PRO A 1 166 ? 46.908 54.535 162.194 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A O 1 ATOM 1296 C CB . PRO A 1 166 ? 44.464 55.560 164.058 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CB 1 ATOM 1297 C CG . PRO A 1 166 ? 43.719 56.823 163.800 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CG 1 ATOM 1298 C CD . PRO A 1 166 ? 44.566 57.865 164.502 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 176 PRO A CD 1 ATOM 1299 N N . ASP A 1 167 ? 46.402 56.626 161.549 1.00 63.35 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A N 1 ATOM 1300 C CA . ASP A 1 167 ? 46.876 56.417 160.185 1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CA 1 ATOM 1301 C C . ASP A 1 167 ? 48.390 56.552 160.079 1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A C 1 ATOM 1302 O O . ASP A 1 167 ? 49.080 55.610 159.685 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A O 1 ATOM 1303 C CB . ASP A 1 167 ? 46.210 57.408 159.231 1.00 66.45 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CB 1 ATOM 1304 C CG . ASP A 1 167 ? 44.698 57.327 159.270 1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A CG 1 ATOM 1305 O OD1 . ASP A 1 167 ? 44.156 56.213 159.459 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A OD1 1 ATOM 1306 O OD2 . ASP A 1 167 ? 44.052 58.385 159.114 1.00 66.05 ? ? ? ? ? ? 177 ASP A OD2 1 ATOM 1307 N N . THR A 1 168 ? 48.899 57.719 160.460 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N 1 ATOM 1308 C CA . THR A 1 168 ? 50.329 58.002 160.387 1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA 1 ATOM 1309 C C . THR A 1 168 ? 51.173 57.350 161.476 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C 1 ATOM 1310 O O . THR A 1 168 ? 52.334 57.007 161.246 1.00 67.39 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O 1 ATOM 1311 C CB . THR A 1 168 ? 50.584 59.509 160.449 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB 1 ATOM 1312 O OG1 . THR A 1 168 ? 50.234 59.988 161.751 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1 1 ATOM 1313 C CG2 . THR A 1 168 ? 49.745 60.236 159.404 1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2 1 ATOM 1314 N N . GLY A 1 169 ? 50.595 57.207 162.665 1.00 62.04 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A N 1 ATOM 1315 C CA . GLY A 1 169 ? 51.319 56.621 163.781 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A CA 1 ATOM 1316 C C . GLY A 1 169 ? 51.998 57.680 164.632 1.00 57.24 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A C 1 ATOM 1317 O O . GLY A 1 169 ? 52.543 57.374 165.691 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 179 GLY A O 1 ATOM 1318 N N . TYR A 1 170 ? 51.980 58.924 164.154 1.00 54.75 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A N 1 ATOM 1319 C CA . TYR A 1 170 ? 52.579 60.060 164.855 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CA 1 ATOM 1320 C C . TYR A 1 170 ? 51.558 60.730 165.770 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A C 1 ATOM 1321 O O . TYR A 1 170 ? 50.355 60.682 165.513 1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A O 1 ATOM 1322 C CB . TYR A 1 170 ? 53.084 61.106 163.857 1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CB 1 ATOM 1323 C CG . TYR A 1 170 ? 54.326 60.707 163.100 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CG 1 ATOM 1324 C CD1 . TYR A 1 170 ? 54.240 59.920 161.952 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CD1 1 ATOM 1325 C CD2 . TYR A 1 170 ? 55.589 61.111 163.531 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CD2 1 ATOM 1326 C CE1 . TYR A 1 170 ? 55.381 59.539 161.249 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CE1 1 ATOM 1327 C CE2 . TYR A 1 170 ? 56.740 60.738 162.839 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CE2 1 ATOM 1328 C CZ . TYR A 1 170 ? 56.629 59.949 161.699 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A CZ 1 ATOM 1329 O OH . TYR A 1 170 ? 57.757 59.548 161.019 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 180 TYR A OH 1 ATOM 1330 N N . ILE A 1 171 ? 52.043 61.367 166.831 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A N 1 ATOM 1331 C CA . ILE A 1 171 ? 51.170 62.065 167.770 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A CA 1 ATOM 1332 C C . ILE A 1 171 ? 50.420 63.195 167.058 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A C 1 ATOM 1333 O O . ILE A 1 171 ? 51.025 64.009 166.350 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A O 1 ATOM 1334 C CB . ILE A 1 171 ? 51.983 62.677 168.950 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A CB 1 ATOM 1335 C CG1 . ILE A 1 171 ? 52.503 61.572 169.871 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A CG1 1 ATOM 1336 C CG2 . ILE A 1 171 ? 51.131 63.685 169.729 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A CG2 1 ATOM 1337 C CD1 . ILE A 1 171 ? 53.482 62.071 170.926 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 181 ILE A CD1 1 ATOM 1338 N N . ASN A 1 172 ? 49.105 63.236 167.247 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A N 1 ATOM 1339 C CA . ASN A 1 172 ? 48.286 64.278 166.645 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CA 1 ATOM 1340 C C . ASN A 1 172 ? 48.345 65.543 167.513 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A C 1 ATOM 1341 O O . ASN A 1 172 ? 47.558 65.709 168.445 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A O 1 ATOM 1342 C CB . ASN A 1 172 ? 46.844 63.796 166.507 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CB 1 ATOM 1343 C CG . ASN A 1 172 ? 45.979 64.753 165.710 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A CG 1 ATOM 1344 O OD1 . ASN A 1 172 ? 46.348 65.913 165.495 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A OD1 1 ATOM 1345 N ND2 . ASN A 1 172 ? 44.820 64.269 165.265 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 182 ASN A ND2 1 ATOM 1346 N N . TYR A 1 173 ? 49.295 66.423 167.215 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A N 1 ATOM 1347 C CA . TYR A 1 173 ? 49.454 67.659 167.971 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CA 1 ATOM 1348 C C . TYR A 1 173 ? 48.302 68.642 167.728 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A C 1 ATOM 1349 O O . TYR A 1 173 ? 47.999 69.476 168.584 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A O 1 ATOM 1350 C CB . TYR A 1 173 ? 50.796 68.314 167.640 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CB 1 ATOM 1351 C CG . TYR A 1 173 ? 52.002 67.467 167.999 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CG 1 ATOM 1352 C CD1 . TYR A 1 173 ? 52.477 67.412 169.309 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CD1 1 ATOM 1353 C CD2 . TYR A 1 173 ? 52.678 66.732 167.027 1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CD2 1 ATOM 1354 C CE1 . TYR A 1 173 ? 53.598 66.649 169.639 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CE1 1 ATOM 1355 C CE2 . TYR A 1 173 ? 53.799 65.964 167.348 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CE2 1 ATOM 1356 C CZ . TYR A 1 173 ? 54.253 65.928 168.653 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A CZ 1 ATOM 1357 O OH . TYR A 1 173 ? 55.361 65.177 168.973 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 183 TYR A OH 1 ATOM 1358 N N . ASP A 1 174 ? 47.654 68.527 166.571 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N 1 ATOM 1359 C CA . ASP A 1 174 ? 46.532 69.398 166.234 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA 1 ATOM 1360 C C . ASP A 1 174 ? 45.343 69.154 167.162 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C 1 ATOM 1361 O O . ASP A 1 174 ? 44.751 70.104 167.671 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O 1 ATOM 1362 C CB . ASP A 1 174 ? 46.096 69.200 164.773 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB 1 ATOM 1363 C CG . ASP A 1 174 ? 47.095 69.768 163.761 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG 1 ATOM 1364 O OD1 . ASP A 1 174 ? 47.988 70.554 164.141 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 ATOM 1365 O OD2 . ASP A 1 174 ? 46.969 69.434 162.564 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1 ATOM 1366 N N . GLN A 1 175 ? 44.994 67.886 167.383 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A N 1 ATOM 1367 C CA . GLN A 1 175 ? 43.870 67.563 168.257 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A CA 1 ATOM 1368 C C . GLN A 1 175 ? 44.187 67.905 169.711 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A C 1 ATOM 1369 O O . GLN A 1 175 ? 43.295 68.253 170.483 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A O 1 ATOM 1370 C CB . GLN A 1 175 ? 43.467 66.098 168.138 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A CB 1 ATOM 1371 C CG . GLN A 1 175 ? 42.100 65.822 168.750 1.00 77.60 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A CG 1 ATOM 1372 C CD . GLN A 1 175 ? 41.830 64.346 168.992 1.00 89.44 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A CD 1 ATOM 1373 O OE1 . GLN A 1 175 ? 42.718 63.501 168.842 1.00 93.19 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A OE1 1 ATOM 1374 N NE2 . GLN A 1 175 ? 40.597 64.031 169.390 1.00 92.18 ? ? ? ? ? ? 185 GLN A NE2 1 ATOM 1375 N N . LEU A 1 176 ? 45.459 67.807 170.079 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N 1 ATOM 1376 C CA . LEU A 1 176 ? 45.886 68.143 171.433 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA 1 ATOM 1377 C C . LEU A 1 176 ? 45.661 69.634 171.660 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C 1 ATOM 1378 O O . LEU A 1 176 ? 45.065 70.035 172.659 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O 1 ATOM 1379 C CB . LEU A 1 176 ? 47.367 67.806 171.632 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB 1 ATOM 1380 C CG . LEU A 1 176 ? 48.053 68.382 172.878 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG 1 ATOM 1381 C CD1 . LEU A 1 176 ? 47.315 67.971 174.152 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 ATOM 1382 C CD2 . LEU A 1 176 ? 49.502 67.931 172.923 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 ATOM 1383 N N . GLU A 1 177 ? 46.133 70.441 170.714 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A N 1 ATOM 1384 C CA . GLU A 1 177 ? 45.998 71.892 170.772 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CA 1 ATOM 1385 C C . GLU A 1 177 ? 44.534 72.312 170.904 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A C 1 ATOM 1386 O O . GLU A 1 177 ? 44.212 73.254 171.631 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A O 1 ATOM 1387 C CB . GLU A 1 177 ? 46.605 72.513 169.514 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CB 1 ATOM 1388 C CG . GLU A 1 177 ? 46.603 74.026 169.488 1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CG 1 ATOM 1389 C CD . GLU A 1 177 ? 47.381 74.587 168.310 1.00 67.48 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CD 1 ATOM 1390 O OE1 . GLU A 1 177 ? 46.975 74.320 167.158 1.00 66.84 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE1 1 ATOM 1391 O OE2 . GLU A 1 177 ? 48.402 75.282 168.540 1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE2 1 ATOM 1392 N N . GLU A 1 178 ? 43.649 71.597 170.216 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A N 1 ATOM 1393 C CA . GLU A 1 178 ? 42.231 71.911 170.269 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CA 1 ATOM 1394 C C . GLU A 1 178 ? 41.624 71.550 171.622 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A C 1 ATOM 1395 O O . GLU A 1 178 ? 40.949 72.378 172.243 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A O 1 ATOM 1396 C CB . GLU A 1 178 ? 41.475 71.195 169.152 1.00 66.17 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CB 1 ATOM 1397 C CG . GLU A 1 178 ? 41.887 71.606 167.754 1.00 81.31 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CG 1 ATOM 1398 C CD . GLU A 1 178 ? 41.093 70.880 166.684 1.00 89.94 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A CD 1 ATOM 1399 O OE1 . GLU A 1 178 ? 41.239 69.640 166.566 1.00 92.62 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE1 1 ATOM 1400 O OE2 . GLU A 1 178 ? 40.318 71.552 165.969 1.00 91.77 ? ? ? ? ? ? 188 GLU A OE2 1 ATOM 1401 N N . ASN A 1 179 ? 41.892 70.329 172.085 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A N 1 ATOM 1402 C CA . ASN A 1 179 ? 41.357 69.855 173.361 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CA 1 ATOM 1403 C C . ASN A 1 179 ? 41.885 70.584 174.592 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A C 1 ATOM 1404 O O . ASN A 1 179 ? 41.164 70.733 175.580 1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A O 1 ATOM 1405 C CB . ASN A 1 179 ? 41.558 68.349 173.498 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CB 1 ATOM 1406 C CG . ASN A 1 179 ? 40.665 67.561 172.562 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A CG 1 ATOM 1407 O OD1 . ASN A 1 179 ? 39.847 68.130 171.839 1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A OD1 1 ATOM 1408 N ND2 . ASN A 1 179 ? 40.809 66.242 172.578 1.00 57.92 ? ? ? ? ? ? 189 ASN A ND2 1 ATOM 1409 N N . ALA A 1 180 ? 43.127 71.051 174.527 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A N 1 ATOM 1410 C CA . ALA A 1 180 ? 43.720 71.782 175.638 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A CA 1 ATOM 1411 C C . ALA A 1 180 ? 42.932 73.065 175.941 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A C 1 ATOM 1412 O O . ALA A 1 180 ? 42.846 73.490 177.090 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A O 1 ATOM 1413 C CB . ALA A 1 180 ? 45.169 72.109 175.327 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 190 ALA A CB 1 ATOM 1414 N N . ARG A 1 181 ? 42.348 73.670 174.910 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A N 1 ATOM 1415 C CA . ARG A 1 181 ? 41.568 74.896 175.075 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A CA 1 ATOM 1416 C C . ARG A 1 181 ? 40.241 74.621 175.764 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A C 1 ATOM 1417 O O . ARG A 1 181 ? 39.614 75.532 176.310 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A O 1 ATOM 1418 C CB . ARG A 1 181 ? 41.296 75.551 173.720 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A CB 1 ATOM 1419 C CG . ARG A 1 181 ? 42.534 76.067 173.016 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A CG 1 ATOM 1420 C CD . ARG A 1 181 ? 42.206 76.468 171.593 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A CD 1 ATOM 1421 N NE . ARG A 1 181 ? 43.412 76.832 170.858 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A NE 1 ATOM 1422 C CZ . ARG A 1 181 ? 43.716 76.389 169.642 1.00 58.23 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A CZ 1 ATOM 1423 N NH1 . ARG A 1 181 ? 42.895 75.559 169.006 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A NH1 1 ATOM 1424 N NH2 . ARG A 1 181 ? 44.859 76.755 169.076 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 191 ARG A NH2 1 ATOM 1425 N N . LEU A 1 182 ? 39.807 73.367 175.709 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A N 1 ATOM 1426 C CA . LEU A 1 182 ? 38.555 72.968 176.320 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CA 1 ATOM 1427 C C . LEU A 1 182 ? 38.761 72.425 177.730 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A C 1 ATOM 1428 O O . LEU A 1 182 ? 37.972 72.700 178.634 1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A O 1 ATOM 1429 C CB . LEU A 1 182 ? 37.877 71.895 175.464 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CB 1 ATOM 1430 C CG . LEU A 1 182 ? 37.455 72.254 174.039 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CG 1 ATOM 1431 C CD1 . LEU A 1 182 ? 36.885 71.026 173.359 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD1 1 ATOM 1432 C CD2 . LEU A 1 182 ? 36.416 73.369 174.064 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD2 1 ATOM 1433 N N . PHE A 1 183 ? 39.840 71.669 177.904 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A N 1 ATOM 1434 C CA . PHE A 1 183 ? 40.171 71.022 179.165 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CA 1 ATOM 1435 C C . PHE A 1 183 ? 40.915 71.919 180.160 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A C 1 ATOM 1436 O O . PHE A 1 183 ? 40.673 71.849 181.367 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A O 1 ATOM 1437 C CB . PHE A 1 183 ? 40.980 69.758 178.852 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CB 1 ATOM 1438 C CG . PHE A 1 183 ? 41.205 68.854 180.029 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CG 1 ATOM 1439 C CD1 . PHE A 1 183 ? 40.139 68.231 180.662 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CD1 1 ATOM 1440 C CD2 . PHE A 1 183 ? 42.494 68.591 180.474 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CD2 1 ATOM 1441 C CE1 . PHE A 1 183 ? 40.355 67.354 181.717 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CE1 1 ATOM 1442 C CE2 . PHE A 1 183 ? 42.721 67.714 181.529 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CE2 1 ATOM 1443 C CZ . PHE A 1 183 ? 41.650 67.096 182.151 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 193 PHE A CZ 1 ATOM 1444 N N . HIS A 1 184 ? 41.814 72.758 179.653 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A N 1 ATOM 1445 C CA . HIS A 1 184 ? 42.605 73.670 180.485 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A CA 1 ATOM 1446 C C . HIS A 1 184 ? 43.584 72.924 181.388 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A C 1 ATOM 1447 O O . HIS A 1 184 ? 43.511 73.022 182.609 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A O 1 ATOM 1448 C CB . HIS A 1 184 ? 41.701 74.562 181.353 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A CB 1 ATOM 1449 C CG . HIS A 1 184 ? 40.671 75.321 180.575 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A CG 1 ATOM 1450 N ND1 . HIS A 1 184 ? 40.979 76.420 179.805 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A ND1 1 ATOM 1451 C CD2 . HIS A 1 184 ? 39.333 75.141 180.456 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A CD2 1 ATOM 1452 C CE1 . HIS A 1 184 ? 39.877 76.887 179.246 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A CE1 1 ATOM 1453 N NE2 . HIS A 1 184 ? 38.864 76.129 179.625 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 194 HIS A NE2 1 ATOM 1454 N N . PRO A 1 185 ? 44.523 72.171 180.799 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A N 1 ATOM 1455 C CA . PRO A 1 185 ? 45.484 71.439 181.626 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A CA 1 ATOM 1456 C C . PRO A 1 185 ? 46.403 72.380 182.395 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A C 1 ATOM 1457 O O . PRO A 1 185 ? 46.702 73.480 181.931 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A O 1 ATOM 1458 C CB . PRO A 1 185 ? 46.273 70.639 180.589 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A CB 1 ATOM 1459 C CG . PRO A 1 185 ? 46.278 71.551 179.407 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A CG 1 ATOM 1460 C CD . PRO A 1 185 ? 44.821 71.977 179.369 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 195 PRO A CD 1 ATOM 1461 N N . LYS A 1 186 ? 46.796 71.967 183.596 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A N 1 ATOM 1462 C CA . LYS A 1 186 ? 47.718 72.756 184.407 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CA 1 ATOM 1463 C C . LYS A 1 186 ? 49.134 72.294 184.059 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A C 1 ATOM 1464 O O . LYS A 1 186 ? 50.110 73.012 184.288 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A O 1 ATOM 1465 C CB . LYS A 1 186 ? 47.452 72.545 185.902 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CB 1 ATOM 1466 C CG . LYS A 1 186 ? 46.139 73.131 186.398 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CG 1 ATOM 1467 C CD . LYS A 1 186 ? 46.146 74.658 186.315 1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CD 1 ATOM 1468 C CE . LYS A 1 186 ? 44.864 75.256 186.893 1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A CE 1 ATOM 1469 N NZ . LYS A 1 186 ? 44.931 76.742 187.050 1.00 82.92 ? ? ? ? ? ? 196 LYS A NZ 1 ATOM 1470 N N . LEU A 1 187 ? 49.222 71.097 183.480 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A N 1 ATOM 1471 C CA . LEU A 1 187 ? 50.491 70.495 183.090 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CA 1 ATOM 1472 C C . LEU A 1 187 ? 50.320 69.477 181.959 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A C 1 ATOM 1473 O O . LEU A 1 187 ? 49.409 68.640 181.985 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A O 1 ATOM 1474 C CB . LEU A 1 187 ? 51.146 69.835 184.310 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CB 1 ATOM 1475 C CG . LEU A 1 187 ? 52.490 69.109 184.180 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CG 1 ATOM 1476 C CD1 . LEU A 1 187 ? 53.250 69.156 185.503 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD1 1 ATOM 1477 C CD2 . LEU A 1 187 ? 52.272 67.669 183.740 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 197 LEU A CD2 1 ATOM 1478 N N . ILE A 1 188 ? 51.191 69.579 180.957 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A N 1 ATOM 1479 C CA . ILE A 1 188 ? 51.190 68.676 179.810 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CA 1 ATOM 1480 C C . ILE A 1 188 ? 52.461 67.833 179.862 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A C 1 ATOM 1481 O O . ILE A 1 188 ? 53.557 68.361 180.053 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A O 1 ATOM 1482 C CB . ILE A 1 188 ? 51.143 69.453 178.474 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CB 1 ATOM 1483 C CG1 . ILE A 1 188 ? 49.831 70.239 178.377 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CG1 1 ATOM 1484 C CG2 . ILE A 1 188 ? 51.278 68.487 177.289 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CG2 1 ATOM 1485 C CD1 . ILE A 1 188 ? 49.680 71.035 177.100 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CD1 1 ATOM 1486 N N . ILE A 1 189 ? 52.307 66.519 179.740 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N 1 ATOM 1487 C CA . ILE A 1 189 ? 53.457 65.622 179.784 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA 1 ATOM 1488 C C . ILE A 1 189 ? 53.958 65.284 178.396 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C 1 ATOM 1489 O O . ILE A 1 189 ? 53.189 64.854 177.541 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O 1 ATOM 1490 C CB . ILE A 1 189 ? 53.131 64.306 180.510 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB 1 ATOM 1491 C CG1 . ILE A 1 189 ? 52.682 64.593 181.943 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1 1 ATOM 1492 C CG2 . ILE A 1 189 ? 54.355 63.381 180.506 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2 1 ATOM 1493 C CD1 . ILE A 1 189 ? 52.027 63.411 182.623 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1 1 ATOM 1494 N N . ALA A 1 190 ? 55.251 65.504 178.180 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 200 ALA A N 1 ATOM 1495 C CA . ALA A 1 190 ? 55.899 65.209 176.908 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 200 ALA A CA 1 ATOM 1496 C C . ALA A 1 190 ? 56.871 64.057 177.168 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 200 ALA A C 1 ATOM 1497 O O . ALA A 1 190 ? 58.024 64.268 177.554 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 200 ALA A O 1 ATOM 1498 C CB . ALA A 1 190 ? 56.642 66.440 176.398 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 200 ALA A CB 1 ATOM 1499 N N . GLY A 1 191 ? 56.377 62.837 176.996 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N 1 ATOM 1500 C CA . GLY A 1 191 ? 57.191 61.658 177.232 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA 1 ATOM 1501 C C . GLY A 1 191 ? 56.401 60.430 176.845 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C 1 ATOM 1502 O O . GLY A 1 191 ? 55.174 60.441 176.898 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O 1 ATOM 1503 N N . THR A 1 192 ? 57.094 59.358 176.480 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 202 THR A N 1 ATOM 1504 C CA . THR A 1 192 ? 56.418 58.137 176.048 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 202 THR A CA 1 ATOM 1505 C C . THR A 1 192 ? 57.057 56.875 176.587 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 202 THR A C 1 ATOM 1506 O O . THR A 1 192 ? 58.202 56.881 177.033 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 202 THR A O 1 ATOM 1507 C CB . THR A 1 192 ? 56.442 58.016 174.509 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 202 THR A CB 1 ATOM 1508 O OG1 . THR A 1 192 ? 57.804 57.888 174.065 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 202 THR A OG1 1 ATOM 1509 C CG2 . THR A 1 192 ? 55.813 59.248 173.856 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 202 THR A CG2 1 ATOM 1510 N N . SER A 1 193 ? 56.318 55.779 176.512 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 203 SER A N 1 ATOM 1511 C CA . SER A 1 193 ? 56.834 54.496 176.959 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CA 1 ATOM 1512 C C . SER A 1 193 ? 57.056 53.614 175.722 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 203 SER A C 1 ATOM 1513 O O . SER A 1 193 ? 57.988 52.806 175.683 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 203 SER A O 1 ATOM 1514 C CB . SER A 1 193 ? 55.860 53.841 177.938 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 203 SER A CB 1 ATOM 1515 O OG . SER A 1 193 ? 56.474 52.762 178.615 1.00 65.26 ? ? ? ? ? ? 203 SER A OG 1 ATOM 1516 N N . CYS A 1 194 ? 56.235 53.824 174.693 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A N 1 ATOM 1517 C CA . CYS A 1 194 ? 56.325 53.062 173.451 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A CA 1 ATOM 1518 C C . CYS A 1 194 ? 56.049 53.930 172.226 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A C 1 ATOM 1519 O O . CYS A 1 194 ? 54.970 53.865 171.628 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A O 1 ATOM 1520 C CB . CYS A 1 194 ? 55.354 51.879 173.471 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A CB 1 ATOM 1521 S SG . CYS A 1 194 ? 55.423 50.860 171.973 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 204 CYS A SG 1 ATOM 1522 N N . TYR A 1 195 ? 57.050 54.712 171.838 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A N 1 ATOM 1523 C CA . TYR A 1 195 ? 56.948 55.619 170.699 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CA 1 ATOM 1524 C C . TYR A 1 195 ? 58.344 55.698 170.086 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A C 1 ATOM 1525 O O . TYR A 1 195 ? 59.323 55.972 170.783 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A O 1 ATOM 1526 C CB . TYR A 1 195 ? 56.487 56.988 171.197 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CB 1 ATOM 1527 C CG . TYR A 1 195 ? 56.107 57.993 170.135 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CG 1 ATOM 1528 C CD1 . TYR A 1 195 ? 54.998 57.787 169.312 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CD1 1 ATOM 1529 C CD2 . TYR A 1 195 ? 56.825 59.181 169.989 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CD2 1 ATOM 1530 C CE1 . TYR A 1 195 ? 54.609 58.741 168.368 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CE1 1 ATOM 1531 C CE2 . TYR A 1 195 ? 56.444 60.145 169.049 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CE2 1 ATOM 1532 C CZ . TYR A 1 195 ? 55.335 59.918 168.244 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A CZ 1 ATOM 1533 O OH . TYR A 1 195 ? 54.943 60.876 167.330 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 205 TYR A OH 1 ATOM 1534 N N . SER A 1 196 ? 58.427 55.456 168.781 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 206 SER A N 1 ATOM 1535 C CA . SER A 1 196 ? 59.708 55.443 168.073 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CA 1 ATOM 1536 C C . SER A 1 196 ? 60.241 56.773 167.555 1.00 56.97 ? ? ? ? ? ? 206 SER A C 1 ATOM 1537 O O . SER A 1 196 ? 61.387 56.839 167.097 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 206 SER A O 1 ATOM 1538 C CB . SER A 1 196 ? 59.623 54.467 166.902 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 206 SER A CB 1 ATOM 1539 O OG . SER A 1 196 ? 58.591 54.857 166.015 1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 206 SER A OG 1 ATOM 1540 N N . ARG A 1 197 ? 59.440 57.831 167.654 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A N 1 ATOM 1541 C CA . ARG A 1 197 ? 59.848 59.132 167.134 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A CA 1 ATOM 1542 C C . ARG A 1 197 ? 60.079 60.253 168.134 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A C 1 ATOM 1543 O O . ARG A 1 197 ? 59.549 60.247 169.241 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A O 1 ATOM 1544 C CB . ARG A 1 197 ? 58.835 59.603 166.096 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A CB 1 ATOM 1545 C CG . ARG A 1 197 ? 58.604 58.617 164.968 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A CG 1 ATOM 1546 C CD . ARG A 1 197 ? 59.870 58.389 164.162 1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A CD 1 ATOM 1547 N NE . ARG A 1 197 ? 59.598 57.582 162.979 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A NE 1 ATOM 1548 C CZ . ARG A 1 197 ? 60.443 57.401 161.970 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A CZ 1 ATOM 1549 N NH1 . ARG A 1 197 ? 61.642 57.971 161.984 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A NH1 1 ATOM 1550 N NH2 . ARG A 1 197 ? 60.079 56.648 160.942 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 207 ARG A NH2 1 ATOM 1551 N N . ASN A 1 198 ? 60.875 61.229 167.714 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A N 1 ATOM 1552 C CA . ASN A 1 198 ? 61.177 62.392 168.538 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A CA 1 ATOM 1553 C C . ASN A 1 198 ? 59.904 63.203 168.772 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A C 1 ATOM 1554 O O . ASN A 1 198 ? 59.023 63.262 167.908 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A O 1 ATOM 1555 C CB . ASN A 1 198 ? 62.217 63.273 167.849 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A CB 1 ATOM 1556 C CG . ASN A 1 198 ? 63.581 62.631 167.794 1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A CG 1 ATOM 1557 O OD1 . ASN A 1 198 ? 63.896 61.728 168.582 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A OD1 1 ATOM 1558 N ND2 . ASN A 1 198 ? 64.411 63.099 166.864 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 208 ASN A ND2 1 ATOM 1559 N N . LEU A 1 199 ? 59.817 63.828 169.941 1.00 51.80 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A N 1 ATOM 1560 C CA . LEU A 1 199 ? 58.651 64.633 170.289 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CA 1 ATOM 1561 C C . LEU A 1 199 ? 58.849 66.076 169.835 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A C 1 ATOM 1562 O O . LEU A 1 199 ? 59.967 66.595 169.865 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A O 1 ATOM 1563 C CB . LEU A 1 199 ? 58.415 64.584 171.802 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CB 1 ATOM 1564 C CG . LEU A 1 199 ? 58.199 63.200 172.428 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CG 1 ATOM 1565 C CD1 . LEU A 1 199 ? 58.256 63.304 173.929 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD1 1 ATOM 1566 C CD2 . LEU A 1 199 ? 56.875 62.615 171.977 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 209 LEU A CD2 1 ATOM 1567 N N . GLU A 1 200 ? 57.775 66.704 169.366 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A N 1 ATOM 1568 C CA . GLU A 1 200 ? 57.851 68.095 168.931 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CA 1 ATOM 1569 C C . GLU A 1 200 ? 57.727 68.976 170.175 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A C 1 ATOM 1570 O O . GLU A 1 200 ? 56.672 69.543 170.454 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A O 1 ATOM 1571 C CB . GLU A 1 200 ? 56.763 68.408 167.889 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CB 1 ATOM 1572 C CG . GLU A 1 200 ? 57.097 67.889 166.477 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CG 1 ATOM 1573 C CD . GLU A 1 200 ? 55.959 68.067 165.467 1.00 68.79 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CD 1 ATOM 1574 O OE1 . GLU A 1 200 ? 55.426 69.197 165.336 1.00 68.99 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE1 1 ATOM 1575 O OE2 . GLU A 1 200 ? 55.601 67.072 164.792 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE2 1 ATOM 1576 N N . TYR A 1 201 ? 58.822 69.056 170.931 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A N 1 ATOM 1577 C CA . TYR A 1 201 ? 58.870 69.830 172.168 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CA 1 ATOM 1578 C C . TYR A 1 201 ? 58.511 71.300 172.000 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A C 1 ATOM 1579 O O . TYR A 1 201 ? 57.731 71.840 172.783 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A O 1 ATOM 1580 C CB . TYR A 1 201 ? 60.245 69.711 172.836 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CB 1 ATOM 1581 C CG . TYR A 1 201 ? 60.591 68.319 173.323 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CG 1 ATOM 1582 C CD1 . TYR A 1 201 ? 59.825 67.688 174.306 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD1 1 ATOM 1583 C CD2 . TYR A 1 201 ? 61.678 67.626 172.793 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CD2 1 ATOM 1584 C CE1 . TYR A 1 201 ? 60.135 66.401 174.745 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE1 1 ATOM 1585 C CE2 . TYR A 1 201 ? 61.994 66.343 173.224 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CE2 1 ATOM 1586 C CZ . TYR A 1 201 ? 61.221 65.735 174.199 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A CZ 1 ATOM 1587 O OH . TYR A 1 201 ? 61.541 64.466 174.624 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 211 TYR A OH 1 ATOM 1588 N N . ALA A 1 202 ? 59.093 71.946 170.993 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A N 1 ATOM 1589 C CA . ALA A 1 202 ? 58.826 73.358 170.736 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A CA 1 ATOM 1590 C C . ALA A 1 202 ? 57.335 73.594 170.513 1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A C 1 ATOM 1591 O O . ALA A 1 202 ? 56.776 74.574 171.002 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A O 1 ATOM 1592 C CB . ALA A 1 202 ? 59.627 73.839 169.539 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A CB 1 ATOM 1593 N N . ARG A 1 203 ? 56.697 72.678 169.793 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A N 1 ATOM 1594 C CA . ARG A 1 203 ? 55.266 72.769 169.517 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CA 1 ATOM 1595 C C . ARG A 1 203 ? 54.471 72.554 170.808 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A C 1 ATOM 1596 O O . ARG A 1 203 ? 53.498 73.261 171.075 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A O 1 ATOM 1597 C CB . ARG A 1 203 ? 54.880 71.720 168.478 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CB 1 ATOM 1598 C CG . ARG A 1 203 ? 53.398 71.596 168.206 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CG 1 ATOM 1599 C CD . ARG A 1 203 ? 52.931 72.552 167.130 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CD 1 ATOM 1600 N NE . ARG A 1 203 ? 51.814 71.970 166.391 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NE 1 ATOM 1601 C CZ . ARG A 1 203 ? 50.545 72.320 166.556 1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A CZ 1 ATOM 1602 N NH1 . ARG A 1 203 ? 50.219 73.267 167.433 1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH1 1 ATOM 1603 N NH2 . ARG A 1 203 ? 49.599 71.696 165.871 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 213 ARG A NH2 1 ATOM 1604 N N . LEU A 1 204 ? 54.895 71.569 171.598 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A N 1 ATOM 1605 C CA . LEU A 1 204 ? 54.258 71.246 172.873 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CA 1 ATOM 1606 C C . LEU A 1 204 ? 54.372 72.424 173.835 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A C 1 ATOM 1607 O O . LEU A 1 204 ? 53.404 72.780 174.513 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A O 1 ATOM 1608 C CB . LEU A 1 204 ? 54.893 69.989 173.479 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CB 1 ATOM 1609 C CG . LEU A 1 204 ? 54.460 68.682 172.804 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CG 1 ATOM 1610 C CD1 . LEU A 1 204 ? 55.237 67.500 173.339 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD1 1 ATOM 1611 C CD2 . LEU A 1 204 ? 52.977 68.467 173.018 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 214 LEU A CD2 1 ATOM 1612 N N . ARG A 1 205 ? 55.546 73.046 173.854 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A N 1 ATOM 1613 C CA . ARG A 1 205 ? 55.800 74.204 174.702 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CA 1 ATOM 1614 C C . ARG A 1 205 ? 54.878 75.361 174.324 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A C 1 ATOM 1615 O O . ARG A 1 205 ? 54.393 76.080 175.196 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A O 1 ATOM 1616 C CB . ARG A 1 205 ? 57.262 74.642 174.583 1.00 45.78 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CB 1 ATOM 1617 C CG . ARG A 1 205 ? 57.569 75.961 175.265 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CG 1 ATOM 1618 C CD . ARG A 1 205 ? 57.089 75.953 176.702 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CD 1 ATOM 1619 N NE . ARG A 1 205 ? 57.389 77.202 177.388 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NE 1 ATOM 1620 C CZ . ARG A 1 205 ? 58.572 77.498 177.913 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A CZ 1 ATOM 1621 N NH1 . ARG A 1 205 ? 59.580 76.635 177.830 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH1 1 ATOM 1622 N NH2 . ARG A 1 205 ? 58.741 78.653 178.539 1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 215 ARG A NH2 1 ATOM 1623 N N . LYS A 1 206 ? 54.652 75.533 173.023 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A N 1 ATOM 1624 C CA . LYS A 1 206 ? 53.777 76.583 172.505 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CA 1 ATOM 1625 C C . LYS A 1 206 ? 52.347 76.341 172.995 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A C 1 ATOM 1626 O O . LYS A 1 206 ? 51.695 77.249 173.510 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A O 1 ATOM 1627 C CB . LYS A 1 206 ? 53.816 76.590 170.972 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CB 1 ATOM 1628 C CG . LYS A 1 206 ? 52.854 77.575 170.318 1.00 77.44 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CG 1 ATOM 1629 C CD . LYS A 1 206 ? 52.738 77.339 168.811 1.00 86.57 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CD 1 ATOM 1630 C CE . LYS A 1 206 ? 51.698 78.262 168.178 1.00 90.36 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A CE 1 ATOM 1631 N NZ . LYS A 1 206 ? 51.525 78.010 166.720 1.00 89.76 ? ? ? ? ? ? 216 LYS A NZ 1 ATOM 1632 N N . ILE A 1 207 ? 51.881 75.103 172.857 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A N 1 ATOM 1633 C CA . ILE A 1 207 ? 50.539 74.727 173.292 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A CA 1 ATOM 1634 C C . ILE A 1 207 ? 50.397 74.934 174.803 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A C 1 ATOM 1635 O O . ILE A 1 207 ? 49.350 75.374 175.286 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A O 1 ATOM 1636 C CB . ILE A 1 207 ? 50.234 73.253 172.944 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A CB 1 ATOM 1637 C CG1 . ILE A 1 207 ? 50.243 73.060 171.426 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A CG1 1 ATOM 1638 C CG2 . ILE A 1 207 ? 48.899 72.833 173.533 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A CG2 1 ATOM 1639 C CD1 . ILE A 1 207 ? 49.919 71.644 170.980 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 217 ILE A CD1 1 ATOM 1640 N N . ALA A 1 208 ? 51.462 74.628 175.541 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 218 ALA A N 1 ATOM 1641 C CA . ALA A 1 208 ? 51.462 74.791 176.991 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 218 ALA A CA 1 ATOM 1642 C C . ALA A 1 208 ? 51.315 76.267 177.372 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 218 ALA A C 1 ATOM 1643 O O . ALA A 1 208 ? 50.455 76.619 178.176 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 218 ALA A O 1 ATOM 1644 C CB . ALA A 1 208 ? 52.735 74.209 177.587 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 218 ALA A CB 1 ATOM 1645 N N . ASP A 1 209 ? 52.140 77.127 176.775 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A N 1 ATOM 1646 C CA . ASP A 1 209 ? 52.095 78.558 177.060 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A CA 1 ATOM 1647 C C . ASP A 1 209 ? 50.738 79.173 176.734 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A C 1 ATOM 1648 O O . ASP A 1 209 ? 50.288 80.090 177.426 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A O 1 ATOM 1649 C CB . ASP A 1 209 ? 53.172 79.309 176.282 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A CB 1 ATOM 1650 C CG . ASP A 1 209 ? 54.579 78.986 176.751 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A CG 1 ATOM 1651 O OD1 . ASP A 1 209 ? 54.793 78.734 177.961 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A OD1 1 ATOM 1652 O OD2 . ASP A 1 209 ? 55.484 79.004 175.892 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A OD2 1 ATOM 1653 N N . GLU A 1 210 ? 50.092 78.668 175.685 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A N 1 ATOM 1654 C CA . GLU A 1 210 ? 48.790 79.177 175.268 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CA 1 ATOM 1655 C C . GLU A 1 210 ? 47.761 78.959 176.369 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A C 1 ATOM 1656 O O . GLU A 1 210 ? 46.871 79.788 176.577 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A O 1 ATOM 1657 C CB . GLU A 1 210 ? 48.320 78.483 173.980 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CB 1 ATOM 1658 C CG . GLU A 1 210 ? 47.134 79.180 173.299 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CG 1 ATOM 1659 C CD . GLU A 1 210 ? 46.389 78.304 172.287 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A CD 1 ATOM 1660 O OE1 . GLU A 1 210 ? 47.016 77.456 171.606 1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE1 1 ATOM 1661 O OE2 . GLU A 1 210 ? 45.157 78.477 172.169 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 220 GLU A OE2 1 ATOM 1662 N N . ASN A 1 211 ? 47.911 77.854 177.092 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A N 1 ATOM 1663 C CA . ASN A 1 211 ? 46.996 77.507 178.171 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CA 1 ATOM 1664 C C . ASN A 1 211 ? 47.554 77.765 179.566 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A C 1 ATOM 1665 O O . ASN A 1 211 ? 46.969 77.336 180.557 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A O 1 ATOM 1666 C CB . ASN A 1 211 ? 46.583 76.047 178.030 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CB 1 ATOM 1667 C CG . ASN A 1 211 ? 45.827 75.784 176.742 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A CG 1 ATOM 1668 O OD1 . ASN A 1 211 ? 44.639 76.100 176.627 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A OD1 1 ATOM 1669 N ND2 . ASN A 1 211 ? 46.514 75.220 175.759 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 221 ASN A ND2 1 ATOM 1670 N N . GLY A 1 212 ? 48.681 78.471 179.647 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N 1 ATOM 1671 C CA . GLY A 1 212 ? 49.286 78.754 180.938 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA 1 ATOM 1672 C C . GLY A 1 212 ? 49.571 77.483 181.721 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C 1 ATOM 1673 O O . GLY A 1 212 ? 49.415 77.440 182.945 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O 1 ATOM 1674 N N . ALA A 1 213 ? 49.986 76.440 181.005 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A N 1 ATOM 1675 C CA . ALA A 1 213 ? 50.293 75.154 181.615 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CA 1 ATOM 1676 C C . ALA A 1 213 ? 51.792 74.895 181.647 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A C 1 ATOM 1677 O O . ALA A 1 213 ? 52.558 75.509 180.903 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A O 1 ATOM 1678 C CB . ALA A 1 213 ? 49.600 74.044 180.847 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 223 ALA A CB 1 ATOM 1679 N N . TYR A 1 214 ? 52.211 74.003 182.535 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A N 1 ATOM 1680 C CA . TYR A 1 214 ? 53.619 73.635 182.628 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CA 1 ATOM 1681 C C . TYR A 1 214 ? 53.872 72.549 181.579 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A C 1 ATOM 1682 O O . TYR A 1 214 ? 52.968 71.768 181.259 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A O 1 ATOM 1683 C CB . TYR A 1 214 ? 53.947 73.052 184.013 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CB 1 ATOM 1684 C CG . TYR A 1 214 ? 54.047 74.055 185.135 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CG 1 ATOM 1685 C CD1 . TYR A 1 214 ? 55.137 74.919 185.228 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CD1 1 ATOM 1686 C CD2 . TYR A 1 214 ? 53.065 74.122 186.129 1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CD2 1 ATOM 1687 C CE1 . TYR A 1 214 ? 55.251 75.823 186.284 1.00 58.37 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CE1 1 ATOM 1688 C CE2 . TYR A 1 214 ? 53.171 75.025 187.191 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CE2 1 ATOM 1689 C CZ . TYR A 1 214 ? 54.265 75.871 187.261 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A CZ 1 ATOM 1690 O OH . TYR A 1 214 ? 54.381 76.763 188.306 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 224 TYR A OH 1 ATOM 1691 N N . LEU A 1 215 ? 55.066 72.546 180.991 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A N 1 ATOM 1692 C CA . LEU A 1 215 ? 55.412 71.499 180.037 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A CA 1 ATOM 1693 C C . LEU A 1 215 ? 56.435 70.617 180.741 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A C 1 ATOM 1694 O O . LEU A 1 215 ? 57.565 71.050 181.006 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A O 1 ATOM 1695 C CB . LEU A 1 215 ? 56.006 72.046 178.734 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A CB 1 ATOM 1696 C CG . LEU A 1 215 ? 56.408 70.877 177.815 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A CG 1 ATOM 1697 C CD1 . LEU A 1 215 ? 55.161 70.123 177.370 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A CD1 1 ATOM 1698 C CD2 . LEU A 1 215 ? 57.202 71.354 176.618 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 225 LEU A CD2 1 ATOM 1699 N N . MET A 1 216 ? 56.008 69.413 181.113 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 226 MET A N 1 ATOM 1700 C CA . MET A 1 216 ? 56.884 68.473 181.796 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 226 MET A CA 1 ATOM 1701 C C . MET A 1 216 ? 57.241 67.334 180.873 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 226 MET A C 1 ATOM 1702 O O . MET A 1 216 ? 56.358 66.664 180.332 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 226 MET A O 1 ATOM 1703 C CB . MET A 1 216 ? 56.220 67.888 183.049 1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 226 MET A CB 1 ATOM 1704 C CG . MET A 1 216 ? 57.092 66.844 183.752 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 226 MET A CG 1 ATOM 1705 S SD . MET A 1 216 ? 56.221 65.726 184.856 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 226 MET A SD 1 ATOM 1706 C CE . MET A 1 216 ? 56.386 64.165 184.005 1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 226 MET A CE 1 ATOM 1707 N N . ALA A 1 217 ? 58.536 67.116 180.691 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A N 1 ATOM 1708 C CA . ALA A 1 217 ? 58.990 66.021 179.849 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CA 1 ATOM 1709 C C . ALA A 1 217 ? 59.331 64.836 180.745 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A C 1 ATOM 1710 O O . ALA A 1 217 ? 59.833 65.007 181.857 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A O 1 ATOM 1711 C CB . ALA A 1 217 ? 60.207 66.442 179.032 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 227 ALA A CB 1 ATOM 1712 N N . ASP A 1 218 ? 58.995 63.641 180.281 1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A N 1 ATOM 1713 C CA . ASP A 1 218 ? 59.290 62.410 181.012 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CA 1 ATOM 1714 C C . ASP A 1 218 ? 60.199 61.625 180.076 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A C 1 ATOM 1715 O O . ASP A 1 218 ? 59.738 60.772 179.315 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A O 1 ATOM 1716 C CB . ASP A 1 218 ? 57.998 61.636 181.286 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CB 1 ATOM 1717 C CG . ASP A 1 218 ? 58.222 60.389 182.118 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CG 1 ATOM 1718 O OD1 . ASP A 1 218 ? 59.387 60.002 182.352 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD1 1 ATOM 1719 O OD2 . ASP A 1 218 ? 57.217 59.785 182.538 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD2 1 ATOM 1720 N N . MET A 1 219 ? 61.491 61.931 180.131 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 229 MET A N 1 ATOM 1721 C CA . MET A 1 219 ? 62.475 61.302 179.256 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 229 MET A CA 1 ATOM 1722 C C . MET A 1 219 ? 62.990 59.919 179.668 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 229 MET A C 1 ATOM 1723 O O . MET A 1 219 ? 63.993 59.457 179.132 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 229 MET A O 1 ATOM 1724 C CB . MET A 1 219 ? 63.663 62.251 179.070 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 229 MET A CB 1 ATOM 1725 C CG . MET A 1 219 ? 64.502 62.440 180.320 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 229 MET A CG 1 ATOM 1726 S SD . MET A 1 219 ? 65.913 63.539 180.081 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 229 MET A SD 1 ATOM 1727 C CE . MET A 1 219 ? 66.724 62.725 178.871 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 229 MET A CE 1 ATOM 1728 N N . ALA A 1 220 ? 62.300 59.251 180.587 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 230 ALA A N 1 ATOM 1729 C CA . ALA A 1 220 ? 62.724 57.935 181.070 1.00 49.68 ? ? ? ? ? ? 230 ALA A CA 1 ATOM 1730 C C . ALA A 1 220 ? 63.335 57.008 180.019 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 230 ALA A C 1 ATOM 1731 O O . ALA A 1 220 ? 64.474 56.555 180.173 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 230 ALA A O 1 ATOM 1732 C CB . ALA A 1 220 ? 61.573 57.238 181.758 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 230 ALA A CB 1 ATOM 1733 N N . HIS A 1 221 ? 62.600 56.764 178.937 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A N 1 ATOM 1734 C CA . HIS A 1 221 ? 63.068 55.871 177.882 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A CA 1 ATOM 1735 C C . HIS A 1 221 ? 64.280 56.332 177.078 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A C 1 ATOM 1736 O O . HIS A 1 221 ? 65.137 55.522 176.731 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A O 1 ATOM 1737 C CB . HIS A 1 221 ? 61.924 55.510 176.933 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A CB 1 ATOM 1738 C CG . HIS A 1 221 ? 61.403 54.119 177.125 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A CG 1 ATOM 1739 N ND1 . HIS A 1 221 ? 60.352 53.828 177.970 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A ND1 1 ATOM 1740 C CD2 . HIS A 1 221 ? 61.802 52.936 176.601 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A CD2 1 ATOM 1741 C CE1 . HIS A 1 221 ? 60.129 52.524 177.957 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A CE1 1 ATOM 1742 N NE2 . HIS A 1 221 ? 60.996 51.961 177.134 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 231 HIS A NE2 1 ATOM 1743 N N . ILE A 1 222 ? 64.375 57.633 176.831 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A N 1 ATOM 1744 C CA . ILE A 1 222 ? 65.465 58.184 176.034 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CA 1 ATOM 1745 C C . ILE A 1 222 ? 66.542 58.948 176.806 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A C 1 ATOM 1746 O O . ILE A 1 222 ? 67.389 59.599 176.191 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A O 1 ATOM 1747 C CB . ILE A 1 222 ? 64.895 59.125 174.943 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CB 1 ATOM 1748 C CG1 . ILE A 1 222 ? 64.280 60.376 175.591 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CG1 1 ATOM 1749 C CG2 . ILE A 1 222 ? 63.841 58.380 174.113 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CG2 1 ATOM 1750 C CD1 . ILE A 1 222 ? 63.524 61.285 174.627 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 232 ILE A CD1 1 ATOM 1751 N N . SER A 1 223 ? 66.524 58.858 178.136 1.00 54.83 ? ? ? ? ? ? 233 SER A N 1 ATOM 1752 C CA . SER A 1 223 ? 67.488 59.572 178.976 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 233 SER A CA 1 ATOM 1753 C C . SER A 1 223 ? 68.936 59.407 178.540 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 233 SER A C 1 ATOM 1754 O O . SER A 1 223 ? 69.684 60.389 178.478 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 233 SER A O 1 ATOM 1755 C CB . SER A 1 223 ? 67.324 59.202 180.456 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 233 SER A CB 1 ATOM 1756 O OG . SER A 1 223 ? 67.422 57.803 180.676 1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 233 SER A OG 1 ATOM 1757 N N . GLY A 1 224 ? 69.317 58.175 178.209 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A N 1 ATOM 1758 C CA . GLY A 1 224 ? 70.676 57.908 177.770 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A CA 1 ATOM 1759 C C . GLY A 1 224 ? 70.979 58.508 176.410 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A C 1 ATOM 1760 O O . GLY A 1 224 ? 72.076 59.025 176.184 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 234 GLY A O 1 ATOM 1761 N N . LEU A 1 225 ? 70.009 58.432 175.501 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A N 1 ATOM 1762 C CA . LEU A 1 225 ? 70.171 58.980 174.158 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A CA 1 ATOM 1763 C C . LEU A 1 225 ? 70.326 60.494 174.226 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A C 1 ATOM 1764 O O . LEU A 1 225 ? 71.210 61.062 173.590 1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A O 1 ATOM 1765 C CB . LEU A 1 225 ? 68.978 58.622 173.271 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A CB 1 ATOM 1766 C CG . LEU A 1 225 ? 68.531 57.160 173.166 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A CG 1 ATOM 1767 C CD1 . LEU A 1 225 ? 67.602 57.019 171.973 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A CD1 1 ATOM 1768 C CD2 . LEU A 1 225 ? 69.711 56.242 172.996 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 235 LEU A CD2 1 ATOM 1769 N N . VAL A 1 226 ? 69.476 61.143 175.012 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A N 1 ATOM 1770 C CA . VAL A 1 226 ? 69.540 62.592 175.164 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CA 1 ATOM 1771 C C . VAL A 1 226 ? 70.887 63.011 175.759 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A C 1 ATOM 1772 O O . VAL A 1 226 ? 71.475 64.002 175.336 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A O 1 ATOM 1773 C CB . VAL A 1 226 ? 68.398 63.110 176.061 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CB 1 ATOM 1774 C CG1 . VAL A 1 226 ? 68.527 64.607 176.279 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG1 1 ATOM 1775 C CG2 . VAL A 1 226 ? 67.044 62.766 175.447 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A CG2 1 ATOM 1776 N N . ALA A 1 227 ? 71.383 62.237 176.721 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A N 1 ATOM 1777 C CA . ALA A 1 227 ? 72.663 62.534 177.363 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CA 1 ATOM 1778 C C . ALA A 1 227 ? 73.807 62.537 176.352 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A C 1 ATOM 1779 O O . ALA A 1 227 ? 74.669 63.417 176.382 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A O 1 ATOM 1780 C CB . ALA A 1 227 ? 72.952 61.523 178.472 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 237 ALA A CB 1 ATOM 1781 N N . ALA A 1 228 ? 73.806 61.551 175.458 1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 238 ALA A N 1 ATOM 1782 C CA . ALA A 1 228 ? 74.844 61.435 174.440 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 238 ALA A CA 1 ATOM 1783 C C . ALA A 1 228 ? 74.561 62.290 173.200 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 238 ALA A C 1 ATOM 1784 O O . ALA A 1 228 ? 75.286 62.207 172.210 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 238 ALA A O 1 ATOM 1785 C CB . ALA A 1 228 ? 75.033 59.977 174.051 1.00 56.26 ? ? ? ? ? ? 238 ALA A CB 1 ATOM 1786 N N . GLY A 1 229 ? 73.502 63.096 173.255 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A N 1 ATOM 1787 C CA . GLY A 1 229 ? 73.152 63.964 172.140 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A CA 1 ATOM 1788 C C . GLY A 1 229 ? 72.656 63.276 170.879 1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A C 1 ATOM 1789 O O . GLY A 1 229 ? 72.511 63.918 169.837 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 239 GLY A O 1 ATOM 1790 N N . VAL A 1 230 ? 72.374 61.980 170.975 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A N 1 ATOM 1791 C CA . VAL A 1 230 ? 71.894 61.190 169.842 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CA 1 ATOM 1792 C C . VAL A 1 230 ? 70.454 61.549 169.448 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A C 1 ATOM 1793 O O . VAL A 1 230 ? 69.978 61.201 168.366 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A O 1 ATOM 1794 C CB . VAL A 1 230 ? 71.993 59.681 170.163 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CB 1 ATOM 1795 C CG1 . VAL A 1 230 ? 71.572 58.853 168.968 1.00 65.59 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG1 1 ATOM 1796 C CG2 . VAL A 1 230 ? 73.414 59.329 170.565 1.00 65.06 ? ? ? ? ? ? 240 VAL A CG2 1 ATOM 1797 N N . VAL A 1 231 ? 69.772 62.263 170.329 1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N 1 ATOM 1798 C CA . VAL A 1 231 ? 68.398 62.678 170.092 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA 1 ATOM 1799 C C . VAL A 1 231 ? 68.269 64.104 170.637 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C 1 ATOM 1800 O O . VAL A 1 231 ? 68.983 64.472 171.573 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O 1 ATOM 1801 C CB . VAL A 1 231 ? 67.426 61.683 170.783 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB 1 ATOM 1802 C CG1 . VAL A 1 231 ? 66.313 62.402 171.514 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1 1 ATOM 1803 C CG2 . VAL A 1 231 ? 66.860 60.723 169.757 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2 1 ATOM 1804 N N . PRO A 1 232 ? 67.415 64.945 170.015 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A N 1 ATOM 1805 C CA . PRO A 1 232 ? 67.232 66.332 170.474 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CA 1 ATOM 1806 C C . PRO A 1 232 ? 66.833 66.408 171.951 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A C 1 ATOM 1807 O O . PRO A 1 232 ? 66.033 65.607 172.433 1.00 49.71 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A O 1 ATOM 1808 C CB . PRO A 1 232 ? 66.129 66.850 169.554 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CB 1 ATOM 1809 C CG . PRO A 1 232 ? 66.392 66.111 168.286 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CG 1 ATOM 1810 C CD . PRO A 1 232 ? 66.637 64.701 168.789 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 242 PRO A CD 1 ATOM 1811 N N . SER A 1 233 ? 67.408 67.372 172.665 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 243 SER A N 1 ATOM 1812 C CA . SER A 1 233 ? 67.149 67.548 174.090 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 243 SER A CA 1 ATOM 1813 C C . SER A 1 233 ? 65.833 68.239 174.429 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 243 SER A C 1 ATOM 1814 O O . SER A 1 233 ? 65.470 69.247 173.821 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 243 SER A O 1 ATOM 1815 C CB . SER A 1 233 ? 68.301 68.320 174.737 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 243 SER A CB 1 ATOM 1816 O OG . SER A 1 233 ? 68.162 68.343 176.144 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 243 SER A OG 1 ATOM 1817 N N . PRO A 1 234 ? 65.097 67.693 175.412 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N 1 ATOM 1818 C CA . PRO A 1 234 ? 63.817 68.267 175.841 1.00 53.37 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA 1 ATOM 1819 C C . PRO A 1 234 ? 64.025 69.469 176.763 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C 1 ATOM 1820 O O . PRO A 1 234 ? 63.100 70.240 177.008 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O 1 ATOM 1821 C CB . PRO A 1 234 ? 63.167 67.108 176.590 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB 1 ATOM 1822 C CG . PRO A 1 234 ? 64.328 66.431 177.218 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG 1 ATOM 1823 C CD . PRO A 1 234 ? 65.345 66.407 176.091 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD 1 ATOM 1824 N N . PHE A 1 235 ? 65.252 69.635 177.246 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A N 1 ATOM 1825 C CA . PHE A 1 235 ? 65.577 70.726 178.155 1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CA 1 ATOM 1826 C C . PHE A 1 235 ? 65.424 72.134 177.599 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A C 1 ATOM 1827 O O . PHE A 1 235 ? 65.222 73.076 178.359 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A O 1 ATOM 1828 C CB . PHE A 1 235 ? 66.977 70.535 178.737 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CB 1 ATOM 1829 C CG . PHE A 1 235 ? 67.068 69.398 179.715 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CG 1 ATOM 1830 C CD1 . PHE A 1 235 ? 66.817 69.609 181.068 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD1 1 ATOM 1831 C CD2 . PHE A 1 235 ? 67.384 68.111 179.284 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CD2 1 ATOM 1832 C CE1 . PHE A 1 235 ? 66.880 68.560 181.980 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE1 1 ATOM 1833 C CE2 . PHE A 1 235 ? 67.448 67.052 180.188 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CE2 1 ATOM 1834 C CZ . PHE A 1 235 ? 67.194 67.278 181.544 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 245 PHE A CZ 1 ATOM 1835 N N . GLU A 1 236 ? 65.491 72.277 176.281 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A N 1 ATOM 1836 C CA . GLU A 1 236 ? 65.373 73.591 175.658 1.00 61.81 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CA 1 ATOM 1837 C C . GLU A 1 236 ? 63.973 74.172 175.713 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A C 1 ATOM 1838 O O . GLU A 1 236 ? 63.806 75.386 175.796 1.00 59.07 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A O 1 ATOM 1839 C CB . GLU A 1 236 ? 65.802 73.528 174.195 1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CB 1 ATOM 1840 C CG . GLU A 1 236 ? 67.275 73.252 173.971 1.00 85.83 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CG 1 ATOM 1841 C CD . GLU A 1 236 ? 67.604 73.037 172.502 1.00 90.42 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CD 1 ATOM 1842 O OE1 . GLU A 1 236 ? 66.962 73.679 171.636 1.00 85.85 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE1 1 ATOM 1843 O OE2 . GLU A 1 236 ? 68.504 72.216 172.216 1.00 92.65 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE2 1 ATOM 1844 N N . HIS A 1 237 ? 62.972 73.301 175.710 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A N 1 ATOM 1845 C CA . HIS A 1 237 ? 61.586 73.749 175.694 1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CA 1 ATOM 1846 C C . HIS A 1 237 ? 60.729 73.446 176.924 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A C 1 ATOM 1847 O O . HIS A 1 237 ? 59.670 74.049 177.103 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A O 1 ATOM 1848 C CB . HIS A 1 237 ? 60.907 73.176 174.452 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CB 1 ATOM 1849 C CG . HIS A 1 237 ? 61.753 73.251 173.217 1.00 64.90 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CG 1 ATOM 1850 N ND1 . HIS A 1 237 ? 61.801 74.367 172.411 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A ND1 1 ATOM 1851 C CD2 . HIS A 1 237 ? 62.607 72.352 172.667 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CD2 1 ATOM 1852 C CE1 . HIS A 1 237 ? 62.645 74.155 171.419 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CE1 1 ATOM 1853 N NE2 . HIS A 1 237 ? 63.149 72.941 171.550 1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A NE2 1 ATOM 1854 N N . CYS A 1 238 ? 61.186 72.535 177.778 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A N 1 ATOM 1855 C CA . CYS A 1 238 ? 60.423 72.153 178.961 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A CA 1 ATOM 1856 C C . CYS A 1 238 ? 60.753 72.916 180.240 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A C 1 ATOM 1857 O O . CYS A 1 238 ? 61.853 73.452 180.396 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A O 1 ATOM 1858 C CB . CYS A 1 238 ? 60.574 70.656 179.204 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A CB 1 ATOM 1859 S SG . CYS A 1 238 ? 60.080 69.653 177.792 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 248 CYS A SG 1 ATOM 1860 N N . HIS A 1 239 ? 59.770 72.973 181.140 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A N 1 ATOM 1861 C CA . HIS A 1 239 ? 59.907 73.640 182.437 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A CA 1 ATOM 1862 C C . HIS A 1 239 ? 60.466 72.649 183.453 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A C 1 ATOM 1863 O O . HIS A 1 239 ? 61.206 73.015 184.366 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A O 1 ATOM 1864 C CB . HIS A 1 239 ? 58.542 74.111 182.946 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A CB 1 ATOM 1865 C CG . HIS A 1 239 ? 57.895 75.155 182.094 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A CG 1 ATOM 1866 N ND1 . HIS A 1 239 ? 56.802 74.890 181.297 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A ND1 1 ATOM 1867 C CD2 . HIS A 1 239 ? 58.161 76.475 181.942 1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A CD2 1 ATOM 1868 C CE1 . HIS A 1 239 ? 56.420 76.001 180.694 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A CE1 1 ATOM 1869 N NE2 . HIS A 1 239 ? 57.228 76.979 181.068 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 249 HIS A NE2 1 ATOM 1870 N N . VAL A 1 240 ? 60.062 71.392 183.296 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A N 1 ATOM 1871 C CA . VAL A 1 240 ? 60.470 70.310 184.179 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A CA 1 ATOM 1872 C C . VAL A 1 240 ? 60.761 69.061 183.345 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A C 1 ATOM 1873 O O . VAL A 1 240 ? 60.086 68.783 182.345 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A O 1 ATOM 1874 C CB . VAL A 1 240 ? 59.341 69.973 185.209 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A CB 1 ATOM 1875 C CG1 . VAL A 1 240 ? 59.778 68.866 186.146 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A CG1 1 ATOM 1876 C CG2 . VAL A 1 240 ? 58.962 71.199 186.008 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 250 VAL A CG2 1 ATOM 1877 N N . VAL A 1 241 ? 61.778 68.317 183.754 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N 1 ATOM 1878 C CA . VAL A 1 241 ? 62.144 67.093 183.059 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA 1 ATOM 1879 C C . VAL A 1 241 ? 62.342 66.008 184.099 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C 1 ATOM 1880 O O . VAL A 1 241 ? 63.179 66.134 184.987 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O 1 ATOM 1881 C CB . VAL A 1 241 ? 63.456 67.250 182.255 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB 1 ATOM 1882 C CG1 . VAL A 1 241 ? 63.825 65.926 181.597 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 1 ATOM 1883 C CG2 . VAL A 1 241 ? 63.315 68.347 181.209 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 1 ATOM 1884 N N . THR A 1 242 ? 61.518 64.975 184.032 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 252 THR A N 1 ATOM 1885 C CA . THR A 1 242 ? 61.646 63.878 184.972 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CA 1 ATOM 1886 C C . THR A 1 242 ? 62.259 62.726 184.216 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 252 THR A C 1 ATOM 1887 O O . THR A 1 242 ? 62.210 62.666 182.980 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 252 THR A O 1 ATOM 1888 C CB . THR A 1 242 ? 60.285 63.416 185.563 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CB 1 ATOM 1889 O OG1 . THR A 1 242 ? 59.502 62.783 184.547 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 252 THR A OG1 1 ATOM 1890 C CG2 . THR A 1 242 ? 59.521 64.585 186.123 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 252 THR A CG2 1 ATOM 1891 N N . THR A 1 243 ? 62.822 61.793 184.960 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 253 THR A N 1 ATOM 1892 C CA . THR A 1 243 ? 63.431 60.652 184.328 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CA 1 ATOM 1893 C C . THR A 1 243 ? 63.709 59.544 185.296 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 253 THR A C 1 ATOM 1894 O O . THR A 1 243 ? 63.806 59.736 186.503 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 253 THR A O 1 ATOM 1895 C CB . THR A 1 243 ? 64.770 61.019 183.640 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CB 1 ATOM 1896 O OG1 . THR A 1 243 ? 65.187 59.932 182.804 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 253 THR A OG1 1 ATOM 1897 C CG2 . THR A 1 243 ? 65.855 61.287 184.680 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 253 THR A CG2 1 ATOM 1898 N N . THR A 1 244 ? 63.901 58.383 184.704 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 254 THR A N 1 ATOM 1899 C CA . THR A 1 244 ? 64.222 57.172 185.397 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CA 1 ATOM 1900 C C . THR A 1 244 ? 65.767 57.169 185.347 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 254 THR A C 1 ATOM 1901 O O . THR A 1 244 ? 66.354 57.912 184.555 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 254 THR A O 1 ATOM 1902 C CB . THR A 1 244 ? 63.587 56.024 184.603 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CB 1 ATOM 1903 O OG1 . THR A 1 244 ? 63.076 55.043 185.502 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 254 THR A OG1 1 ATOM 1904 C CG2 . THR A 1 244 ? 64.571 55.413 183.612 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 254 THR A CG2 1 ATOM 1905 N N . THR A 1 245 ? 66.434 56.429 186.228 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 255 THR A N 1 ATOM 1906 C CA . THR A 1 245 ? 67.899 56.402 186.179 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CA 1 ATOM 1907 C C . THR A 1 245 ? 68.426 55.137 185.514 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 255 THR A C 1 ATOM 1908 O O . THR A 1 245 ? 69.616 55.028 185.217 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 255 THR A O 1 ATOM 1909 C CB . THR A 1 245 ? 68.558 56.589 187.562 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CB 1 ATOM 1910 O OG1 . THR A 1 245 ? 68.008 55.656 188.496 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 255 THR A OG1 1 ATOM 1911 C CG2 . THR A 1 245 ? 68.353 57.999 188.055 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 255 THR A CG2 1 ATOM 1912 N N . HIS A 1 246 ? 67.537 54.169 185.314 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A N 1 ATOM 1913 C CA . HIS A 1 246 ? 67.902 52.933 184.646 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CA 1 ATOM 1914 C C . HIS A 1 246 ? 67.562 53.053 183.158 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A C 1 ATOM 1915 O O . HIS A 1 246 ? 67.774 54.112 182.559 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A O 1 ATOM 1916 C CB . HIS A 1 246 ? 67.218 51.722 185.296 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CB 1 ATOM 1917 C CG . HIS A 1 246 ? 65.779 51.942 185.647 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CG 1 ATOM 1918 N ND1 . HIS A 1 246 ? 65.377 52.814 186.636 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A ND1 1 ATOM 1919 C CD2 . HIS A 1 246 ? 64.650 51.352 185.183 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CD2 1 ATOM 1920 C CE1 . HIS A 1 246 ? 64.065 52.745 186.772 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A CE1 1 ATOM 1921 N NE2 . HIS A 1 246 ? 63.600 51.867 185.902 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 256 HIS A NE2 1 ATOM 1922 N N . LYS A 1 247 ? 67.017 51.993 182.568 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N 1 ATOM 1923 C CA . LYS A 1 247 ? 66.675 52.003 181.146 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA 1 ATOM 1924 C C . LYS A 1 247 ? 67.887 52.432 180.303 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C 1 ATOM 1925 O O . LYS A 1 247 ? 68.999 51.959 180.563 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O 1 ATOM 1926 C CB . LYS A 1 247 ? 65.416 52.854 180.896 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB 1 ATOM 1927 C CG . LYS A 1 247 ? 64.154 52.177 181.454 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG 1 ATOM 1928 C CD . LYS A 1 247 ? 62.889 53.024 181.393 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD 1 ATOM 1929 C CE . LYS A 1 247 ? 61.648 52.221 181.846 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE 1 ATOM 1930 N NZ . LYS A 1 247 ? 60.462 53.091 181.882 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ 1 ATOM 1931 N N . THR A 1 248 ? 67.710 53.340 179.343 1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 258 THR A N 1 ATOM 1932 C CA . THR A 1 248 ? 68.832 53.763 178.495 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CA 1 ATOM 1933 C C . THR A 1 248 ? 69.977 54.498 179.193 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 258 THR A C 1 ATOM 1934 O O . THR A 1 248 ? 71.004 54.771 178.570 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 258 THR A O 1 ATOM 1935 C CB . THR A 1 248 ? 68.379 54.611 177.278 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CB 1 ATOM 1936 O OG1 . THR A 1 248 ? 67.690 55.793 177.718 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 258 THR A OG1 1 ATOM 1937 C CG2 . THR A 1 248 ? 67.499 53.785 176.354 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 258 THR A CG2 1 ATOM 1938 N N . LEU A 1 249 ? 69.809 54.820 180.473 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A N 1 ATOM 1939 C CA . LEU A 1 249 ? 70.853 55.519 181.218 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A CA 1 ATOM 1940 C C . LEU A 1 249 ? 71.786 54.530 181.932 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A C 1 ATOM 1941 O O . LEU A 1 249 ? 72.845 54.905 182.433 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A O 1 ATOM 1942 C CB . LEU A 1 249 ? 70.229 56.509 182.203 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A CB 1 ATOM 1943 C CG . LEU A 1 249 ? 71.117 57.626 182.752 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A CG 1 ATOM 1944 C CD1 . LEU A 1 249 ? 71.640 58.486 181.627 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A CD1 1 ATOM 1945 C CD2 . LEU A 1 249 ? 70.322 58.478 183.721 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 259 LEU A CD2 1 ATOM 1946 N N . ARG A 1 250 ? 71.377 53.265 181.961 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A N 1 ATOM 1947 C CA . ARG A 1 250 ? 72.149 52.177 182.560 1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A CA 1 ATOM 1948 C C . ARG A 1 250 ? 72.511 52.218 184.040 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A C 1 ATOM 1949 O O . ARG A 1 250 ? 73.455 51.550 184.463 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A O 1 ATOM 1950 C CB . ARG A 1 250 ? 73.409 51.902 181.745 1.00 59.25 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A CB 1 ATOM 1951 C CG . ARG A 1 250 ? 73.136 51.257 180.410 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A CG 1 ATOM 1952 C CD . ARG A 1 250 ? 74.336 50.464 179.940 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A CD 1 ATOM 1953 N NE . ARG A 1 250 ? 75.540 51.285 179.869 1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A NE 1 ATOM 1954 C CZ . ARG A 1 250 ? 76.420 51.231 178.875 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A CZ 1 ATOM 1955 N NH1 . ARG A 1 250 ? 76.228 50.396 177.861 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A NH1 1 ATOM 1956 N NH2 . ARG A 1 250 ? 77.499 52.001 178.907 1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 260 ARG A NH2 1 ATOM 1957 N N . GLY A 1 251 ? 71.776 52.991 184.827 1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A N 1 ATOM 1958 C CA . GLY A 1 251 ? 72.057 53.036 186.248 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A CA 1 ATOM 1959 C C . GLY A 1 251 ? 71.145 52.067 186.982 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A C 1 ATOM 1960 O O . GLY A 1 251 ? 70.561 51.164 186.373 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A O 1 ATOM 1961 N N . CYS A 1 252 ? 71.071 52.215 188.301 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A N 1 ATOM 1962 C CA . CYS A 1 252 ? 70.199 51.384 189.118 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A CA 1 ATOM 1963 C C . CYS A 1 252 ? 68.806 52.025 189.088 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A C 1 ATOM 1964 O O . CYS A 1 252 ? 68.639 53.144 188.590 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A O 1 ATOM 1965 C CB . CYS A 1 252 ? 70.722 51.334 190.552 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A CB 1 ATOM 1966 S SG . CYS A 1 252 ? 71.126 52.961 191.226 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 262 CYS A SG 1 ATOM 1967 N N . ARG A 1 253 ? 67.807 51.323 189.613 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A N 1 ATOM 1968 C CA . ARG A 1 253 ? 66.450 51.855 189.622 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A CA 1 ATOM 1969 C C . ARG A 1 253 ? 66.368 53.033 190.568 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A C 1 ATOM 1970 O O . ARG A 1 253 ? 66.719 52.926 191.749 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A O 1 ATOM 1971 C CB . ARG A 1 253 ? 65.443 50.798 190.060 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A CB 1 ATOM 1972 C CG . ARG A 1 253 ? 65.609 49.494 189.352 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A CG 1 ATOM 1973 C CD . ARG A 1 253 ? 64.422 49.093 188.571 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A CD 1 ATOM 1974 N NE . ARG A 1 253 ? 64.755 47.993 187.688 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A NE 1 ATOM 1975 C CZ . ARG A 1 253 ? 63.937 47.540 186.752 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A CZ 1 ATOM 1976 N NH1 . ARG A 1 253 ? 62.740 48.095 186.608 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A NH1 1 ATOM 1977 N NH2 . ARG A 1 253 ? 64.335 46.587 185.920 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 263 ARG A NH2 1 ATOM 1978 N N . ALA A 1 254 ? 65.915 54.156 190.022 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A N 1 ATOM 1979 C CA . ALA A 1 254 ? 65.743 55.402 190.758 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CA 1 ATOM 1980 C C . ALA A 1 254 ? 65.216 56.431 189.773 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A C 1 ATOM 1981 O O . ALA A 1 254 ? 64.910 56.100 188.624 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A O 1 ATOM 1982 C CB . ALA A 1 254 ? 67.067 55.869 191.361 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CB 1 ATOM 1983 N N . GLY A 1 255 ? 65.093 57.672 190.226 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A N 1 ATOM 1984 C CA . GLY A 1 255 ? 64.610 58.715 189.348 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A CA 1 ATOM 1985 C C . GLY A 1 255 ? 65.157 60.075 189.723 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A C 1 ATOM 1986 O O . GLY A 1 255 ? 65.748 60.245 190.792 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 265 GLY A O 1 ATOM 1987 N N . MET A 1 256 ? 64.979 61.040 188.826 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 266 MET A N 1 ATOM 1988 C CA . MET A 1 256 ? 65.435 62.404 189.067 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CA 1 ATOM 1989 C C . MET A 1 256 ? 64.413 63.390 188.541 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 266 MET A C 1 ATOM 1990 O O . MET A 1 256 ? 63.623 63.069 187.650 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 266 MET A O 1 ATOM 1991 C CB . MET A 1 256 ? 66.778 62.675 188.377 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CB 1 ATOM 1992 C CG . MET A 1 256 ? 67.920 61.796 188.837 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CG 1 ATOM 1993 S SD . MET A 1 256 ? 69.464 62.270 188.055 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 266 MET A SD 1 ATOM 1994 C CE . MET A 1 256 ? 69.222 61.582 186.440 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 266 MET A CE 1 ATOM 1995 N N . ILE A 1 257 ? 64.436 64.594 189.101 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A N 1 ATOM 1996 C CA . ILE A 1 257 ? 63.535 65.655 188.679 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CA 1 ATOM 1997 C C . ILE A 1 257 ? 64.360 66.915 188.428 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A C 1 ATOM 1998 O O . ILE A 1 257 ? 65.001 67.442 189.348 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A O 1 ATOM 1999 C CB . ILE A 1 257 ? 62.473 65.982 189.755 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CB 1 ATOM 2000 C CG1 . ILE A 1 257 ? 61.690 64.724 190.143 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG1 1 ATOM 2001 C CG2 . ILE A 1 257 ? 61.521 67.062 189.237 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CG2 1 ATOM 2002 C CD1 . ILE A 1 257 ? 60.709 64.949 191.293 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 267 ILE A CD1 1 ATOM 2003 N N . PHE A 1 258 ? 64.385 67.345 187.167 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A N 1 ATOM 2004 C CA . PHE A 1 258 ? 65.093 68.552 186.751 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CA 1 ATOM 2005 C C . PHE A 1 258 ? 64.055 69.649 186.679 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A C 1 ATOM 2006 O O . PHE A 1 258 ? 62.944 69.422 186.195 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A O 1 ATOM 2007 C CB . PHE A 1 258 ? 65.705 68.383 185.360 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CB 1 ATOM 2008 C CG . PHE A 1 258 ? 66.810 67.378 185.298 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CG 1 ATOM 2009 C CD1 . PHE A 1 258 ? 66.539 66.039 185.019 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CD1 1 ATOM 2010 C CD2 . PHE A 1 258 ? 68.129 67.770 185.492 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CD2 1 ATOM 2011 C CE1 . PHE A 1 258 ? 67.572 65.105 184.931 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CE1 1 ATOM 2012 C CE2 . PHE A 1 258 ? 69.171 66.847 185.406 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CE2 1 ATOM 2013 C CZ . PHE A 1 258 ? 68.892 65.512 185.124 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 268 PHE A CZ 1 ATOM 2014 N N . TYR A 1 259 ? 64.434 70.848 187.106 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A N 1 ATOM 2015 C CA . TYR A 1 259 ? 63.518 71.980 187.102 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CA 1 ATOM 2016 C C . TYR A 1 259 ? 64.216 73.295 186.775 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A C 1 ATOM 2017 O O . TYR A 1 259 ? 65.391 73.494 187.095 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A O 1 ATOM 2018 C CB . TYR A 1 259 ? 62.806 72.082 188.456 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CB 1 ATOM 2019 C CG . TYR A 1 259 ? 63.737 71.922 189.640 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CG 1 ATOM 2020 C CD1 . TYR A 1 259 ? 64.526 72.983 190.082 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CD1 1 ATOM 2021 C CD2 . TYR A 1 259 ? 63.859 70.694 190.295 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CD2 1 ATOM 2022 C CE1 . TYR A 1 259 ? 65.421 72.824 191.145 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CE1 1 ATOM 2023 C CE2 . TYR A 1 259 ? 64.747 70.525 191.358 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CE2 1 ATOM 2024 C CZ . TYR A 1 259 ? 65.526 71.593 191.777 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A CZ 1 ATOM 2025 O OH . TYR A 1 259 ? 66.420 71.426 192.811 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 269 TYR A OH 1 ATOM 2026 N N . ARG A 1 260 ? 63.473 74.190 186.135 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A N 1 ATOM 2027 C CA . ARG A 1 260 ? 63.988 75.496 185.759 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CA 1 ATOM 2028 C C . ARG A 1 260 ? 64.214 76.404 186.964 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A C 1 ATOM 2029 O O . ARG A 1 260 ? 63.466 76.357 187.941 1.00 59.96 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A O 1 ATOM 2030 C CB . ARG A 1 260 ? 63.022 76.175 184.785 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CB 1 ATOM 2031 C CG . ARG A 1 260 ? 63.040 75.595 183.385 1.00 62.77 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CG 1 ATOM 2032 C CD . ARG A 1 260 ? 63.522 76.618 182.378 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CD 1 ATOM 2033 N NE . ARG A 1 260 ? 64.783 77.228 182.791 1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NE 1 ATOM 2034 C CZ . ARG A 1 260 ? 65.023 78.537 182.775 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A CZ 1 ATOM 2035 N NH1 . ARG A 1 260 ? 64.091 79.388 182.359 1.00 78.42 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NH1 1 ATOM 2036 N NH2 . ARG A 1 260 ? 66.181 79.002 183.218 1.00 77.50 ? ? ? ? ? ? 270 ARG A NH2 1 ATOM 2037 N N . LYS A 1 261 ? 65.270 77.207 186.889 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1 ATOM 2038 C CA . LYS A 1 261 ? 65.615 78.171 187.930 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1 ATOM 2039 C C . LYS A 1 261 ? 65.823 79.522 187.254 1.00 67.19 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1 ATOM 2040 O O . LYS A 1 261 ? 65.893 79.608 186.023 1.00 66.18 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1 ATOM 2041 C CB . LYS A 1 261 ? 66.903 77.774 188.652 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1 ATOM 2042 C CG . LYS A 1 261 ? 66.783 76.547 189.516 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1 ATOM 2043 C CD . LYS A 1 261 ? 68.130 76.147 190.096 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1 ATOM 2044 C CE . LYS A 1 261 ? 68.680 77.210 191.022 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1 ATOM 2045 N NZ . LYS A 1 261 ? 69.951 76.762 191.643 1.00 66.07 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1 ATOM 2046 N N . GLY A 1 262 ? 65.921 80.574 188.060 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A N 1 ATOM 2047 C CA . GLY A 1 262 ? 66.133 81.902 187.517 1.00 71.38 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A CA 1 ATOM 2048 C C . GLY A 1 262 ? 64.870 82.643 187.127 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A C 1 ATOM 2049 O O . GLY A 1 262 ? 63.781 82.345 187.621 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A O 1 ATOM 2050 N N . VAL A 1 263 ? 65.022 83.593 186.209 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A N 1 ATOM 2051 C CA . VAL A 1 263 ? 63.915 84.422 185.744 1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CA 1 ATOM 2052 C C . VAL A 1 263 ? 62.883 83.679 184.912 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A C 1 ATOM 2053 O O . VAL A 1 263 ? 63.213 83.050 183.912 1.00 71.96 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A O 1 ATOM 2054 C CB . VAL A 1 263 ? 64.429 85.634 184.918 1.00 73.96 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CB 1 ATOM 2055 C CG1 . VAL A 1 263 ? 63.275 86.576 184.582 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CG1 1 ATOM 2056 C CG2 . VAL A 1 263 ? 65.531 86.372 185.680 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CG2 1 ATOM 2057 N N . LYS A 1 264 ? 61.631 83.763 185.344 1.00 73.92 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A N 1 ATOM 2058 C CA . LYS A 1 264 ? 60.518 83.138 184.641 1.00 77.53 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A CA 1 ATOM 2059 C C . LYS A 1 264 ? 59.996 84.136 183.610 1.00 83.27 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A C 1 ATOM 2060 O O . LYS A 1 264 ? 59.849 83.814 182.430 1.00 85.03 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A O 1 ATOM 2061 C CB . LYS A 1 264 ? 59.408 82.773 185.632 1.00 73.35 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A CB 1 ATOM 2062 C CG . LYS A 1 264 ? 58.110 82.301 184.995 1.00 67.14 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A CG 1 ATOM 2063 C CD . LYS A 1 264 ? 57.130 81.816 186.050 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A CD 1 ATOM 2064 C CE . LYS A 1 264 ? 55.853 81.289 185.416 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A CE 1 ATOM 2065 N NZ . LYS A 1 264 ? 54.955 80.625 186.408 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 274 LYS A NZ 1 ATOM 2066 N N . SER A 1 265 ? 59.752 85.361 184.066 1.00 87.32 ? ? ? ? ? ? 275 SER A N 1 ATOM 2067 C CA . SER A 1 265 ? 59.250 86.427 183.209 1.00 91.65 ? ? ? ? ? ? 275 SER A CA 1 ATOM 2068 C C . SER A 1 265 ? 59.536 87.791 183.826 1.00 96.83 ? ? ? ? ? ? 275 SER A C 1 ATOM 2069 O O . SER A 1 265 ? 59.982 87.888 184.972 1.00 96.09 ? ? ? ? ? ? 275 SER A O 1 ATOM 2070 C CB . SER A 1 265 ? 57.741 86.270 182.992 1.00 89.41 ? ? ? ? ? ? 275 SER A CB 1 ATOM 2071 O OG . SER A 1 265 ? 57.034 86.356 184.218 1.00 86.51 ? ? ? ? ? ? 275 SER A OG 1 ATOM 2072 N N . VAL A 1 266 ? 59.292 88.840 183.047 1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A N 1 ATOM 2073 C CA . VAL A 1 266 ? 59.497 90.217 183.489 1.00 109.47 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CA 1 ATOM 2074 C C . VAL A 1 266 ? 58.336 91.079 183.012 1.00 115.07 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A C 1 ATOM 2075 O O . VAL A 1 266 ? 57.595 90.696 182.104 1.00 114.30 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A O 1 ATOM 2076 C CB . VAL A 1 266 ? 60.815 90.827 182.931 1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CB 1 ATOM 2077 C CG1 . VAL A 1 266 ? 62.023 90.214 183.611 1.00 106.35 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG1 1 ATOM 2078 C CG2 . VAL A 1 266 ? 60.899 90.617 181.430 1.00 106.25 ? ? ? ? ? ? 276 VAL A CG2 1 ATOM 2079 N N . ASP A 1 267 ? 58.171 92.233 183.646 1.00 122.78 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A N 1 ATOM 2080 C CA . ASP A 1 267 ? 57.116 93.167 183.279 1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CA 1 ATOM 2081 C C . ASP A 1 267 ? 57.771 94.209 182.365 1.00 130.55 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A C 1 ATOM 2082 O O . ASP A 1 267 ? 58.769 94.830 182.743 1.00 130.82 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A O 1 ATOM 2083 C CB . ASP A 1 267 ? 56.549 93.827 184.540 1.00 129.11 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CB 1 ATOM 2084 C CG . ASP A 1 267 ? 55.130 94.353 184.356 1.00 129.88 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A CG 1 ATOM 2085 O OD1 . ASP A 1 267 ? 54.798 94.864 183.264 1.00 126.53 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A OD1 1 ATOM 2086 O OD2 . ASP A 1 267 ? 54.344 94.264 185.323 1.00 130.42 ? ? ? ? ? ? 277 ASP A OD2 1 ATOM 2087 N N . PRO A 1 268 ? 57.246 94.377 181.134 1.00 132.10 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A N 1 ATOM 2088 C CA . PRO A 1 268 ? 57.761 95.331 180.141 1.00 132.66 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CA 1 ATOM 2089 C C . PRO A 1 268 ? 57.968 96.765 180.650 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A C 1 ATOM 2090 O O . PRO A 1 268 ? 58.991 97.390 180.355 1.00 132.78 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A O 1 ATOM 2091 C CB . PRO A 1 268 ? 56.698 95.277 179.045 1.00 131.50 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CB 1 ATOM 2092 C CG . PRO A 1 268 ? 56.261 93.855 179.089 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CG 1 ATOM 2093 C CD . PRO A 1 268 ? 56.114 93.613 180.575 1.00 131.28 ? ? ? ? ? ? 278 PRO A CD 1 ATOM 2094 N N . ALA A 1 269 ? 57.002 97.274 181.416 1.00 133.04 ? ? ? ? ? ? 279 ALA A N 1 ATOM 2095 C CA . ALA A 1 269 ? 57.072 98.631 181.956 1.00 131.45 ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CA 1 ATOM 2096 C C . ALA A 1 269 ? 57.788 98.756 183.306 1.00 129.73 ? ? ? ? ? ? 279 ALA A C 1 ATOM 2097 O O . ALA A 1 269 ? 58.674 99.602 183.459 1.00 129.53 ? ? ? ? ? ? 279 ALA A O 1 ATOM 2098 C CB . ALA A 1 269 ? 55.673 99.238 182.040 1.00 129.66 ? ? ? ? ? ? 279 ALA A CB 1 ATOM 2099 N N . THR A 1 270 ? 57.407 97.924 184.279 1.00 127.09 ? ? ? ? ? ? 280 THR A N 1 ATOM 2100 C CA . THR A 1 270 ? 58.010 97.972 185.617 1.00 123.81 ? ? ? ? ? ? 280 THR A CA 1 ATOM 2101 C C . THR A 1 270 ? 59.424 97.384 185.718 1.00 122.01 ? ? ? ? ? ? 280 THR A C 1 ATOM 2102 O O . THR A 1 270 ? 60.178 97.734 186.630 1.00 120.36 ? ? ? ? ? ? 280 THR A O 1 ATOM 2103 C CB . THR A 1 270 ? 57.102 97.307 186.700 1.00 121.35 ? ? ? ? ? ? 280 THR A CB 1 ATOM 2104 O OG1 . THR A 1 270 ? 57.002 95.900 186.461 1.00 119.13 ? ? ? ? ? ? 280 THR A OG1 1 ATOM 2105 C CG2 . THR A 1 270 ? 55.709 97.915 186.687 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 280 THR A CG2 1 ATOM 2106 N N . GLY A 1 271 ? 59.780 96.500 184.787 1.00 120.34 ? ? ? ? ? ? 281 GLY A N 1 ATOM 2107 C CA . GLY A 1 271 ? 61.099 95.883 184.807 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 281 GLY A CA 1 ATOM 2108 C C . GLY A 1 271 ? 61.257 94.899 185.954 1.00 114.32 ? ? ? ? ? ? 281 GLY A C 1 ATOM 2109 O O . GLY A 1 271 ? 62.325 94.316 186.145 1.00 113.76 ? ? ? ? ? ? 281 GLY A O 1 ATOM 2110 N N . LYS A 1 272 ? 60.183 94.734 186.724 1.00 111.95 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A N 1 ATOM 2111 C CA . LYS A 1 272 ? 60.142 93.831 187.872 1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CA 1 ATOM 2112 C C . LYS A 1 272 ? 60.125 92.388 187.367 1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A C 1 ATOM 2113 O O . LYS A 1 272 ? 59.210 91.984 186.638 1.00 102.59 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A O 1 ATOM 2114 C CB . LYS A 1 272 ? 58.879 94.110 188.696 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CB 1 ATOM 2115 C CG . LYS A 1 272 ? 58.834 93.446 190.062 1.00 114.79 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CG 1 ATOM 2116 C CD . LYS A 1 272 ? 59.629 94.228 191.093 1.00 116.69 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CD 1 ATOM 2117 C CE . LYS A 1 272 ? 59.394 93.671 192.487 1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CE 1 ATOM 2118 N NZ . LYS A 1 272 ? 60.001 94.526 193.544 1.00 117.22 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A NZ 1 ATOM 2119 N N . GLU A 1 273 ? 61.135 91.616 187.760 1.00 99.31 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A N 1 ATOM 2120 C CA . GLU A 1 273 ? 61.240 90.226 187.330 1.00 93.47 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A CA 1 ATOM 2121 C C . GLU A 1 273 ? 60.688 89.173 188.290 1.00 87.91 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A C 1 ATOM 2122 O O . GLU A 1 273 ? 60.964 89.191 189.494 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A O 1 ATOM 2123 C CB . GLU A 1 273 ? 62.686 89.886 186.951 1.00 93.89 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A CB 1 ATOM 2124 C CG . GLU A 1 273 ? 63.722 90.140 188.034 1.00 93.32 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A CG 1 ATOM 2125 C CD . GLU A 1 273 ? 65.131 89.781 187.586 1.00 94.13 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A CD 1 ATOM 2126 O OE1 . GLU A 1 273 ? 65.497 90.097 186.430 1.00 88.48 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A OE1 1 ATOM 2127 O OE2 . GLU A 1 273 ? 65.873 89.180 188.391 1.00 95.34 ? ? ? ? ? ? 283 GLU A OE2 1 ATOM 2128 N N . ILE A 1 274 ? 59.878 88.275 187.730 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A N 1 ATOM 2129 C CA . ILE A 1 274 ? 59.273 87.167 188.468 1.00 76.61 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CA 1 ATOM 2130 C C . ILE A 1 274 ? 60.214 85.973 188.291 1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A C 1 ATOM 2131 O O . ILE A 1 274 ? 60.637 85.667 187.176 1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A O 1 ATOM 2132 C CB . ILE A 1 274 ? 57.860 86.803 187.918 1.00 74.83 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CB 1 ATOM 2133 C CG1 . ILE A 1 274 ? 56.840 87.904 188.242 1.00 76.12 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CG1 1 ATOM 2134 C CG2 . ILE A 1 274 ? 57.382 85.487 188.512 1.00 71.76 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CG2 1 ATOM 2135 C CD1 . ILE A 1 274 ? 57.012 89.194 187.452 1.00 82.11 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CD1 1 ATOM 2136 N N . LEU A 1 275 ? 60.560 85.320 189.394 1.00 65.60 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A N 1 ATOM 2137 C CA . LEU A 1 275 ? 61.460 84.177 189.347 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CA 1 ATOM 2138 C C . LEU A 1 275 ? 60.733 82.841 189.486 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A C 1 ATOM 2139 O O . LEU A 1 275 ? 59.604 82.781 189.981 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A O 1 ATOM 2140 C CB . LEU A 1 275 ? 62.510 84.308 190.449 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CB 1 ATOM 2141 C CG . LEU A 1 275 ? 63.270 85.632 190.508 1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CG 1 ATOM 2142 C CD1 . LEU A 1 275 ? 64.139 85.653 191.743 1.00 78.72 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CD1 1 ATOM 2143 C CD2 . LEU A 1 275 ? 64.115 85.827 189.257 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 285 LEU A CD2 1 ATOM 2144 N N . TYR A 1 276 ? 61.383 81.774 189.023 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A N 1 ATOM 2145 C CA . TYR A 1 276 ? 60.830 80.426 189.118 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CA 1 ATOM 2146 C C . TYR A 1 276 ? 60.849 79.983 190.570 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A C 1 ATOM 2147 O O . TYR A 1 276 ? 61.755 80.345 191.322 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A O 1 ATOM 2148 C CB . TYR A 1 276 ? 61.662 79.433 188.305 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CB 1 ATOM 2149 C CG . TYR A 1 276 ? 61.320 79.388 186.840 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CG 1 ATOM 2150 C CD1 . TYR A 1 276 ? 60.037 79.045 186.416 1.00 61.06 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD1 1 ATOM 2151 C CD2 . TYR A 1 276 ? 62.277 79.690 185.873 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD2 1 ATOM 2152 C CE1 . TYR A 1 276 ? 59.711 79.003 185.061 1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE1 1 ATOM 2153 C CE2 . TYR A 1 276 ? 61.964 79.651 184.517 1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE2 1 ATOM 2154 C CZ . TYR A 1 276 ? 60.678 79.307 184.116 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CZ 1 ATOM 2155 O OH . TYR A 1 276 ? 60.364 79.269 182.776 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A OH 1 ATOM 2156 N N . ASN A 1 277 ? 59.846 79.202 190.961 1.00 59.68 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N 1 ATOM 2157 C CA . ASN A 1 277 ? 59.768 78.700 192.327 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA 1 ATOM 2158 C C . ASN A 1 277 ? 59.636 77.172 192.304 1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C 1 ATOM 2159 O O . ASN A 1 277 ? 59.245 76.552 193.294 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O 1 ATOM 2160 C CB . ASN A 1 277 ? 58.579 79.339 193.052 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB 1 ATOM 2161 C CG . ASN A 1 277 ? 58.649 79.162 194.564 1.00 63.92 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG 1 ATOM 2162 O OD1 . ASN A 1 277 ? 59.737 79.016 195.141 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1 ATOM 2163 N ND2 . ASN A 1 277 ? 57.486 79.171 195.213 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1 ATOM 2164 N N . LEU A 1 278 ? 60.006 76.575 191.172 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A N 1 ATOM 2165 C CA . LEU A 1 278 ? 59.930 75.132 190.981 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A CA 1 ATOM 2166 C C . LEU A 1 278 ? 60.820 74.361 191.951 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A C 1 ATOM 2167 O O . LEU A 1 278 ? 60.436 73.299 192.442 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A O 1 ATOM 2168 C CB . LEU A 1 278 ? 60.295 74.775 189.539 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A CB 1 ATOM 2169 C CG . LEU A 1 278 ? 59.500 75.491 188.444 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A CG 1 ATOM 2170 C CD1 . LEU A 1 278 ? 59.991 75.063 187.074 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A CD1 1 ATOM 2171 C CD2 . LEU A 1 278 ? 58.023 75.199 188.587 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 288 LEU A CD2 1 ATOM 2172 N N . GLU A 1 279 ? 61.998 74.908 192.238 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A N 1 ATOM 2173 C CA . GLU A 1 279 ? 62.944 74.272 193.149 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CA 1 ATOM 2174 C C . GLU A 1 279 ? 62.340 74.013 194.527 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A C 1 ATOM 2175 O O . GLU A 1 279 ? 62.361 72.885 195.022 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A O 1 ATOM 2176 C CB . GLU A 1 279 ? 64.210 75.124 193.276 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CB 1 ATOM 2177 C CG . GLU A 1 279 ? 65.258 74.561 194.223 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CG 1 ATOM 2178 C CD . GLU A 1 279 ? 66.600 75.254 194.085 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CD 1 ATOM 2179 O OE1 . GLU A 1 279 ? 66.644 76.501 194.169 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A OE1 1 ATOM 2180 O OE2 . GLU A 1 279 ? 67.613 74.548 193.880 1.00 69.85 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A OE2 1 ATOM 2181 N N . SER A 1 280 ? 61.767 75.055 195.119 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 290 SER A N 1 ATOM 2182 C CA . SER A 1 280 ? 61.158 74.959 196.439 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 290 SER A CA 1 ATOM 2183 C C . SER A 1 280 ? 59.974 74.001 196.457 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 290 SER A C 1 ATOM 2184 O O . SER A 1 280 ? 59.915 73.095 197.289 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 290 SER A O 1 ATOM 2185 C CB . SER A 1 280 ? 60.713 76.344 196.911 1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 290 SER A CB 1 ATOM 2186 O OG . SER A 1 280 ? 60.015 76.262 198.139 1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 290 SER A OG 1 ATOM 2187 N N . LEU A 1 281 ? 59.047 74.198 195.523 1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A N 1 ATOM 2188 C CA . LEU A 1 281 ? 57.857 73.365 195.430 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CA 1 ATOM 2189 C C . LEU A 1 281 ? 58.184 71.891 195.218 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A C 1 ATOM 2190 O O . LEU A 1 281 ? 57.700 71.032 195.947 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A O 1 ATOM 2191 C CB . LEU A 1 281 ? 56.939 73.874 194.312 1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CB 1 ATOM 2192 C CG . LEU A 1 281 ? 56.441 75.319 194.449 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CG 1 ATOM 2193 C CD1 . LEU A 1 281 ? 55.480 75.658 193.326 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CD1 1 ATOM 2194 C CD2 . LEU A 1 281 ? 55.760 75.509 195.789 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 291 LEU A CD2 1 ATOM 2195 N N . ILE A 1 282 ? 59.034 71.599 194.243 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A N 1 ATOM 2196 C CA . ILE A 1 282 ? 59.400 70.220 193.956 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CA 1 ATOM 2197 C C . ILE A 1 282 ? 60.158 69.563 195.112 1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A C 1 ATOM 2198 O O . ILE A 1 282 ? 59.861 68.421 195.477 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A O 1 ATOM 2199 C CB . ILE A 1 282 ? 60.192 70.121 192.630 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CB 1 ATOM 2200 C CG1 . ILE A 1 282 ? 59.269 70.493 191.461 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG1 1 ATOM 2201 C CG2 . ILE A 1 282 ? 60.773 68.714 192.448 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG2 1 ATOM 2202 C CD1 . ILE A 1 282 ? 59.951 70.556 190.123 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CD1 1 ATOM 2203 N N . ASN A 1 283 ? 61.107 70.283 195.708 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A N 1 ATOM 2204 C CA . ASN A 1 283 ? 61.863 69.726 196.829 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A CA 1 ATOM 2205 C C . ASN A 1 283 ? 60.936 69.432 198.003 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A C 1 ATOM 2206 O O . ASN A 1 283 ? 61.010 68.356 198.599 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A O 1 ATOM 2207 C CB . ASN A 1 283 ? 62.990 70.665 197.268 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A CB 1 ATOM 2208 C CG . ASN A 1 283 ? 64.187 70.632 196.327 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A CG 1 ATOM 2209 O OD1 . ASN A 1 283 ? 64.383 69.675 195.572 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A OD1 1 ATOM 2210 N ND2 . ASN A 1 283 ? 65.002 71.680 196.379 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 293 ASN A ND2 1 ATOM 2211 N N . SER A 1 284 ? 60.033 70.367 198.295 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 294 SER A N 1 ATOM 2212 C CA . SER A 1 284 ? 59.073 70.204 199.390 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 294 SER A CA 1 ATOM 2213 C C . SER A 1 284 ? 58.169 68.996 199.175 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 294 SER A C 1 ATOM 2214 O O . SER A 1 284 ? 57.821 68.299 200.127 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 294 SER A O 1 ATOM 2215 C CB . SER A 1 284 ? 58.216 71.458 199.560 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 294 SER A CB 1 ATOM 2216 O OG . SER A 1 284 ? 59.000 72.548 200.006 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 294 SER A OG 1 ATOM 2217 N N . ALA A 1 285 ? 57.787 68.755 197.924 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A N 1 ATOM 2218 C CA . ALA A 1 285 ? 56.941 67.611 197.597 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CA 1 ATOM 2219 C C . ALA A 1 285 ? 57.674 66.284 197.832 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A C 1 ATOM 2220 O O . ALA A 1 285 ? 57.088 65.344 198.373 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A O 1 ATOM 2221 C CB . ALA A 1 285 ? 56.452 67.701 196.158 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 295 ALA A CB 1 ATOM 2222 N N . VAL A 1 286 ? 58.941 66.200 197.418 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A N 1 ATOM 2223 C CA . VAL A 1 286 ? 59.731 64.979 197.611 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A CA 1 ATOM 2224 C C . VAL A 1 286 ? 59.864 64.735 199.114 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A C 1 ATOM 2225 O O . VAL A 1 286 ? 59.593 63.639 199.612 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A O 1 ATOM 2226 C CB . VAL A 1 286 ? 61.134 65.105 196.957 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A CB 1 ATOM 2227 C CG1 . VAL A 1 286 ? 61.998 63.897 197.294 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A CG1 1 ATOM 2228 C CG2 . VAL A 1 286 ? 60.993 65.236 195.448 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 296 VAL A CG2 1 ATOM 2229 N N . PHE A 1 287 ? 60.250 65.782 199.832 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A N 1 ATOM 2230 C CA . PHE A 1 287 ? 60.381 65.724 201.282 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CA 1 ATOM 2231 C C . PHE A 1 287 ? 60.152 67.133 201.804 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A C 1 ATOM 2232 O O . PHE A 1 287 ? 60.812 68.070 201.348 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A O 1 ATOM 2233 C CB . PHE A 1 287 ? 61.764 65.243 201.718 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CB 1 ATOM 2234 C CG . PHE A 1 287 ? 61.863 65.013 203.198 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CG 1 ATOM 2235 C CD1 . PHE A 1 287 ? 61.491 63.787 203.749 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CD1 1 ATOM 2236 C CD2 . PHE A 1 287 ? 62.235 66.044 204.053 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CD2 1 ATOM 2237 C CE1 . PHE A 1 287 ? 61.479 63.597 205.126 1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CE1 1 ATOM 2238 C CE2 . PHE A 1 287 ? 62.226 65.860 205.434 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CE2 1 ATOM 2239 C CZ . PHE A 1 287 ? 61.845 64.636 205.970 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 297 PHE A CZ 1 ATOM 2240 N N . PRO A 1 288 ? 59.362 67.273 202.887 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A N 1 ATOM 2241 C CA . PRO A 1 288 ? 58.664 66.256 203.686 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CA 1 ATOM 2242 C C . PRO A 1 288 ? 57.332 65.726 203.152 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A C 1 ATOM 2243 O O . PRO A 1 288 ? 56.625 64.991 203.849 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A O 1 ATOM 2244 C CB . PRO A 1 288 ? 58.446 66.986 205.004 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CB 1 ATOM 2245 C CG . PRO A 1 288 ? 58.090 68.360 204.530 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CG 1 ATOM 2246 C CD . PRO A 1 288 ? 59.099 68.623 203.428 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 298 PRO A CD 1 ATOM 2247 N N . GLY A 1 289 ? 57.006 66.065 201.912 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 299 GLY A N 1 ATOM 2248 C CA . GLY A 1 289 ? 55.743 65.638 201.348 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 299 GLY A CA 1 ATOM 2249 C C . GLY A 1 289 ? 55.493 64.154 201.163 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 299 GLY A C 1 ATOM 2250 O O . GLY A 1 289 ? 54.717 63.550 201.904 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 299 GLY A O 1 ATOM 2251 N N . LEU A 1 290 ? 56.197 63.560 200.208 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A N 1 ATOM 2252 C CA . LEU A 1 290 ? 56.006 62.160 199.856 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CA 1 ATOM 2253 C C . LEU A 1 290 ? 56.934 61.088 200.408 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A C 1 ATOM 2254 O O . LEU A 1 290 ? 56.473 60.046 200.873 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A O 1 ATOM 2255 C CB . LEU A 1 290 ? 55.991 62.045 198.334 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CB 1 ATOM 2256 C CG . LEU A 1 290 ? 54.786 62.684 197.649 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CG 1 ATOM 2257 C CD1 . LEU A 1 290 ? 55.093 62.994 196.199 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CD1 1 ATOM 2258 C CD2 . LEU A 1 290 ? 53.606 61.752 197.759 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 300 LEU A CD2 1 ATOM 2259 N N . GLN A 1 291 ? 58.237 61.323 200.317 1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N 1 ATOM 2260 C CA . GLN A 1 291 ? 59.212 60.335 200.751 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA 1 ATOM 2261 C C . GLN A 1 291 ? 59.779 60.469 202.158 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C 1 ATOM 2262 O O . GLN A 1 291 ? 59.553 61.463 202.850 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O 1 ATOM 2263 C CB . GLN A 1 291 ? 60.352 60.270 199.730 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB 1 ATOM 2264 C CG . GLN A 1 291 ? 59.880 60.052 198.293 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG 1 ATOM 2265 C CD . GLN A 1 291 ? 61.005 59.702 197.337 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD 1 ATOM 2266 O OE1 . GLN A 1 291 ? 60.758 59.341 196.186 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1 1 ATOM 2267 N NE2 . GLN A 1 291 ? 62.245 59.791 197.810 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2 1 ATOM 2268 N N . GLY A 1 292 ? 60.486 59.421 202.581 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A N 1 ATOM 2269 C CA . GLY A 1 292 ? 61.115 59.408 203.887 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A CA 1 ATOM 2270 C C . GLY A 1 292 ? 62.617 59.555 203.735 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A C 1 ATOM 2271 O O . GLY A 1 292 ? 63.103 60.481 203.078 1.00 47.07 ? ? ? ? ? ? 302 GLY A O 1 ATOM 2272 N N . GLY A 1 293 ? 63.359 58.625 204.324 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 303 GLY A N 1 ATOM 2273 C CA . GLY A 1 293 ? 64.801 58.672 204.232 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 303 GLY A CA 1 ATOM 2274 C C . GLY A 1 293 ? 65.293 58.351 202.837 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 303 GLY A C 1 ATOM 2275 O O . GLY A 1 293 ? 64.780 57.432 202.191 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 303 GLY A O 1 ATOM 2276 N N . PRO A 1 294 ? 66.250 59.135 202.319 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A N 1 ATOM 2277 C CA . PRO A 1 294 ? 66.793 58.897 200.982 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CA 1 ATOM 2278 C C . PRO A 1 294 ? 67.553 57.576 200.954 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A C 1 ATOM 2279 O O . PRO A 1 294 ? 68.064 57.117 201.978 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A O 1 ATOM 2280 C CB . PRO A 1 294 ? 67.746 60.079 200.785 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CB 1 ATOM 2281 C CG . PRO A 1 294 ? 67.142 61.159 201.634 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CG 1 ATOM 2282 C CD . PRO A 1 294 ? 66.776 60.393 202.877 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 304 PRO A CD 1 ATOM 2283 N N . HIS A 1 295 ? 67.560 56.936 199.793 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A N 1 ATOM 2284 C CA . HIS A 1 295 ? 68.264 55.679 199.606 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A CA 1 ATOM 2285 C C . HIS A 1 295 ? 69.631 56.067 199.051 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A C 1 ATOM 2286 O O . HIS A 1 295 ? 69.851 56.083 197.835 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A O 1 ATOM 2287 C CB . HIS A 1 295 ? 67.484 54.786 198.640 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A CB 1 ATOM 2288 C CG . HIS A 1 295 ? 66.193 54.279 199.207 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A CG 1 ATOM 2289 N ND1 . HIS A 1 295 ? 65.488 53.240 198.641 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A ND1 1 ATOM 2290 C CD2 . HIS A 1 295 ? 65.501 54.644 200.312 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A CD2 1 ATOM 2291 C CE1 . HIS A 1 295 ? 64.419 52.983 199.376 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A CE1 1 ATOM 2292 N NE2 . HIS A 1 295 ? 64.404 53.821 200.396 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 305 HIS A NE2 1 ATOM 2293 N N . ASN A 1 296 ? 70.540 56.410 199.961 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A N 1 ATOM 2294 C CA . ASN A 1 296 ? 71.877 56.857 199.587 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A CA 1 ATOM 2295 C C . ASN A 1 296 ? 72.695 55.886 198.746 1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A C 1 ATOM 2296 O O . ASN A 1 296 ? 73.503 56.313 197.924 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A O 1 ATOM 2297 C CB . ASN A 1 296 ? 72.639 57.342 200.821 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A CB 1 ATOM 2298 C CG . ASN A 1 296 ? 71.975 58.556 201.467 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A CG 1 ATOM 2299 O OD1 . ASN A 1 296 ? 71.735 59.570 200.806 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A OD1 1 ATOM 2300 N ND2 . ASN A 1 296 ? 71.656 58.449 202.754 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 306 ASN A ND2 1 ATOM 2301 N N . HIS A 1 297 ? 72.467 54.587 198.918 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A N 1 ATOM 2302 C CA . HIS A 1 297 ? 73.186 53.607 198.118 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CA 1 ATOM 2303 C C . HIS A 1 297 ? 72.782 53.777 196.651 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A C 1 ATOM 2304 O O . HIS A 1 297 ? 73.629 53.735 195.759 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A O 1 ATOM 2305 C CB . HIS A 1 297 ? 72.906 52.182 198.603 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CB 1 ATOM 2306 C CG . HIS A 1 297 ? 71.456 51.885 198.827 1.00 53.69 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CG 1 ATOM 2307 N ND1 . HIS A 1 297 ? 70.666 52.631 199.676 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A ND1 1 ATOM 2308 C CD2 . HIS A 1 297 ? 70.666 50.892 198.352 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CD2 1 ATOM 2309 C CE1 . HIS A 1 297 ? 69.455 52.106 199.719 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A CE1 1 ATOM 2310 N NE2 . HIS A 1 297 ? 69.428 51.050 198.925 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 307 HIS A NE2 1 ATOM 2311 N N . ALA A 1 298 ? 71.494 54.025 196.415 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 308 ALA A N 1 ATOM 2312 C CA . ALA A 1 298 ? 70.988 54.224 195.062 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 308 ALA A CA 1 ATOM 2313 C C . ALA A 1 298 ? 71.489 55.552 194.490 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 308 ALA A C 1 ATOM 2314 O O . ALA A 1 298 ? 71.819 55.637 193.308 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 308 ALA A O 1 ATOM 2315 C CB . ALA A 1 298 ? 69.469 54.176 195.052 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 308 ALA A CB 1 ATOM 2316 N N . ILE A 1 299 ? 71.559 56.580 195.333 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A N 1 ATOM 2317 C CA . ILE A 1 299 ? 72.045 57.896 194.905 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A CA 1 ATOM 2318 C C . ILE A 1 299 ? 73.504 57.784 194.457 1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A C 1 ATOM 2319 O O . ILE A 1 299 ? 73.970 58.555 193.619 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A O 1 ATOM 2320 C CB . ILE A 1 299 ? 71.908 58.944 196.035 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A CB 1 ATOM 2321 C CG1 . ILE A 1 299 ? 70.430 59.203 196.325 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A CG1 1 ATOM 2322 C CG2 . ILE A 1 299 ? 72.602 60.248 195.664 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A CG2 1 ATOM 2323 C CD1 . ILE A 1 299 ? 70.204 60.172 197.457 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 309 ILE A CD1 1 ATOM 2324 N N . ALA A 1 300 ? 74.208 56.800 195.009 1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 310 ALA A N 1 ATOM 2325 C CA . ALA A 1 300 ? 75.598 56.550 194.659 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 310 ALA A CA 1 ATOM 2326 C C . ALA A 1 300 ? 75.628 55.901 193.281 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 310 ALA A C 1 ATOM 2327 O O . ALA A 1 300 ? 76.375 56.331 192.405 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 310 ALA A O 1 ATOM 2328 C CB . ALA A 1 300 ? 76.244 55.641 195.682 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 310 ALA A CB 1 ATOM 2329 N N . GLY A 1 301 ? 74.806 54.869 193.102 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A N 1 ATOM 2330 C CA . GLY A 1 301 ? 74.728 54.176 191.827 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A CA 1 ATOM 2331 C C . GLY A 1 301 ? 74.386 55.147 190.712 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A C 1 ATOM 2332 O O . GLY A 1 301 ? 74.935 55.064 189.612 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 311 GLY A O 1 ATOM 2333 N N . VAL A 1 302 ? 73.492 56.087 191.009 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A N 1 ATOM 2334 C CA . VAL A 1 302 ? 73.084 57.099 190.044 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CA 1 ATOM 2335 C C . VAL A 1 302 ? 74.270 58.006 189.721 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A C 1 ATOM 2336 O O . VAL A 1 302 ? 74.546 58.276 188.553 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A O 1 ATOM 2337 C CB . VAL A 1 302 ? 71.903 57.950 190.581 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CB 1 ATOM 2338 C CG1 . VAL A 1 302 ? 71.554 59.069 189.599 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CG1 1 ATOM 2339 C CG2 . VAL A 1 302 ? 70.685 57.059 190.824 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 312 VAL A CG2 1 ATOM 2340 N N . ALA A 1 303 ? 74.983 58.448 190.754 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A N 1 ATOM 2341 C CA . ALA A 1 303 ? 76.147 59.320 190.577 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CA 1 ATOM 2342 C C . ALA A 1 303 ? 77.192 58.652 189.686 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A C 1 ATOM 2343 O O . ALA A 1 303 ? 77.757 59.285 188.796 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A O 1 ATOM 2344 C CB . ALA A 1 303 ? 76.756 59.673 191.928 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 313 ALA A CB 1 ATOM 2345 N N . VAL A 1 304 ? 77.425 57.365 189.923 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A N 1 ATOM 2346 C CA . VAL A 1 304 ? 78.388 56.589 189.148 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CA 1 ATOM 2347 C C . VAL A 1 304 ? 77.923 56.465 187.696 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A C 1 ATOM 2348 O O . VAL A 1 304 ? 78.704 56.673 186.765 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A O 1 ATOM 2349 C CB . VAL A 1 304 ? 78.588 55.182 189.763 1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CB 1 ATOM 2350 C CG1 . VAL A 1 304 ? 79.466 54.322 188.867 1.00 53.93 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG1 1 ATOM 2351 C CG2 . VAL A 1 304 ? 79.209 55.304 191.149 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 314 VAL A CG2 1 ATOM 2352 N N . ALA A 1 305 ? 76.641 56.165 187.510 1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N 1 ATOM 2353 C CA . ALA A 1 305 ? 76.072 56.021 186.175 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA 1 ATOM 2354 C C . ALA A 1 305 ? 76.145 57.318 185.372 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C 1 ATOM 2355 O O . ALA A 1 305 ? 76.260 57.284 184.147 1.00 58.20 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O 1 ATOM 2356 C CB . ALA A 1 305 ? 74.634 55.545 186.267 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB 1 ATOM 2357 N N . LEU A 1 306 ? 76.063 58.453 186.063 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A N 1 ATOM 2358 C CA . LEU A 1 306 ? 76.122 59.758 185.413 1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CA 1 ATOM 2359 C C . LEU A 1 306 ? 77.539 60.098 184.962 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A C 1 ATOM 2360 O O . LEU A 1 306 ? 77.723 60.838 183.995 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A O 1 ATOM 2361 C CB . LEU A 1 306 ? 75.580 60.855 186.336 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CB 1 ATOM 2362 C CG . LEU A 1 306 ? 74.080 60.809 186.665 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CG 1 ATOM 2363 C CD1 . LEU A 1 306 ? 73.740 61.819 187.747 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD1 1 ATOM 2364 C CD2 . LEU A 1 306 ? 73.258 61.079 185.419 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 316 LEU A CD2 1 ATOM 2365 N N . LYS A 1 307 ? 78.543 59.582 185.669 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A N 1 ATOM 2366 C CA . LYS A 1 307 ? 79.927 59.838 185.280 1.00 63.89 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CA 1 ATOM 2367 C C . LYS A 1 307 ? 80.171 59.053 183.999 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A C 1 ATOM 2368 O O . LYS A 1 307 ? 80.760 59.566 183.049 1.00 66.53 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A O 1 ATOM 2369 C CB . LYS A 1 307 ? 80.911 59.390 186.363 1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CB 1 ATOM 2370 C CG . LYS A 1 307 ? 82.368 59.700 186.020 1.00 68.73 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CG 1 ATOM 2371 C CD . LYS A 1 307 ? 83.333 59.012 186.975 1.00 72.57 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CD 1 ATOM 2372 C CE . LYS A 1 307 ? 84.783 59.199 186.544 1.00 68.68 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CE 1 ATOM 2373 N NZ . LYS A 1 307 ? 85.725 58.569 187.515 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A NZ 1 ATOM 2374 N N . GLN A 1 308 ? 79.681 57.816 183.979 1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A N 1 ATOM 2375 C CA . GLN A 1 308 ? 79.807 56.940 182.822 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CA 1 ATOM 2376 C C . GLN A 1 308 ? 79.035 57.510 181.639 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A C 1 ATOM 2377 O O . GLN A 1 308 ? 79.472 57.408 180.493 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A O 1 ATOM 2378 C CB . GLN A 1 308 ? 79.275 55.544 183.145 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CB 1 ATOM 2379 C CG . GLN A 1 308 ? 80.029 54.830 184.261 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CG 1 ATOM 2380 C CD . GLN A 1 308 ? 79.574 53.393 184.461 1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CD 1 ATOM 2381 O OE1 . GLN A 1 308 ? 80.185 52.641 185.221 1.00 69.43 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A OE1 1 ATOM 2382 N NE2 . GLN A 1 308 ? 78.499 53.004 183.779 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A NE2 1 ATOM 2383 N N . ALA A 1 309 ? 77.898 58.134 181.931 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A N 1 ATOM 2384 C CA . ALA A 1 309 ? 77.050 58.725 180.904 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A CA 1 ATOM 2385 C C . ALA A 1 309 ? 77.718 59.880 180.168 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A C 1 ATOM 2386 O O . ALA A 1 309 ? 77.275 60.273 179.087 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A O 1 ATOM 2387 C CB . ALA A 1 309 ? 75.739 59.184 181.513 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 319 ALA A CB 1 ATOM 2388 N N . MET A 1 310 ? 78.789 60.414 180.747 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 320 MET A N 1 ATOM 2389 C CA . MET A 1 310 ? 79.500 61.533 180.138 1.00 61.77 ? ? ? ? ? ? 320 MET A CA 1 ATOM 2390 C C . MET A 1 310 ? 80.763 61.136 179.373 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 320 MET A C 1 ATOM 2391 O O . MET A 1 310 ? 81.439 61.991 178.795 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 320 MET A O 1 ATOM 2392 C CB . MET A 1 310 ? 79.832 62.586 181.195 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 320 MET A CB 1 ATOM 2393 C CG . MET A 1 310 ? 78.613 63.176 181.861 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 320 MET A CG 1 ATOM 2394 S SD . MET A 1 310 ? 79.019 64.555 182.916 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 320 MET A SD 1 ATOM 2395 C CE . MET A 1 310 ? 79.571 63.704 184.404 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 320 MET A CE 1 ATOM 2396 N N . THR A 1 311 ? 81.068 59.841 179.362 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 321 THR A N 1 ATOM 2397 C CA . THR A 1 311 ? 82.247 59.340 178.667 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 321 THR A CA 1 ATOM 2398 C C . THR A 1 311 ? 81.995 59.147 177.176 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 321 THR A C 1 ATOM 2399 O O . THR A 1 311 ? 80.849 59.103 176.724 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 321 THR A O 1 ATOM 2400 C CB . THR A 1 311 ? 82.724 57.998 179.248 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 321 THR A CB 1 ATOM 2401 O OG1 . THR A 1 311 ? 81.726 56.995 179.021 1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 321 THR A OG1 1 ATOM 2402 C CG2 . THR A 1 311 ? 83.017 58.125 180.742 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 321 THR A CG2 1 ATOM 2403 N N . LEU A 1 312 ? 83.081 59.020 176.421 1.00 68.35 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N 1 ATOM 2404 C CA . LEU A 1 312 ? 83.008 58.823 174.985 1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA 1 ATOM 2405 C C . LEU A 1 312 ? 82.496 57.417 174.691 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C 1 ATOM 2406 O O . LEU A 1 312 ? 81.729 57.222 173.752 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O 1 ATOM 2407 C CB . LEU A 1 312 ? 84.384 59.041 174.354 1.00 72.80 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB 1 ATOM 2408 C CG . LEU A 1 312 ? 84.476 59.000 172.825 1.00 79.13 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG 1 ATOM 2409 C CD1 . LEU A 1 312 ? 83.460 59.946 172.193 1.00 77.27 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1 ATOM 2410 C CD2 . LEU A 1 312 ? 85.885 59.360 172.396 1.00 79.29 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1 ATOM 2411 N N . GLU A 1 313 ? 82.901 56.449 175.511 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A N 1 ATOM 2412 C CA . GLU A 1 313 ? 82.460 55.063 175.347 1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CA 1 ATOM 2413 C C . GLU A 1 313 ? 80.930 54.994 175.371 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A C 1 ATOM 2414 O O . GLU A 1 313 ? 80.322 54.242 174.611 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A O 1 ATOM 2415 C CB . GLU A 1 313 ? 83.020 54.167 176.462 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CB 1 ATOM 2416 C CG . GLU A 1 313 ? 84.523 53.899 176.418 1.00 67.46 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CG 1 ATOM 2417 C CD . GLU A 1 313 ? 85.387 55.098 176.814 1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CD 1 ATOM 2418 O OE1 . GLU A 1 313 ? 84.868 56.083 177.380 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A OE1 1 ATOM 2419 O OE2 . GLU A 1 313 ? 86.608 55.047 176.560 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A OE2 1 ATOM 2420 N N . PHE A 1 314 ? 80.320 55.797 176.241 1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A N 1 ATOM 2421 C CA . PHE A 1 314 ? 78.864 55.847 176.384 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CA 1 ATOM 2422 C C . PHE A 1 314 ? 78.219 56.455 175.144 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A C 1 ATOM 2423 O O . PHE A 1 314 ? 77.203 55.963 174.652 1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A O 1 ATOM 2424 C CB . PHE A 1 314 ? 78.498 56.681 177.614 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CB 1 ATOM 2425 C CG . PHE A 1 314 ? 77.031 56.671 177.953 1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CG 1 ATOM 2426 C CD1 . PHE A 1 314 ? 76.477 55.622 178.685 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CD1 1 ATOM 2427 C CD2 . PHE A 1 314 ? 76.212 57.738 177.585 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CD2 1 ATOM 2428 C CE1 . PHE A 1 314 ? 75.131 55.636 179.045 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CE1 1 ATOM 2429 C CE2 . PHE A 1 314 ? 74.861 57.762 177.941 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CE2 1 ATOM 2430 C CZ . PHE A 1 314 ? 74.320 56.710 178.675 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 324 PHE A CZ 1 ATOM 2431 N N . LYS A 1 315 ? 78.820 57.534 174.657 1.00 58.51 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A N 1 ATOM 2432 C CA . LYS A 1 315 ? 78.346 58.244 173.474 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CA 1 ATOM 2433 C C . LYS A 1 315 ? 78.336 57.297 172.271 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A C 1 ATOM 2434 O O . LYS A 1 315 ? 77.382 57.268 171.489 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A O 1 ATOM 2435 C CB . LYS A 1 315 ? 79.274 59.430 173.215 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CB 1 ATOM 2436 C CG . LYS A 1 315 ? 78.723 60.520 172.321 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CG 1 ATOM 2437 C CD . LYS A 1 315 ? 79.667 61.712 172.368 1.00 77.15 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CD 1 ATOM 2438 C CE . LYS A 1 315 ? 79.161 62.884 171.554 1.00 80.57 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A CE 1 ATOM 2439 N NZ . LYS A 1 315 ? 80.096 64.045 171.610 1.00 82.47 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A NZ 1 ATOM 2440 N N . VAL A 1 316 ? 79.402 56.510 172.145 1.00 61.61 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A N 1 ATOM 2441 C CA . VAL A 1 316 ? 79.531 55.541 171.060 1.00 60.70 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A CA 1 ATOM 2442 C C . VAL A 1 316 ? 78.448 54.479 171.224 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A C 1 ATOM 2443 O O . VAL A 1 316 ? 77.819 54.060 170.248 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A O 1 ATOM 2444 C CB . VAL A 1 316 ? 80.944 54.895 171.066 1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A CB 1 ATOM 2445 C CG1 . VAL A 1 316 ? 81.014 53.727 170.087 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A CG1 1 ATOM 2446 C CG2 . VAL A 1 316 ? 81.989 55.945 170.707 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 326 VAL A CG2 1 ATOM 2447 N N . TYR A 1 317 ? 78.218 54.085 172.473 1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A N 1 ATOM 2448 C CA . TYR A 1 317 ? 77.207 53.093 172.815 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CA 1 ATOM 2449 C C . TYR A 1 317 ? 75.822 53.544 172.353 1.00 58.72 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A C 1 ATOM 2450 O O . TYR A 1 317 ? 75.111 52.790 171.690 1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A O 1 ATOM 2451 C CB . TYR A 1 317 ? 77.206 52.839 174.329 1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CB 1 ATOM 2452 C CG . TYR A 1 317 ? 75.947 52.178 174.844 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CG 1 ATOM 2453 C CD1 . TYR A 1 317 ? 75.635 50.863 174.505 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CD1 1 ATOM 2454 C CD2 . TYR A 1 317 ? 75.045 52.883 175.642 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CD2 1 ATOM 2455 C CE1 . TYR A 1 317 ? 74.450 50.268 174.944 1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CE1 1 ATOM 2456 C CE2 . TYR A 1 317 ? 73.857 52.298 176.084 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CE2 1 ATOM 2457 C CZ . TYR A 1 317 ? 73.565 50.993 175.731 1.00 59.41 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A CZ 1 ATOM 2458 O OH . TYR A 1 317 ? 72.389 50.417 176.156 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 327 TYR A OH 1 ATOM 2459 N N . GLN A 1 318 ? 75.457 54.781 172.681 1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A N 1 ATOM 2460 C CA . GLN A 1 318 ? 74.155 55.311 172.299 1.00 57.84 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CA 1 ATOM 2461 C C . GLN A 1 318 ? 73.965 55.431 170.788 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A C 1 ATOM 2462 O O . GLN A 1 318 ? 72.863 55.209 170.282 1.00 60.56 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A O 1 ATOM 2463 C CB . GLN A 1 318 ? 73.893 56.652 172.987 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CB 1 ATOM 2464 C CG . GLN A 1 318 ? 73.897 56.583 174.519 1.00 59.70 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CG 1 ATOM 2465 C CD . GLN A 1 318 ? 72.815 55.671 175.103 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A CD 1 ATOM 2466 O OE1 . GLN A 1 318 ? 72.057 55.030 174.379 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A OE1 1 ATOM 2467 N NE2 . GLN A 1 318 ? 72.753 55.611 176.425 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 328 GLN A NE2 1 ATOM 2468 N N . HIS A 1 319 ? 75.029 55.773 170.065 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A N 1 ATOM 2469 C CA . HIS A 1 319 ? 74.937 55.882 168.607 1.00 60.36 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A CA 1 ATOM 2470 C C . HIS A 1 319 ? 74.733 54.493 168.018 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A C 1 ATOM 2471 O O . HIS A 1 319 ? 73.961 54.309 167.072 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A O 1 ATOM 2472 C CB . HIS A 1 319 ? 76.194 56.531 168.018 1.00 61.50 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A CB 1 ATOM 2473 C CG . HIS A 1 319 ? 76.194 58.027 168.102 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A CG 1 ATOM 2474 N ND1 . HIS A 1 319 ? 75.424 58.818 167.275 1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A ND1 1 ATOM 2475 C CD2 . HIS A 1 319 ? 76.853 58.875 168.926 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A CD2 1 ATOM 2476 C CE1 . HIS A 1 319 ? 75.608 60.089 167.588 1.00 67.72 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A CE1 1 ATOM 2477 N NE2 . HIS A 1 319 ? 76.470 60.151 168.587 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 329 HIS A NE2 1 ATOM 2478 N N . GLN A 1 320 ? 75.410 53.518 168.619 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A N 1 ATOM 2479 C CA . GLN A 1 320 ? 75.316 52.128 168.203 1.00 57.04 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A CA 1 ATOM 2480 C C . GLN A 1 320 ? 73.903 51.604 168.481 1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A C 1 ATOM 2481 O O . GLN A 1 320 ? 73.376 50.787 167.721 1.00 58.76 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A O 1 ATOM 2482 C CB . GLN A 1 320 ? 76.357 51.294 168.956 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A CB 1 ATOM 2483 C CG . GLN A 1 320 ? 76.446 49.841 168.508 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A CG 1 ATOM 2484 C CD . GLN A 1 320 ? 76.838 49.699 167.049 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A CD 1 ATOM 2485 O OE1 . GLN A 1 320 ? 77.840 50.266 166.606 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A OE1 1 ATOM 2486 N NE2 . GLN A 1 320 ? 76.048 48.943 166.293 1.00 60.18 ? ? ? ? ? ? 330 GLN A NE2 1 ATOM 2487 N N . VAL A 1 321 ? 73.301 52.085 169.572 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A N 1 ATOM 2488 C CA . VAL A 1 321 ? 71.942 51.705 169.967 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CA 1 ATOM 2489 C C . VAL A 1 321 ? 70.951 52.070 168.859 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A C 1 ATOM 2490 O O . VAL A 1 321 ? 70.118 51.251 168.464 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A O 1 ATOM 2491 C CB . VAL A 1 321 ? 71.524 52.412 171.289 1.00 57.01 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CB 1 ATOM 2492 C CG1 . VAL A 1 321 ? 70.028 52.283 171.522 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG1 1 ATOM 2493 C CG2 . VAL A 1 321 ? 72.279 51.817 172.467 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 331 VAL A CG2 1 ATOM 2494 N N . VAL A 1 322 ? 71.069 53.296 168.352 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A N 1 ATOM 2495 C CA . VAL A 1 322 ? 70.207 53.793 167.282 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CA 1 ATOM 2496 C C . VAL A 1 322 ? 70.522 53.097 165.955 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A C 1 ATOM 2497 O O . VAL A 1 322 ? 69.611 52.725 165.206 1.00 60.10 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A O 1 ATOM 2498 C CB . VAL A 1 322 ? 70.348 55.328 167.126 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CB 1 ATOM 2499 C CG1 . VAL A 1 322 ? 69.577 55.828 165.911 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CG1 1 ATOM 2500 C CG2 . VAL A 1 322 ? 69.838 56.015 168.378 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CG2 1 ATOM 2501 N N . ALA A 1 323 ? 71.811 52.906 165.677 1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 333 ALA A N 1 ATOM 2502 C CA . ALA A 1 323 ? 72.239 52.242 164.447 1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 333 ALA A CA 1 ATOM 2503 C C . ALA A 1 323 ? 71.677 50.822 164.400 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 333 ALA A C 1 ATOM 2504 O O . ALA A 1 323 ? 71.196 50.367 163.359 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 333 ALA A O 1 ATOM 2505 C CB . ALA A 1 323 ? 73.758 52.218 164.360 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 333 ALA A CB 1 ATOM 2506 N N . ASN A 1 324 ? 71.719 50.140 165.541 1.00 57.75 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A N 1 ATOM 2507 C CA . ASN A 1 324 ? 71.202 48.783 165.644 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A CA 1 ATOM 2508 C C . ASN A 1 324 ? 69.696 48.767 165.471 1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A C 1 ATOM 2509 O O . ASN A 1 324 ? 69.134 47.795 164.967 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A O 1 ATOM 2510 C CB . ASN A 1 324 ? 71.563 48.170 166.994 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A CB 1 ATOM 2511 C CG . ASN A 1 324 ? 73.020 47.786 167.084 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A CG 1 ATOM 2512 O OD1 . ASN A 1 324 ? 73.659 47.509 166.072 1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A OD1 1 ATOM 2513 N ND2 . ASN A 1 324 ? 73.555 47.760 168.301 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 334 ASN A ND2 1 ATOM 2514 N N . CYS A 1 325 ? 69.041 49.838 165.911 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A N 1 ATOM 2515 C CA . CYS A 1 325 ? 67.597 49.926 165.783 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A CA 1 ATOM 2516 C C . CYS A 1 325 ? 67.239 50.098 164.314 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A C 1 ATOM 2517 O O . CYS A 1 325 ? 66.302 49.467 163.825 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A O 1 ATOM 2518 C CB . CYS A 1 325 ? 67.035 51.078 166.612 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A CB 1 ATOM 2519 S SG . CYS A 1 325 ? 65.227 51.113 166.610 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 335 CYS A SG 1 ATOM 2520 N N . ARG A 1 326 ? 68.001 50.933 163.607 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A N 1 ATOM 2521 C CA . ARG A 1 326 ? 67.768 51.151 162.182 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A CA 1 ATOM 2522 C C . ARG A 1 326 ? 67.971 49.830 161.445 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A C 1 ATOM 2523 O O . ARG A 1 326 ? 67.128 49.427 160.641 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A O 1 ATOM 2524 C CB . ARG A 1 326 ? 68.708 52.225 161.631 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A CB 1 ATOM 2525 C CG . ARG A 1 326 ? 68.047 53.586 161.485 1.00 75.53 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A CG 1 ATOM 2526 C CD . ARG A 1 326 ? 69.007 54.651 160.958 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A CD 1 ATOM 2527 N NE . ARG A 1 326 ? 69.924 55.134 161.991 1.00 90.78 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A NE 1 ATOM 2528 C CZ . ARG A 1 326 ? 71.245 54.955 161.978 1.00 91.23 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A CZ 1 ATOM 2529 N NH1 . ARG A 1 326 ? 71.826 54.299 160.980 1.00 90.45 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A NH1 1 ATOM 2530 N NH2 . ARG A 1 326 ? 71.988 55.435 162.970 1.00 86.50 ? ? ? ? ? ? 336 ARG A NH2 1 ATOM 2531 N N . ALA A 1 327 ? 69.055 49.130 161.789 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 337 ALA A N 1 ATOM 2532 C CA . ALA A 1 327 ? 69.391 47.839 161.190 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 337 ALA A CA 1 ATOM 2533 C C . ALA A 1 327 ? 68.266 46.836 161.389 1.00 54.29 ? ? ? ? ? ? 337 ALA A C 1 ATOM 2534 O O . ALA A 1 327 ? 67.846 46.168 160.446 1.00 57.30 ? ? ? ? ? ? 337 ALA A O 1 ATOM 2535 C CB . ALA A 1 327 ? 70.685 47.295 161.793 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 337 ALA A CB 1 ATOM 2536 N N . LEU A 1 328 ? 67.782 46.743 162.624 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A N 1 ATOM 2537 C CA . LEU A 1 328 ? 66.698 45.830 162.975 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A CA 1 ATOM 2538 C C . LEU A 1 328 ? 65.397 46.216 162.279 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A C 1 ATOM 2539 O O . LEU A 1 328 ? 64.682 45.356 161.760 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A O 1 ATOM 2540 C CB . LEU A 1 328 ? 66.487 45.828 164.490 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A CB 1 ATOM 2541 C CG . LEU A 1 328 ? 65.309 45.018 165.043 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A CG 1 ATOM 2542 C CD1 . LEU A 1 328 ? 65.493 43.525 164.759 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A CD1 1 ATOM 2543 C CD2 . LEU A 1 328 ? 65.167 45.270 166.548 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 338 LEU A CD2 1 ATOM 2544 N N . SER A 1 329 ? 65.094 47.513 162.277 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 339 SER A N 1 ATOM 2545 C CA . SER A 1 329 ? 63.876 48.006 161.652 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 339 SER A CA 1 ATOM 2546 C C . SER A 1 329 ? 63.854 47.703 160.162 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 339 SER A C 1 ATOM 2547 O O . SER A 1 329 ? 62.898 47.096 159.662 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 339 SER A O 1 ATOM 2548 C CB . SER A 1 329 ? 63.713 49.513 161.877 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 339 SER A CB 1 ATOM 2549 O OG . SER A 1 329 ? 62.549 50.003 161.215 1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 339 SER A OG 1 ATOM 2550 N N . GLU A 1 330 ? 64.914 48.094 159.455 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A N 1 ATOM 2551 C CA . GLU A 1 330 ? 64.951 47.854 158.021 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CA 1 ATOM 2552 C C . GLU A 1 330 ? 65.004 46.374 157.647 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A C 1 ATOM 2553 O O . GLU A 1 330 ? 64.379 45.969 156.669 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A O 1 ATOM 2554 C CB . GLU A 1 330 ? 66.046 48.671 157.330 1.00 62.97 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CB 1 ATOM 2555 C CG . GLU A 1 330 ? 67.463 48.215 157.552 1.00 79.50 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CG 1 ATOM 2556 C CD . GLU A 1 330 ? 68.443 49.060 156.757 1.00 86.57 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CD 1 ATOM 2557 O OE1 . GLU A 1 330 ? 68.721 48.708 155.586 1.00 83.54 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A OE1 1 ATOM 2558 O OE2 . GLU A 1 330 ? 68.913 50.089 157.297 1.00 89.52 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A OE2 1 ATOM 2559 N N . ALA A 1 331 ? 65.679 45.561 158.458 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N 1 ATOM 2560 C CA . ALA A 1 331 ? 65.750 44.126 158.201 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA 1 ATOM 2561 C C . ALA A 1 331 ? 64.334 43.542 158.205 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C 1 ATOM 2562 O O . ALA A 1 331 ? 63.946 42.823 157.283 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O 1 ATOM 2563 C CB . ALA A 1 331 ? 66.609 43.436 159.246 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB 1 ATOM 2564 N N . LEU A 1 332 ? 63.554 43.891 159.225 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A N 1 ATOM 2565 C CA . LEU A 1 332 ? 62.177 43.416 159.341 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CA 1 ATOM 2566 C C . LEU A 1 332 ? 61.275 44.020 158.268 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A C 1 ATOM 2567 O O . LEU A 1 332 ? 60.358 43.357 157.790 1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A O 1 ATOM 2568 C CB . LEU A 1 332 ? 61.611 43.729 160.728 1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CB 1 ATOM 2569 C CG . LEU A 1 332 ? 62.181 42.935 161.903 1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CG 1 ATOM 2570 C CD1 . LEU A 1 332 ? 61.615 43.469 163.197 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD1 1 ATOM 2571 C CD2 . LEU A 1 332 ? 61.851 41.460 161.751 1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 342 LEU A CD2 1 ATOM 2572 N N . THR A 1 333 ? 61.519 45.282 157.912 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 343 THR A N 1 ATOM 2573 C CA . THR A 1 333 ? 60.723 45.947 156.882 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 343 THR A CA 1 ATOM 2574 C C . THR A 1 333 ? 60.925 45.208 155.562 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 343 THR A C 1 ATOM 2575 O O . THR A 1 333 ? 59.959 44.907 154.853 1.00 58.26 ? ? ? ? ? ? 343 THR A O 1 ATOM 2576 C CB . THR A 1 333 ? 61.137 47.427 156.695 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 343 THR A CB 1 ATOM 2577 O OG1 . THR A 1 333 ? 60.915 48.144 157.913 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 343 THR A OG1 1 ATOM 2578 C CG2 . THR A 1 333 ? 60.325 48.077 155.575 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 343 THR A CG2 1 ATOM 2579 N N . GLU A 1 334 ? 62.188 44.913 155.256 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A N 1 ATOM 2580 C CA . GLU A 1 334 ? 62.559 44.192 154.040 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CA 1 ATOM 2581 C C . GLU A 1 334 ? 61.894 42.822 154.039 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A C 1 ATOM 2582 O O . GLU A 1 334 ? 61.547 42.291 152.982 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A O 1 ATOM 2583 C CB . GLU A 1 334 ? 64.087 44.059 153.938 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CB 1 ATOM 2584 C CG . GLU A 1 334 ? 64.790 45.381 153.617 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CG 1 ATOM 2585 C CD . GLU A 1 334 ? 66.313 45.318 153.704 1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CD 1 ATOM 2586 O OE1 . GLU A 1 334 ? 66.871 44.266 154.089 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE1 1 ATOM 2587 O OE2 . GLU A 1 334 ? 66.958 46.344 153.388 1.00 61.87 ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE2 1 ATOM 2588 N N . LEU A 1 335 ? 61.684 42.274 155.235 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A N 1 ATOM 2589 C CA . LEU A 1 335 ? 61.034 40.979 155.392 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A CA 1 ATOM 2590 C C . LEU A 1 335 ? 59.509 41.050 155.335 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A C 1 ATOM 2591 O O . LEU A 1 335 ? 58.834 40.052 155.593 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A O 1 ATOM 2592 C CB . LEU A 1 335 ? 61.471 40.311 156.692 1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A CB 1 ATOM 2593 C CG . LEU A 1 335 ? 62.757 39.494 156.592 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A CG 1 ATOM 2594 C CD1 . LEU A 1 335 ? 63.216 39.052 157.978 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A CD1 1 ATOM 2595 C CD2 . LEU A 1 335 ? 62.506 38.293 155.689 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 345 LEU A CD2 1 ATOM 2596 N N . GLY A 1 336 ? 58.971 42.231 155.021 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A N 1 ATOM 2597 C CA . GLY A 1 336 ? 57.530 42.391 154.912 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A CA 1 ATOM 2598 C C . GLY A 1 336 ? 56.782 42.772 156.173 1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A C 1 ATOM 2599 O O . GLY A 1 336 ? 55.549 42.753 156.195 1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 346 GLY A O 1 ATOM 2600 N N . TYR A 1 337 ? 57.515 43.100 157.230 1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A N 1 ATOM 2601 C CA . TYR A 1 337 ? 56.893 43.497 158.486 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CA 1 ATOM 2602 C C . TYR A 1 337 ? 56.558 44.976 158.454 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A C 1 ATOM 2603 O O . TYR A 1 337 ? 57.314 45.775 157.894 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A O 1 ATOM 2604 C CB . TYR A 1 337 ? 57.834 43.229 159.656 1.00 58.84 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CB 1 ATOM 2605 C CG . TYR A 1 337 ? 57.917 41.783 160.057 1.00 61.48 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CG 1 ATOM 2606 C CD1 . TYR A 1 337 ? 58.829 40.923 159.450 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CD1 1 ATOM 2607 C CD2 . TYR A 1 337 ? 57.090 41.272 161.055 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CD2 1 ATOM 2608 C CE1 . TYR A 1 337 ? 58.917 39.583 159.829 1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CE1 1 ATOM 2609 C CE2 . TYR A 1 337 ? 57.171 39.937 161.444 1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CE2 1 ATOM 2610 C CZ . TYR A 1 337 ? 58.085 39.100 160.826 1.00 68.16 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A CZ 1 ATOM 2611 O OH . TYR A 1 337 ? 58.165 37.785 161.211 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 347 TYR A OH 1 ATOM 2612 N N . LYS A 1 338 ? 55.405 45.336 159.014 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A N 1 ATOM 2613 C CA . LYS A 1 338 ? 55.016 46.738 159.069 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A CA 1 ATOM 2614 C C . LYS A 1 338 ? 55.509 47.356 160.371 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A C 1 ATOM 2615 O O . LYS A 1 338 ? 55.194 46.866 161.455 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A O 1 ATOM 2616 C CB . LYS A 1 338 ? 53.502 46.917 158.983 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A CB 1 ATOM 2617 C CG . LYS A 1 338 ? 53.098 48.386 159.078 1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A CG 1 ATOM 2618 C CD . LYS A 1 338 ? 51.599 48.607 158.989 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A CD 1 ATOM 2619 C CE . LYS A 1 338 ? 51.271 50.097 159.082 1.00 75.47 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A CE 1 ATOM 2620 N NZ . LYS A 1 338 ? 49.814 50.367 158.909 1.00 77.78 ? ? ? ? ? ? 348 LYS A NZ 1 ATOM 2621 N N . ILE A 1 339 ? 56.333 48.389 160.255 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A N 1 ATOM 2622 C CA . ILE A 1 339 ? 56.840 49.090 161.428 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CA 1 ATOM 2623 C C . ILE A 1 339 ? 55.999 50.354 161.534 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A C 1 ATOM 2624 O O . ILE A 1 339 ? 55.895 51.118 160.568 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A O 1 ATOM 2625 C CB . ILE A 1 339 ? 58.321 49.502 161.272 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CB 1 ATOM 2626 C CG1 . ILE A 1 339 ? 59.185 48.285 160.928 1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG1 1 ATOM 2627 C CG2 . ILE A 1 339 ? 58.811 50.182 162.542 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CG2 1 ATOM 2628 C CD1 . ILE A 1 339 ? 59.098 47.148 161.921 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 349 ILE A CD1 1 ATOM 2629 N N . VAL A 1 340 ? 55.360 50.548 162.684 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A N 1 ATOM 2630 C CA . VAL A 1 340 ? 54.525 51.723 162.894 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A CA 1 ATOM 2631 C C . VAL A 1 340 ? 55.395 52.954 162.724 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A C 1 ATOM 2632 O O . VAL A 1 340 ? 56.486 53.021 163.291 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A O 1 ATOM 2633 C CB . VAL A 1 340 ? 53.881 51.714 164.290 1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A CB 1 ATOM 2634 C CG1 . VAL A 1 340 ? 53.153 53.019 164.543 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A CG1 1 ATOM 2635 C CG2 . VAL A 1 340 ? 52.902 50.544 164.400 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 350 VAL A CG2 1 ATOM 2636 N N . THR A 1 341 ? 54.931 53.883 161.885 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 351 THR A N 1 ATOM 2637 C CA . THR A 1 341 ? 55.649 55.122 161.590 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CA 1 ATOM 2638 C C . THR A 1 341 ? 56.764 54.863 160.549 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 351 THR A C 1 ATOM 2639 O O . THR A 1 341 ? 57.482 55.778 160.135 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 351 THR A O 1 ATOM 2640 C CB . THR A 1 341 ? 56.189 55.775 162.900 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CB 1 ATOM 2641 O OG1 . THR A 1 341 ? 55.912 57.176 162.895 1.00 66.66 ? ? ? ? ? ? 351 THR A OG1 1 ATOM 2642 C CG2 . THR A 1 341 ? 57.670 55.562 163.065 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 351 THR A CG2 1 ATOM 2643 N N . GLY A 1 342 ? 56.880 53.604 160.124 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A N 1 ATOM 2644 C CA . GLY A 1 342 ? 57.865 53.217 159.130 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A CA 1 ATOM 2645 C C . GLY A 1 342 ? 59.283 53.010 159.625 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A C 1 ATOM 2646 O O . GLY A 1 342 ? 60.067 52.300 158.992 1.00 65.96 ? ? ? ? ? ? 352 GLY A O 1 ATOM 2647 N N . GLY A 1 343 ? 59.621 53.631 160.748 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A N 1 ATOM 2648 C CA . GLY A 1 343 ? 60.959 53.501 161.285 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A CA 1 ATOM 2649 C C . GLY A 1 343 ? 61.054 53.999 162.709 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A C 1 ATOM 2650 O O . GLY A 1 343 ? 60.097 53.887 163.470 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A O 1 ATOM 2651 N N . SER A 1 344 ? 62.192 54.602 163.045 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 354 SER A N 1 ATOM 2652 C CA . SER A 1 344 ? 62.441 55.097 164.391 1.00 43.85 ? ? ? ? ? ? 354 SER A CA 1 ATOM 2653 C C . SER A 1 344 ? 63.593 56.097 164.440 1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 354 SER A C 1 ATOM 2654 O O . SER A 1 344 ? 64.541 56.017 163.646 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 354 SER A O 1 ATOM 2655 C CB . SER A 1 344 ? 62.766 53.910 165.310 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 354 SER A CB 1 ATOM 2656 O OG . SER A 1 344 ? 63.335 54.329 166.540 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 354 SER A OG 1 ATOM 2657 N N . ASP A 1 345 ? 63.502 57.034 165.383 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A N 1 ATOM 2658 C CA . ASP A 1 345 ? 64.541 58.039 165.588 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A CA 1 ATOM 2659 C C . ASP A 1 345 ? 65.329 57.642 166.829 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A C 1 ATOM 2660 O O . ASP A 1 345 ? 66.327 58.281 167.172 1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A O 1 ATOM 2661 C CB . ASP A 1 345 ? 63.934 59.429 165.842 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A CB 1 ATOM 2662 C CG . ASP A 1 345 ? 63.030 59.903 164.718 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A CG 1 ATOM 2663 O OD1 . ASP A 1 345 ? 63.226 59.484 163.556 1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A OD1 1 ATOM 2664 O OD2 . ASP A 1 345 ? 62.120 60.713 164.998 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 355 ASP A OD2 1 ATOM 2665 N N . ASN A 1 346 ? 64.889 56.573 167.490 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A N 1 ATOM 2666 C CA . ASN A 1 346 ? 65.525 56.134 168.727 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A CA 1 ATOM 2667 C C . ASN A 1 346 ? 65.899 54.658 168.861 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A C 1 ATOM 2668 O O . ASN A 1 346 ? 66.168 53.968 167.874 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A O 1 ATOM 2669 C CB . ASN A 1 346 ? 64.672 56.569 169.934 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A CB 1 ATOM 2670 C CG . ASN A 1 346 ? 63.227 56.092 169.844 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A CG 1 ATOM 2671 O OD1 . ASN A 1 346 ? 62.961 54.927 169.553 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A OD1 1 ATOM 2672 N ND2 . ASN A 1 346 ? 62.286 56.998 170.108 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 356 ASN A ND2 1 ATOM 2673 N N . HIS A 1 347 ? 65.903 54.204 170.113 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A N 1 ATOM 2674 C CA . HIS A 1 347 ? 66.266 52.848 170.514 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CA 1 ATOM 2675 C C . HIS A 1 347 ? 65.213 51.751 170.320 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A C 1 ATOM 2676 O O . HIS A 1 347 ? 65.511 50.573 170.549 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A O 1 ATOM 2677 C CB . HIS A 1 347 ? 66.652 52.874 171.993 1.00 53.47 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CB 1 ATOM 2678 C CG . HIS A 1 347 ? 65.495 53.150 172.906 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CG 1 ATOM 2679 N ND1 . HIS A 1 347 ? 64.771 54.321 172.855 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A ND1 1 ATOM 2680 C CD2 . HIS A 1 347 ? 64.908 52.385 173.857 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CD2 1 ATOM 2681 C CE1 . HIS A 1 347 ? 63.787 54.267 173.732 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A CE1 1 ATOM 2682 N NE2 . HIS A 1 347 ? 63.846 53.103 174.353 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 357 HIS A NE2 1 ATOM 2683 N N . LEU A 1 348 ? 63.988 52.120 169.943 1.00 45.93 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A N 1 ATOM 2684 C CA . LEU A 1 348 ? 62.933 51.120 169.774 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CA 1 ATOM 2685 C C . LEU A 1 348 ? 62.076 51.258 168.529 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A C 1 ATOM 2686 O O . LEU A 1 348 ? 62.109 52.273 167.833 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A O 1 ATOM 2687 C CB . LEU A 1 348 ? 62.012 51.109 171.003 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CB 1 ATOM 2688 C CG . LEU A 1 348 ? 61.066 52.296 171.262 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CG 1 ATOM 2689 C CD1 . LEU A 1 348 ? 59.708 52.083 170.588 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD1 1 ATOM 2690 C CD2 . LEU A 1 348 ? 60.862 52.441 172.764 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 358 LEU A CD2 1 ATOM 2691 N N . ILE A 1 349 ? 61.281 50.219 168.291 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A N 1 ATOM 2692 C CA . ILE A 1 349 ? 60.345 50.154 167.176 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CA 1 ATOM 2693 C C . ILE A 1 349 ? 59.121 49.367 167.628 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A C 1 ATOM 2694 O O . ILE A 1 349 ? 59.190 48.558 168.555 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A O 1 ATOM 2695 C CB . ILE A 1 349 ? 60.939 49.437 165.923 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CB 1 ATOM 2696 C CG1 . ILE A 1 349 ? 61.530 48.075 166.312 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG1 1 ATOM 2697 C CG2 . ILE A 1 349 ? 61.958 50.331 165.219 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CG2 1 ATOM 2698 C CD1 . ILE A 1 349 ? 61.923 47.210 165.131 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 359 ILE A CD1 1 ATOM 2699 N N . LEU A 1 350 ? 57.996 49.633 166.979 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N 1 ATOM 2700 C CA . LEU A 1 350 ? 56.747 48.946 167.264 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA 1 ATOM 2701 C C . LEU A 1 350 ? 56.345 48.230 165.978 1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C 1 ATOM 2702 O O . LEU A 1 350 ? 56.014 48.864 164.974 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O 1 ATOM 2703 C CB . LEU A 1 350 ? 55.666 49.947 167.686 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB 1 ATOM 2704 C CG . LEU A 1 350 ? 54.239 49.404 167.846 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG 1 ATOM 2705 C CD1 . LEU A 1 350 ? 54.187 48.259 168.865 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 1 ATOM 2706 C CD2 . LEU A 1 350 ? 53.318 50.544 168.249 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 1 ATOM 2707 N N . VAL A 1 351 ? 56.407 46.904 166.013 1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A N 1 ATOM 2708 C CA . VAL A 1 351 ? 56.072 46.075 164.862 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CA 1 ATOM 2709 C C . VAL A 1 351 ? 54.598 45.662 164.845 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A C 1 ATOM 2710 O O . VAL A 1 351 ? 54.130 44.967 165.744 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A O 1 ATOM 2711 C CB . VAL A 1 351 ? 56.962 44.802 164.834 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CB 1 ATOM 2712 C CG1 . VAL A 1 351 ? 56.719 44.013 163.566 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CG1 1 ATOM 2713 C CG2 . VAL A 1 351 ? 58.436 45.183 164.952 1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 361 VAL A CG2 1 ATOM 2714 N N . ASP A 1 352 ? 53.878 46.085 163.812 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A N 1 ATOM 2715 C CA . ASP A 1 352 ? 52.463 45.753 163.652 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A CA 1 ATOM 2716 C C . ASP A 1 352 ? 52.359 44.367 163.005 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A C 1 ATOM 2717 O O . ASP A 1 352 ? 52.474 44.230 161.786 1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A O 1 ATOM 2718 C CB . ASP A 1 352 ? 51.794 46.808 162.765 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A CB 1 ATOM 2719 C CG . ASP A 1 352 ? 50.278 46.662 162.692 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A CG 1 ATOM 2720 O OD1 . ASP A 1 352 ? 49.732 45.568 162.978 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A OD1 1 ATOM 2721 O OD2 . ASP A 1 352 ? 49.627 47.667 162.328 1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 362 ASP A OD2 1 ATOM 2722 N N . LEU A 1 353 ? 52.121 43.347 163.822 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N 1 ATOM 2723 C CA . LEU A 1 353 ? 52.024 41.973 163.333 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA 1 ATOM 2724 C C . LEU A 1 353 ? 50.830 41.640 162.446 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C 1 ATOM 2725 O O . LEU A 1 353 ? 50.723 40.511 161.965 1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O 1 ATOM 2726 C CB . LEU A 1 353 ? 52.092 40.980 164.492 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB 1 ATOM 2727 C CG . LEU A 1 353 ? 53.405 40.980 165.268 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG 1 ATOM 2728 C CD1 . LEU A 1 353 ? 53.310 39.999 166.407 1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1 ATOM 2729 C CD2 . LEU A 1 353 ? 54.559 40.629 164.342 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1 ATOM 2730 N N . ARG A 1 354 ? 49.911 42.586 162.260 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A N 1 ATOM 2731 C CA . ARG A 1 354 ? 48.768 42.336 161.381 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CA 1 ATOM 2732 C C . ARG A 1 354 ? 49.296 42.129 159.960 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A C 1 ATOM 2733 O O . ARG A 1 354 ? 48.645 41.487 159.135 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A O 1 ATOM 2734 C CB . ARG A 1 354 ? 47.778 43.505 161.411 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CB 1 ATOM 2735 C CG . ARG A 1 354 ? 46.858 43.502 162.624 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CG 1 ATOM 2736 C CD . ARG A 1 354 ? 46.009 44.763 162.691 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CD 1 ATOM 2737 N NE . ARG A 1 354 ? 46.808 45.969 162.913 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NE 1 ATOM 2738 C CZ . ARG A 1 354 ? 46.294 47.169 163.178 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A CZ 1 ATOM 2739 N NH1 . ARG A 1 354 ? 44.978 47.328 163.255 1.00 65.74 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH1 1 ATOM 2740 N NH2 . ARG A 1 354 ? 47.093 48.213 163.364 1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 364 ARG A NH2 1 ATOM 2741 N N . SER A 1 355 ? 50.497 42.654 159.704 1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 365 SER A N 1 ATOM 2742 C CA . SER A 1 355 ? 51.158 42.536 158.408 1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 365 SER A CA 1 ATOM 2743 C C . SER A 1 355 ? 51.532 41.079 158.113 1.00 68.75 ? ? ? ? ? ? 365 SER A C 1 ATOM 2744 O O . SER A 1 355 ? 51.761 40.709 156.959 1.00 74.26 ? ? ? ? ? ? 365 SER A O 1 ATOM 2745 C CB . SER A 1 355 ? 52.410 43.425 158.358 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 365 SER A CB 1 ATOM 2746 O OG . SER A 1 355 ? 53.408 42.985 159.268 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 365 SER A OG 1 ATOM 2747 N N . LYS A 1 356 ? 51.603 40.261 159.161 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A N 1 ATOM 2748 C CA . LYS A 1 356 ? 51.928 38.846 159.012 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CA 1 ATOM 2749 C C . LYS A 1 356 ? 50.754 37.955 159.395 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A C 1 ATOM 2750 O O . LYS A 1 356 ? 50.893 36.732 159.465 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A O 1 ATOM 2751 C CB . LYS A 1 356 ? 53.150 38.476 159.851 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CB 1 ATOM 2752 C CG . LYS A 1 356 ? 54.440 39.100 159.368 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CG 1 ATOM 2753 C CD . LYS A 1 356 ? 54.742 38.717 157.928 1.00 64.38 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CD 1 ATOM 2754 C CE . LYS A 1 356 ? 56.053 39.327 157.475 1.00 66.22 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A CE 1 ATOM 2755 N NZ . LYS A 1 356 ? 56.322 39.089 156.031 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 366 LYS A NZ 1 ATOM 2756 N N . GLY A 1 357 ? 49.608 38.577 159.668 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N 1 ATOM 2757 C CA . GLY A 1 357 ? 48.411 37.837 160.034 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA 1 ATOM 2758 C C . GLY A 1 357 ? 48.381 37.249 161.435 1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C 1 ATOM 2759 O O . GLY A 1 357 ? 47.946 36.117 161.622 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O 1 ATOM 2760 N N . THR A 1 358 ? 48.830 38.014 162.423 1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 368 THR A N 1 ATOM 2761 C CA . THR A 1 358 ? 48.831 37.555 163.810 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 368 THR A CA 1 ATOM 2762 C C . THR A 1 358 ? 48.839 38.762 164.756 1.00 63.96 ? ? ? ? ? ? 368 THR A C 1 ATOM 2763 O O . THR A 1 358 ? 48.696 39.905 164.305 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 368 THR A O 1 ATOM 2764 C CB . THR A 1 358 ? 50.038 36.614 164.093 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 368 THR A CB 1 ATOM 2765 O OG1 . THR A 1 358 ? 49.862 35.963 165.358 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 368 THR A OG1 1 ATOM 2766 C CG2 . THR A 1 358 ? 51.353 37.392 164.101 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 368 THR A CG2 1 ATOM 2767 N N . ASP A 1 359 ? 48.979 38.508 166.057 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A N 1 ATOM 2768 C CA . ASP A 1 359 ? 49.001 39.576 167.055 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CA 1 ATOM 2769 C C . ASP A 1 359 ? 50.179 39.456 168.017 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A C 1 ATOM 2770 O O . ASP A 1 359 ? 50.808 38.400 168.125 1.00 60.94 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A O 1 ATOM 2771 C CB . ASP A 1 359 ? 47.685 39.609 167.842 1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CB 1 ATOM 2772 C CG . ASP A 1 359 ? 47.467 38.361 168.673 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CG 1 ATOM 2773 O OD1 . ASP A 1 359 ? 48.065 38.251 169.764 1.00 68.96 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD1 1 ATOM 2774 O OD2 . ASP A 1 359 ? 46.687 37.490 168.243 1.00 66.41 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD2 1 ATOM 2775 N N . GLY A 1 360 ? 50.444 40.543 168.739 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 370 GLY A N 1 ATOM 2776 C CA . GLY A 1 360 ? 51.543 40.572 169.687 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 370 GLY A CA 1 ATOM 2777 C C . GLY A 1 360 ? 51.362 39.716 170.927 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 370 GLY A C 1 ATOM 2778 O O . GLY A 1 360 ? 52.347 39.299 171.529 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 370 GLY A O 1 ATOM 2779 N N . GLY A 1 361 ? 50.114 39.470 171.318 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A N 1 ATOM 2780 C CA . GLY A 1 361 ? 49.847 38.655 172.491 1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A CA 1 ATOM 2781 C C . GLY A 1 361 ? 50.362 37.242 172.315 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A C 1 ATOM 2782 O O . GLY A 1 361 ? 51.064 36.712 173.182 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A O 1 ATOM 2783 N N . ARG A 1 362 ? 50.024 36.641 171.177 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A N 1 ATOM 2784 C CA . ARG A 1 362 ? 50.445 35.283 170.848 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A CA 1 ATOM 2785 C C . ARG A 1 362 ? 51.935 35.225 170.527 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A C 1 ATOM 2786 O O . ARG A 1 362 ? 52.645 34.334 170.997 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A O 1 ATOM 2787 C CB . ARG A 1 362 ? 49.617 34.745 169.675 1.00 57.50 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A CB 1 ATOM 2788 C CG . ARG A 1 362 ? 48.140 34.650 170.012 1.00 62.81 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A CG 1 ATOM 2789 C CD . ARG A 1 362 ? 47.259 34.274 168.838 1.00 62.91 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A CD 1 ATOM 2790 N NE . ARG A 1 362 ? 45.895 34.751 169.073 1.00 71.81 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A NE 1 ATOM 2791 C CZ . ARG A 1 362 ? 44.892 34.002 169.525 1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A CZ 1 ATOM 2792 N NH1 . ARG A 1 362 ? 45.082 32.715 169.786 1.00 78.90 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A NH1 1 ATOM 2793 N NH2 . ARG A 1 362 ? 43.710 34.555 169.772 1.00 77.20 ? ? ? ? ? ? 372 ARG A NH2 1 ATOM 2794 N N . ALA A 1 363 ? 52.415 36.207 169.770 1.00 55.75 ? ? ? ? ? ? 373 ALA A N 1 ATOM 2795 C CA . ALA A 1 363 ? 53.822 36.259 169.398 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 373 ALA A CA 1 ATOM 2796 C C . ALA A 1 363 ? 54.734 36.427 170.611 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 373 ALA A C 1 ATOM 2797 O O . ALA A 1 363 ? 55.834 35.879 170.645 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 373 ALA A O 1 ATOM 2798 C CB . ALA A 1 363 ? 54.053 37.371 168.407 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 373 ALA A CB 1 ATOM 2799 N N . GLU A 1 364 ? 54.259 37.170 171.607 1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A N 1 ATOM 2800 C CA . GLU A 1 364 ? 55.008 37.428 172.837 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A CA 1 ATOM 2801 C C . GLU A 1 364 ? 55.325 36.131 173.582 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A C 1 ATOM 2802 O O . GLU A 1 364 ? 56.466 35.907 173.995 1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A O 1 ATOM 2803 C CB . GLU A 1 364 ? 54.193 38.366 173.730 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A CB 1 ATOM 2804 C CG . GLU A 1 364 ? 54.743 38.612 175.126 1.00 63.80 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A CG 1 ATOM 2805 C CD . GLU A 1 364 ? 53.808 39.471 175.962 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A CD 1 ATOM 2806 O OE1 . GLU A 1 364 ? 52.626 39.087 176.129 1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A OE1 1 ATOM 2807 O OE2 . GLU A 1 364 ? 54.255 40.530 176.449 1.00 69.86 ? ? ? ? ? ? 374 GLU A OE2 1 ATOM 2808 N N . LYS A 1 365 ? 54.314 35.275 173.730 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A N 1 ATOM 2809 C CA . LYS A 1 365 ? 54.479 34.004 174.429 1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CA 1 ATOM 2810 C C . LYS A 1 365 ? 55.427 33.041 173.715 1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A C 1 ATOM 2811 O O . LYS A 1 365 ? 56.285 32.419 174.349 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A O 1 ATOM 2812 C CB . LYS A 1 365 ? 53.120 33.341 174.677 1.00 65.81 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CB 1 ATOM 2813 C CG . LYS A 1 365 ? 52.505 33.682 176.029 1.00 77.83 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CG 1 ATOM 2814 C CD . LYS A 1 365 ? 52.305 35.181 176.186 1.00 92.08 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CD 1 ATOM 2815 C CE . LYS A 1 365 ? 51.921 35.550 177.608 1.00 97.59 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A CE 1 ATOM 2816 N NZ . LYS A 1 365 ? 50.615 34.963 178.007 1.00 104.54 ? ? ? ? ? ? 375 LYS A NZ 1 ATOM 2817 N N . VAL A 1 366 ? 55.281 32.936 172.398 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A N 1 ATOM 2818 C CA . VAL A 1 366 ? 56.130 32.053 171.610 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A CA 1 ATOM 2819 C C . VAL A 1 366 ? 57.589 32.494 171.708 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A C 1 ATOM 2820 O O . VAL A 1 366 ? 58.470 31.688 172.022 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A O 1 ATOM 2821 C CB . VAL A 1 366 ? 55.690 32.027 170.133 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A CB 1 ATOM 2822 C CG1 . VAL A 1 366 ? 56.669 31.202 169.300 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A CG1 1 ATOM 2823 C CG2 . VAL A 1 366 ? 54.284 31.449 170.020 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 376 VAL A CG2 1 ATOM 2824 N N . LEU A 1 367 ? 57.832 33.781 171.474 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A N 1 ATOM 2825 C CA . LEU A 1 367 ? 59.180 34.327 171.543 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CA 1 ATOM 2826 C C . LEU A 1 367 ? 59.801 34.084 172.915 1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A C 1 ATOM 2827 O O . LEU A 1 367 ? 60.989 33.766 173.020 1.00 53.61 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A O 1 ATOM 2828 C CB . LEU A 1 367 ? 59.163 35.820 171.204 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CB 1 ATOM 2829 C CG . LEU A 1 367 ? 58.788 36.110 169.744 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CG 1 ATOM 2830 C CD1 . LEU A 1 367 ? 58.560 37.588 169.528 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CD1 1 ATOM 2831 C CD2 . LEU A 1 367 ? 59.870 35.595 168.807 1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CD2 1 ATOM 2832 N N . GLU A 1 368 ? 58.978 34.171 173.957 1.00 54.55 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1 ATOM 2833 C CA . GLU A 1 368 ? 59.448 33.949 175.321 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1 ATOM 2834 C C . GLU A 1 368 ? 59.897 32.497 175.516 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1 ATOM 2835 O O . GLU A 1 368 ? 60.933 32.231 176.143 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1 ATOM 2836 C CB . GLU A 1 368 ? 58.341 34.288 176.316 1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB 1 ATOM 2837 C CG . GLU A 1 368 ? 58.780 34.224 177.767 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG 1 ATOM 2838 C CD . GLU A 1 368 ? 57.615 34.267 178.738 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD 1 ATOM 2839 O OE1 . GLU A 1 368 ? 56.488 34.650 178.338 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1 ATOM 2840 O OE2 . GLU A 1 368 ? 57.834 33.916 179.916 1.00 48.84 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1 ATOM 2841 N N . ALA A 1 369 ? 59.113 31.571 174.961 1.00 58.82 ? ? ? ? ? ? 379 ALA A N 1 ATOM 2842 C CA . ALA A 1 369 ? 59.394 30.139 175.047 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 379 ALA A CA 1 ATOM 2843 C C . ALA A 1 369 ? 60.703 29.781 174.349 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 379 ALA A C 1 ATOM 2844 O O . ALA A 1 369 ? 61.279 28.720 174.602 1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 379 ALA A O 1 ATOM 2845 C CB . ALA A 1 369 ? 58.241 29.342 174.445 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 379 ALA A CB 1 ATOM 2846 N N . CYS A 1 370 ? 61.163 30.674 173.477 1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A N 1 ATOM 2847 C CA . CYS A 1 370 ? 62.408 30.485 172.739 1.00 56.99 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A CA 1 ATOM 2848 C C . CYS A 1 370 ? 63.510 31.406 173.252 1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A C 1 ATOM 2849 O O . CYS A 1 370 ? 64.515 31.617 172.571 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A O 1 ATOM 2850 C CB . CYS A 1 370 ? 62.191 30.745 171.249 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A CB 1 ATOM 2851 S SG . CYS A 1 370 ? 60.920 29.715 170.497 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 380 CYS A SG 1 ATOM 2852 N N . SER A 1 371 ? 63.298 31.976 174.437 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 381 SER A N 1 ATOM 2853 C CA . SER A 1 371 ? 64.265 32.872 175.074 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 381 SER A CA 1 ATOM 2854 C C . SER A 1 371 ? 64.455 34.229 174.392 1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 381 SER A C 1 ATOM 2855 O O . SER A 1 371 ? 65.490 34.883 174.563 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 381 SER A O 1 ATOM 2856 C CB . SER A 1 371 ? 65.611 32.163 175.258 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 381 SER A CB 1 ATOM 2857 O OG . SER A 1 371 ? 65.451 30.996 176.048 1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 381 SER A OG 1 ATOM 2858 N N . ILE A 1 372 ? 63.454 34.635 173.612 1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A N 1 ATOM 2859 C CA . ILE A 1 372 ? 63.463 35.924 172.925 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CA 1 ATOM 2860 C C . ILE A 1 372 ? 62.539 36.809 173.767 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A C 1 ATOM 2861 O O . ILE A 1 372 ? 61.320 36.615 173.775 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A O 1 ATOM 2862 C CB . ILE A 1 372 ? 62.869 35.828 171.492 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CB 1 ATOM 2863 C CG1 . ILE A 1 372 ? 63.559 34.727 170.674 1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG1 1 ATOM 2864 C CG2 . ILE A 1 372 ? 62.990 37.180 170.779 1.00 57.91 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CG2 1 ATOM 2865 C CD1 . ILE A 1 372 ? 64.916 35.099 170.137 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 382 ILE A CD1 1 ATOM 2866 N N . ALA A 1 373 ? 63.114 37.766 174.486 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A N 1 ATOM 2867 C CA . ALA A 1 373 ? 62.312 38.631 175.340 1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A CA 1 ATOM 2868 C C . ALA A 1 373 ? 61.857 39.944 174.716 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A C 1 ATOM 2869 O O . ALA A 1 373 ? 62.663 40.738 174.233 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A O 1 ATOM 2870 C CB . ALA A 1 373 ? 63.041 38.893 176.646 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 383 ALA A CB 1 ATOM 2871 N N . CYS A 1 374 ? 60.547 40.160 174.741 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A N 1 ATOM 2872 C CA . CYS A 1 374 ? 59.937 41.382 174.223 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A CA 1 ATOM 2873 C C . CYS A 1 374 ? 58.529 41.499 174.818 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A C 1 ATOM 2874 O O . CYS A 1 374 ? 58.123 40.657 175.629 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A O 1 ATOM 2875 C CB . CYS A 1 374 ? 59.893 41.363 172.689 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A CB 1 ATOM 2876 S SG . CYS A 1 374 ? 58.813 40.106 171.954 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 384 CYS A SG 1 ATOM 2877 N N . ASN A 1 375 ? 57.795 42.549 174.463 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A N 1 ATOM 2878 C CA . ASN A 1 375 ? 56.444 42.694 174.995 1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A CA 1 ATOM 2879 C C . ASN A 1 375 ? 55.426 43.152 173.977 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A C 1 ATOM 2880 O O . ASN A 1 375 ? 55.751 43.878 173.039 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A O 1 ATOM 2881 C CB . ASN A 1 375 ? 56.404 43.592 176.250 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A CB 1 ATOM 2882 C CG . ASN A 1 375 ? 56.910 45.000 175.995 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A CG 1 ATOM 2883 O OD1 . ASN A 1 375 ? 58.113 45.261 176.064 1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A OD1 1 ATOM 2884 N ND2 . ASN A 1 375 ? 55.989 45.924 175.731 1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 385 ASN A ND2 1 ATOM 2885 N N . LYS A 1 376 ? 54.196 42.680 174.159 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A N 1 ATOM 2886 C CA . LYS A 1 376 ? 53.090 43.029 173.282 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A CA 1 ATOM 2887 C C . LYS A 1 376 ? 52.760 44.504 173.479 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A C 1 ATOM 2888 O O . LYS A 1 376 ? 53.171 45.115 174.472 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A O 1 ATOM 2889 C CB . LYS A 1 376 ? 51.870 42.151 173.582 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A CB 1 ATOM 2890 C CG . LYS A 1 376 ? 51.273 42.315 174.974 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A CG 1 ATOM 2891 C CD . LYS A 1 376 ? 50.180 41.277 175.220 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A CD 1 ATOM 2892 C CE . LYS A 1 376 ? 49.415 41.543 176.512 1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A CE 1 ATOM 2893 N NZ . LYS A 1 376 ? 50.297 41.613 177.713 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 386 LYS A NZ 1 ATOM 2894 N N . ASN A 1 377 ? 52.058 45.089 172.515 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A N 1 ATOM 2895 C CA . ASN A 1 377 ? 51.705 46.496 172.603 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CA 1 ATOM 2896 C C . ASN A 1 377 ? 50.746 46.862 171.494 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A C 1 ATOM 2897 O O . ASN A 1 377 ? 50.976 46.536 170.331 1.00 56.98 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A O 1 ATOM 2898 C CB . ASN A 1 377 ? 52.961 47.360 172.496 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CB 1 ATOM 2899 C CG . ASN A 1 377 ? 52.811 48.693 173.192 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A CG 1 ATOM 2900 O OD1 . ASN A 1 377 ? 53.433 48.931 174.231 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A OD1 1 ATOM 2901 N ND2 . ASN A 1 377 ? 51.986 49.575 172.626 1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 387 ASN A ND2 1 ATOM 2902 N N . THR A 1 378 ? 49.669 47.543 171.863 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 388 THR A N 1 ATOM 2903 C CA . THR A 1 378 ? 48.660 47.969 170.906 1.00 57.15 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CA 1 ATOM 2904 C C . THR A 1 378 ? 49.227 48.921 169.856 1.00 58.81 ? ? ? ? ? ? 388 THR A C 1 ATOM 2905 O O . THR A 1 378 ? 50.138 49.711 170.129 1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 388 THR A O 1 ATOM 2906 C CB . THR A 1 378 ? 47.488 48.671 171.611 1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CB 1 ATOM 2907 O OG1 . THR A 1 378 ? 48.007 49.598 172.569 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 388 THR A OG1 1 ATOM 2908 C CG2 . THR A 1 378 ? 46.594 47.666 172.313 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 388 THR A CG2 1 ATOM 2909 N N . CYS A 1 379 ? 48.694 48.817 168.647 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A N 1 ATOM 2910 C CA . CYS A 1 379 ? 49.115 49.669 167.548 1.00 64.81 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A CA 1 ATOM 2911 C C . CYS A 1 379 ? 48.039 50.708 167.295 1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A C 1 ATOM 2912 O O . CYS A 1 379 ? 46.879 50.516 167.668 1.00 68.19 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A O 1 ATOM 2913 C CB . CYS A 1 379 ? 49.321 48.843 166.277 1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A CB 1 ATOM 2914 S SG . CYS A 1 379 ? 50.727 47.725 166.335 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 389 CYS A SG 1 ATOM 2915 N N . PRO A 1 380 ? 48.416 51.846 166.690 1.00 78.19 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A N 1 ATOM 2916 C CA . PRO A 1 380 ? 47.434 52.893 166.404 1.00 82.55 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CA 1 ATOM 2917 C C . PRO A 1 380 ? 46.392 52.298 165.454 1.00 85.79 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A C 1 ATOM 2918 O O . PRO A 1 380 ? 46.731 51.841 164.357 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A O 1 ATOM 2919 C CB . PRO A 1 380 ? 48.279 53.959 165.703 1.00 84.88 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CB 1 ATOM 2920 C CG . PRO A 1 380 ? 49.639 53.763 166.297 1.00 79.21 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CG 1 ATOM 2921 C CD . PRO A 1 380 ? 49.766 52.268 166.281 1.00 77.84 ? ? ? ? ? ? 390 PRO A CD 1 ATOM 2922 N N . GLY A 1 381 ? 45.145 52.238 165.913 1.00 90.68 ? ? ? ? ? ? 391 GLY A N 1 ATOM 2923 C CA . GLY A 1 381 ? 44.084 51.677 165.094 1.00 92.94 ? ? ? ? ? ? 391 GLY A CA 1 ATOM 2924 C C . GLY A 1 381 ? 43.554 50.352 165.620 1.00 94.29 ? ? ? ? ? ? 391 GLY A C 1 ATOM 2925 O O . GLY A 1 381 ? 42.740 49.700 164.962 1.00 93.57 ? ? ? ? ? ? 391 GLY A O 1 ATOM 2926 N N . ASP A 1 382 ? 44.036 49.939 166.791 1.00 92.38 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A N 1 ATOM 2927 C CA . ASP A 1 382 ? 43.594 48.692 167.408 1.00 90.88 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CA 1 ATOM 2928 C C . ASP A 1 382 ? 42.247 48.904 168.079 1.00 93.02 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A C 1 ATOM 2929 O O . ASP A 1 382 ? 42.103 49.770 168.942 1.00 92.91 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A O 1 ATOM 2930 C CB . ASP A 1 382 ? 44.616 48.190 168.439 1.00 85.08 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CB 1 ATOM 2931 C CG . ASP A 1 382 ? 45.731 47.363 167.815 1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CG 1 ATOM 2932 O OD1 . ASP A 1 382 ? 45.773 47.223 166.576 1.00 75.65 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A OD1 1 ATOM 2933 O OD2 . ASP A 1 382 ? 46.569 46.839 168.574 1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A OD2 1 ATOM 2934 N N . ARG A 1 383 ? 41.263 48.106 167.679 1.00 95.53 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A N 1 ATOM 2935 C CA . ARG A 1 383 ? 39.921 48.208 168.237 1.00 98.95 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A CA 1 ATOM 2936 C C . ARG A 1 383 ? 39.735 47.498 169.582 1.00 98.45 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A C 1 ATOM 2937 O O . ARG A 1 383 ? 38.634 47.497 170.134 1.00 99.24 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A O 1 ATOM 2938 C CB . ARG A 1 383 ? 38.869 47.733 167.217 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A CB 1 ATOM 2939 C CG . ARG A 1 383 ? 38.882 46.240 166.851 1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A CG 1 ATOM 2940 C CD . ARG A 1 383 ? 40.149 45.802 166.115 1.00 109.38 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A CD 1 ATOM 2941 N NE . ARG A 1 383 ? 41.240 45.479 167.037 1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A NE 1 ATOM 2942 C CZ . ARG A 1 383 ? 42.466 45.122 166.662 1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A CZ 1 ATOM 2943 N NH1 . ARG A 1 383 ? 42.779 45.040 165.374 1.00 103.14 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A NH1 1 ATOM 2944 N NH2 . ARG A 1 383 ? 43.377 44.830 167.582 1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 393 ARG A NH2 1 ATOM 2945 N N . SER A 1 384 ? 40.811 46.927 170.121 1.00 96.85 ? ? ? ? ? ? 394 SER A N 1 ATOM 2946 C CA . SER A 1 384 ? 40.744 46.223 171.402 1.00 94.65 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CA 1 ATOM 2947 C C . SER A 1 384 ? 42.113 46.032 172.037 1.00 93.57 ? ? ? ? ? ? 394 SER A C 1 ATOM 2948 O O . SER A 1 384 ? 43.002 45.413 171.449 1.00 94.34 ? ? ? ? ? ? 394 SER A O 1 ATOM 2949 C CB . SER A 1 384 ? 40.074 44.857 171.235 1.00 94.62 ? ? ? ? ? ? 394 SER A CB 1 ATOM 2950 O OG . SER A 1 384 ? 40.074 44.146 172.463 1.00 92.36 ? ? ? ? ? ? 394 SER A OG 1 ATOM 2951 N N . ALA A 1 385 ? 42.260 46.531 173.262 1.00 90.90 ? ? ? ? ? ? 395 ALA A N 1 ATOM 2952 C CA . ALA A 1 385 ? 43.518 46.426 173.998 1.00 89.22 ? ? ? ? ? ? 395 ALA A CA 1 ATOM 2953 C C . ALA A 1 385 ? 43.757 45.013 174.527 1.00 88.25 ? ? ? ? ? ? 395 ALA A C 1 ATOM 2954 O O . ALA A 1 385 ? 44.822 44.719 175.079 1.00 83.76 ? ? ? ? ? ? 395 ALA A O 1 ATOM 2955 C CB . ALA A 1 385 ? 43.539 47.430 175.144 1.00 86.55 ? ? ? ? ? ? 395 ALA A CB 1 ATOM 2956 N N . LEU A 1 386 ? 42.765 44.145 174.341 1.00 89.82 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A N 1 ATOM 2957 C CA . LEU A 1 386 ? 42.840 42.759 174.794 1.00 91.53 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CA 1 ATOM 2958 C C . LEU A 1 386 ? 43.628 41.904 173.800 1.00 90.69 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A C 1 ATOM 2959 O O . LEU A 1 386 ? 44.259 40.911 174.180 1.00 88.01 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A O 1 ATOM 2960 C CB . LEU A 1 386 ? 41.428 42.191 174.967 1.00 94.15 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CB 1 ATOM 2961 C CG . LEU A 1 386 ? 41.274 40.979 175.890 1.00 98.44 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CG 1 ATOM 2962 C CD1 . LEU A 1 386 ? 41.585 41.383 177.333 1.00 93.90 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD1 1 ATOM 2963 C CD2 . LEU A 1 386 ? 39.857 40.425 175.782 1.00 99.52 ? ? ? ? ? ? 396 LEU A CD2 1 ATOM 2964 N N . ARG A 1 387 ? 43.593 42.309 172.532 1.00 88.21 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A N 1 ATOM 2965 C CA . ARG A 1 387 ? 44.293 41.609 171.459 1.00 85.08 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A CA 1 ATOM 2966 C C . ARG A 1 387 ? 45.194 42.602 170.707 1.00 78.65 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A C 1 ATOM 2967 O O . ARG A 1 387 ? 44.921 42.955 169.555 1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A O 1 ATOM 2968 C CB . ARG A 1 387 ? 43.268 40.991 170.503 1.00 90.66 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A CB 1 ATOM 2969 C CG . ARG A 1 387 ? 43.830 39.979 169.515 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A CG 1 ATOM 2970 C CD . ARG A 1 387 ? 42.748 39.540 168.536 1.00 104.34 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A CD 1 ATOM 2971 N NE . ARG A 1 387 ? 43.165 38.408 167.713 1.00 111.97 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A NE 1 ATOM 2972 C CZ . ARG A 1 387 ? 42.637 37.189 167.790 1.00 115.06 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A CZ 1 ATOM 2973 N NH1 . ARG A 1 387 ? 41.665 36.935 168.658 1.00 115.76 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A NH1 1 ATOM 2974 N NH2 . ARG A 1 387 ? 43.077 36.220 166.997 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 397 ARG A NH2 1 ATOM 2975 N N . PRO A 1 388 ? 46.282 43.068 171.359 1.00 73.87 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A N 1 ATOM 2976 C CA . PRO A 1 388 ? 47.224 44.022 170.761 1.00 70.26 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A CA 1 ATOM 2977 C C . PRO A 1 388 ? 47.924 43.437 169.541 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A C 1 ATOM 2978 O O . PRO A 1 388 ? 48.441 42.321 169.580 1.00 68.25 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A O 1 ATOM 2979 C CB . PRO A 1 388 ? 48.198 44.300 171.904 1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A CB 1 ATOM 2980 C CG . PRO A 1 388 ? 48.205 43.011 172.658 1.00 73.17 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A CG 1 ATOM 2981 C CD . PRO A 1 388 ? 46.745 42.651 172.695 1.00 72.61 ? ? ? ? ? ? 398 PRO A CD 1 ATOM 2982 N N . SER A 1 389 ? 47.933 44.205 168.460 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 399 SER A N 1 ATOM 2983 C CA . SER A 1 389 ? 48.532 43.769 167.207 1.00 61.08 ? ? ? ? ? ? 399 SER A CA 1 ATOM 2984 C C . SER A 1 389 ? 50.047 43.829 167.133 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 399 SER A C 1 ATOM 2985 O O . SER A 1 389 ? 50.651 43.070 166.382 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 399 SER A O 1 ATOM 2986 C CB . SER A 1 389 ? 47.953 44.575 166.047 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 399 SER A CB 1 ATOM 2987 O OG . SER A 1 389 ? 46.544 44.433 165.992 1.00 68.64 ? ? ? ? ? ? 399 SER A OG 1 ATOM 2988 N N . GLY A 1 390 ? 50.669 44.695 167.923 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 400 GLY A N 1 ATOM 2989 C CA . GLY A 1 390 ? 52.112 44.821 167.842 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 400 GLY A CA 1 ATOM 2990 C C . GLY A 1 390 ? 53.014 44.226 168.904 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 400 GLY A C 1 ATOM 2991 O O . GLY A 1 390 ? 52.568 43.581 169.852 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 400 GLY A O 1 ATOM 2992 N N . LEU A 1 391 ? 54.309 44.449 168.704 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A N 1 ATOM 2993 C CA . LEU A 1 391 ? 55.365 44.002 169.601 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A CA 1 ATOM 2994 C C . LEU A 1 391 ? 56.371 45.136 169.704 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A C 1 ATOM 2995 O O . LEU A 1 391 ? 56.803 45.683 168.685 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A O 1 ATOM 2996 C CB . LEU A 1 391 ? 56.099 42.780 169.031 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A CB 1 ATOM 2997 C CG . LEU A 1 391 ? 55.491 41.381 169.096 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A CG 1 ATOM 2998 C CD1 . LEU A 1 391 ? 56.384 40.420 168.317 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A CD1 1 ATOM 2999 C CD2 . LEU A 1 391 ? 55.362 40.927 170.547 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 401 LEU A CD2 1 ATOM 3000 N N . ARG A 1 392 ? 56.737 45.504 170.925 1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A N 1 ATOM 3001 C CA . ARG A 1 392 ? 57.720 46.559 171.104 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CA 1 ATOM 3002 C C . ARG A 1 392 ? 59.099 45.923 171.252 1.00 53.59 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A C 1 ATOM 3003 O O . ARG A 1 392 ? 59.326 45.100 172.142 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A O 1 ATOM 3004 C CB . ARG A 1 392 ? 57.397 47.428 172.323 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CB 1 ATOM 3005 C CG . ARG A 1 392 ? 58.402 48.554 172.533 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CG 1 ATOM 3006 C CD . ARG A 1 392 ? 58.181 49.300 173.840 1.00 56.61 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CD 1 ATOM 3007 N NE . ARG A 1 392 ? 58.373 48.449 175.012 1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NE 1 ATOM 3008 C CZ . ARG A 1 392 ? 58.426 48.899 176.260 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A CZ 1 ATOM 3009 N NH1 . ARG A 1 392 ? 58.310 50.197 176.513 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NH1 1 ATOM 3010 N NH2 . ARG A 1 392 ? 58.568 48.049 177.261 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 402 ARG A NH2 1 ATOM 3011 N N . LEU A 1 393 ? 60.006 46.296 170.356 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A N 1 ATOM 3012 C CA . LEU A 1 393 ? 61.373 45.783 170.367 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CA 1 ATOM 3013 C C . LEU A 1 393 ? 62.342 46.941 170.541 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A C 1 ATOM 3014 O O . LEU A 1 393 ? 62.281 47.928 169.806 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A O 1 ATOM 3015 C CB . LEU A 1 393 ? 61.686 45.071 169.048 1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CB 1 ATOM 3016 C CG . LEU A 1 393 ? 60.695 44.015 168.561 1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CG 1 ATOM 3017 C CD1 . LEU A 1 393 ? 61.052 43.603 167.148 1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD1 1 ATOM 3018 C CD2 . LEU A 1 393 ? 60.692 42.820 169.492 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 403 LEU A CD2 1 ATOM 3019 N N . GLY A 1 394 ? 63.227 46.816 171.521 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 404 GLY A N 1 ATOM 3020 C CA . GLY A 1 394 ? 64.213 47.849 171.783 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 404 GLY A CA 1 ATOM 3021 C C . GLY A 1 394 ? 65.598 47.242 171.728 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 404 GLY A C 1 ATOM 3022 O O . GLY A 1 394 ? 65.770 46.055 172.024 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 404 GLY A O 1 ATOM 3023 N N . THR A 1 395 ? 66.591 48.064 171.403 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 405 THR A N 1 ATOM 3024 C CA . THR A 1 395 ? 67.977 47.605 171.271 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CA 1 ATOM 3025 C C . THR A 1 395 ? 68.998 47.899 172.376 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 405 THR A C 1 ATOM 3026 O O . THR A 1 395 ? 70.086 47.321 172.361 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 405 THR A O 1 ATOM 3027 C CB . THR A 1 395 ? 68.602 48.159 169.985 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CB 1 ATOM 3028 O OG1 . THR A 1 395 ? 68.743 49.581 170.110 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 405 THR A OG1 1 ATOM 3029 C CG2 . THR A 1 395 ? 67.728 47.840 168.781 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 405 THR A CG2 1 ATOM 3030 N N . PRO A 1 396 ? 68.673 48.770 173.353 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A N 1 ATOM 3031 C CA . PRO A 1 396 ? 69.672 49.049 174.391 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A CA 1 ATOM 3032 C C . PRO A 1 396 ? 70.260 47.878 175.180 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A C 1 ATOM 3033 O O . PRO A 1 396 ? 71.463 47.859 175.432 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A O 1 ATOM 3034 C CB . PRO A 1 396 ? 68.961 50.071 175.282 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A CB 1 ATOM 3035 C CG . PRO A 1 396 ? 67.523 49.717 175.118 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A CG 1 ATOM 3036 C CD . PRO A 1 396 ? 67.425 49.499 173.639 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 406 PRO A CD 1 ATOM 3037 N N . ALA A 1 397 ? 69.440 46.897 175.542 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A N 1 ATOM 3038 C CA . ALA A 1 397 ? 69.934 45.751 176.312 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CA 1 ATOM 3039 C C . ALA A 1 397 ? 71.021 44.952 175.591 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A C 1 ATOM 3040 O O . ALA A 1 397 ? 72.127 44.785 176.108 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A O 1 ATOM 3041 C CB . ALA A 1 397 ? 68.781 44.836 176.704 1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 407 ALA A CB 1 ATOM 3042 N N . LEU A 1 398 ? 70.702 44.471 174.392 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A N 1 ATOM 3043 C CA . LEU A 1 398 ? 71.642 43.689 173.593 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CA 1 ATOM 3044 C C . LEU A 1 398 ? 72.847 44.493 173.134 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A C 1 ATOM 3045 O O . LEU A 1 398 ? 73.958 43.965 173.061 1.00 56.60 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A O 1 ATOM 3046 C CB . LEU A 1 398 ? 70.934 43.064 172.392 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CB 1 ATOM 3047 C CG . LEU A 1 398 ? 70.046 41.872 172.747 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CG 1 ATOM 3048 C CD1 . LEU A 1 398 ? 69.238 41.427 171.539 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD1 1 ATOM 3049 C CD2 . LEU A 1 398 ? 70.917 40.734 173.271 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 408 LEU A CD2 1 ATOM 3050 N N . THR A 1 399 ? 72.635 45.770 172.833 1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 409 THR A N 1 ATOM 3051 C CA . THR A 1 399 ? 73.729 46.625 172.394 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CA 1 ATOM 3052 C C . THR A 1 399 ? 74.786 46.716 173.489 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 409 THR A C 1 ATOM 3053 O O . THR A 1 399 ? 75.979 46.722 173.203 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 409 THR A O 1 ATOM 3054 C CB . THR A 1 399 ? 73.234 48.029 172.018 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CB 1 ATOM 3055 O OG1 . THR A 1 399 ? 72.299 47.923 170.938 1.00 55.90 ? ? ? ? ? ? 409 THR A OG1 1 ATOM 3056 C CG2 . THR A 1 399 ? 74.399 48.915 171.578 1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 409 THR A CG2 1 ATOM 3057 N N . SER A 1 400 ? 74.340 46.737 174.742 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 410 SER A N 1 ATOM 3058 C CA . SER A 1 400 ? 75.244 46.803 175.887 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 410 SER A CA 1 ATOM 3059 C C . SER A 1 400 ? 76.116 45.550 175.990 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 410 SER A C 1 ATOM 3060 O O . SER A 1 400 ? 77.193 45.588 176.588 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 410 SER A O 1 ATOM 3061 C CB . SER A 1 400 ? 74.451 46.987 177.182 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 410 SER A CB 1 ATOM 3062 O OG . SER A 1 400 ? 73.884 48.280 177.244 1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 410 SER A OG 1 ATOM 3063 N N . ARG A 1 401 ? 75.641 44.448 175.409 1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A N 1 ATOM 3064 C CA . ARG A 1 401 ? 76.370 43.184 175.423 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CA 1 ATOM 3065 C C . ARG A 1 401 ? 77.388 43.080 174.289 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A C 1 ATOM 3066 O O . ARG A 1 401 ? 78.176 42.133 174.244 1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A O 1 ATOM 3067 C CB . ARG A 1 401 ? 75.403 42.005 175.359 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CB 1 ATOM 3068 C CG . ARG A 1 401 ? 74.444 41.957 176.524 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CG 1 ATOM 3069 C CD . ARG A 1 401 ? 73.698 40.641 176.573 1.00 58.28 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CD 1 ATOM 3070 N NE . ARG A 1 401 ? 74.577 39.519 176.887 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NE 1 ATOM 3071 C CZ . ARG A 1 401 ? 74.165 38.260 176.993 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CZ 1 ATOM 3072 N NH1 . ARG A 1 401 ? 72.882 37.962 176.813 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NH1 1 ATOM 3073 N NH2 . ARG A 1 401 ? 75.035 37.295 177.268 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NH2 1 ATOM 3074 N N . GLY A 1 402 ? 77.356 44.042 173.369 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A N 1 ATOM 3075 C CA . GLY A 1 402 ? 78.297 44.043 172.263 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A CA 1 ATOM 3076 C C . GLY A 1 402 ? 77.715 43.856 170.871 1.00 54.92 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A C 1 ATOM 3077 O O . GLY A 1 402 ? 78.448 43.994 169.892 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 412 GLY A O 1 ATOM 3078 N N . LEU A 1 403 ? 76.422 43.545 170.771 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A N 1 ATOM 3079 C CA . LEU A 1 403 ? 75.769 43.345 169.470 1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CA 1 ATOM 3080 C C . LEU A 1 403 ? 75.950 44.548 168.533 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A C 1 ATOM 3081 O O . LEU A 1 403 ? 75.958 45.705 168.975 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A O 1 ATOM 3082 C CB . LEU A 1 403 ? 74.267 43.077 169.640 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CB 1 ATOM 3083 C CG . LEU A 1 403 ? 73.657 41.791 170.230 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CG 1 ATOM 3084 C CD1 . LEU A 1 403 ? 72.991 40.949 169.154 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CD1 1 ATOM 3085 C CD2 . LEU A 1 403 ? 74.662 40.998 171.023 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 413 LEU A CD2 1 ATOM 3086 N N . LEU A 1 404 ? 76.112 44.251 167.242 1.00 57.07 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A N 1 ATOM 3087 C CA . LEU A 1 404 ? 76.291 45.259 166.196 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A CA 1 ATOM 3088 C C . LEU A 1 404 ? 75.214 45.051 165.130 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A C 1 ATOM 3089 O O . LEU A 1 404 ? 74.386 44.138 165.256 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A O 1 ATOM 3090 C CB . LEU A 1 404 ? 77.680 45.134 165.566 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A CB 1 ATOM 3091 C CG . LEU A 1 404 ? 78.888 45.357 166.483 1.00 59.86 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A CG 1 ATOM 3092 C CD1 . LEU A 1 404 ? 80.174 45.000 165.757 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A CD1 1 ATOM 3093 C CD2 . LEU A 1 404 ? 78.918 46.803 166.958 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 414 LEU A CD2 1 ATOM 3094 N N . GLU A 1 405 ? 75.238 45.875 164.080 1.00 53.71 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A N 1 ATOM 3095 C CA . GLU A 1 405 ? 74.244 45.788 163.005 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CA 1 ATOM 3096 C C . GLU A 1 405 ? 74.044 44.380 162.465 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A C 1 ATOM 3097 O O . GLU A 1 405 ? 72.913 43.901 162.374 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A O 1 ATOM 3098 C CB . GLU A 1 405 ? 74.583 46.730 161.848 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CB 1 ATOM 3099 C CG . GLU A 1 405 ? 74.455 48.217 162.167 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CG 1 ATOM 3100 C CD . GLU A 1 405 ? 75.753 48.837 162.660 1.00 59.21 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CD 1 ATOM 3101 O OE1 . GLU A 1 405 ? 76.523 48.147 163.370 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE1 1 ATOM 3102 O OE2 . GLU A 1 405 ? 76.002 50.021 162.327 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE2 1 ATOM 3103 N N . LYS A 1 406 ? 75.148 43.724 162.114 1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A N 1 ATOM 3104 C CA . LYS A 1 406 ? 75.107 42.367 161.582 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CA 1 ATOM 3105 C C . LYS A 1 406 ? 74.423 41.423 162.560 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A C 1 ATOM 3106 O O . LYS A 1 406 ? 73.590 40.607 162.168 1.00 58.16 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A O 1 ATOM 3107 C CB . LYS A 1 406 ? 76.518 41.862 161.243 1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CB 1 ATOM 3108 C CG . LYS A 1 406 ? 77.663 42.540 162.002 1.00 91.13 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CG 1 ATOM 3109 C CD . LYS A 1 406 ? 77.998 43.915 161.406 1.00 97.21 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CD 1 ATOM 3110 C CE . LYS A 1 406 ? 79.151 44.600 162.138 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A CE 1 ATOM 3111 N NZ . LYS A 1 406 ? 80.453 43.873 162.013 1.00 99.28 ? ? ? ? ? ? 416 LYS A NZ 1 ATOM 3112 N N . ASP A 1 407 ? 74.738 41.575 163.841 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A N 1 ATOM 3113 C CA . ASP A 1 407 ? 74.144 40.737 164.872 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A CA 1 ATOM 3114 C C . ASP A 1 407 ? 72.641 40.975 164.962 1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A C 1 ATOM 3115 O O . ASP A 1 407 ? 71.858 40.029 165.044 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A O 1 ATOM 3116 C CB . ASP A 1 407 ? 74.800 41.020 166.217 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A CB 1 ATOM 3117 C CG . ASP A 1 407 ? 76.298 40.826 166.183 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A CG 1 ATOM 3118 O OD1 . ASP A 1 407 ? 76.747 39.674 165.997 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A OD1 1 ATOM 3119 O OD2 . ASP A 1 407 ? 77.027 41.826 166.335 1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 417 ASP A OD2 1 ATOM 3120 N N . PHE A 1 408 ? 72.239 42.241 164.910 1.00 62.99 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A N 1 ATOM 3121 C CA . PHE A 1 408 ? 70.828 42.577 164.984 1.00 63.81 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CA 1 ATOM 3122 C C . PHE A 1 408 ? 70.021 42.077 163.799 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A C 1 ATOM 3123 O O . PHE A 1 408 ? 68.810 41.870 163.905 1.00 66.96 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A O 1 ATOM 3124 C CB . PHE A 1 408 ? 70.625 44.070 165.236 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CB 1 ATOM 3125 C CG . PHE A 1 408 ? 70.404 44.389 166.683 1.00 60.47 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CG 1 ATOM 3126 C CD1 . PHE A 1 408 ? 69.161 44.150 167.273 1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CD1 1 ATOM 3127 C CD2 . PHE A 1 408 ? 71.447 44.840 167.479 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CD2 1 ATOM 3128 C CE1 . PHE A 1 408 ? 68.966 44.345 168.635 1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CE1 1 ATOM 3129 C CE2 . PHE A 1 408 ? 71.265 45.041 168.848 1.00 61.70 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CE2 1 ATOM 3130 C CZ . PHE A 1 408 ? 70.022 44.792 169.427 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 418 PHE A CZ 1 ATOM 3131 N N . GLN A 1 409 ? 70.701 41.857 162.678 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A N 1 ATOM 3132 C CA . GLN A 1 409 ? 70.048 41.322 161.492 1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A CA 1 ATOM 3133 C C . GLN A 1 409 ? 69.797 39.842 161.753 1.00 64.10 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A C 1 ATOM 3134 O O . GLN A 1 409 ? 68.735 39.320 161.417 1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A O 1 ATOM 3135 C CB . GLN A 1 409 ? 70.926 41.517 160.260 1.00 69.73 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A CB 1 ATOM 3136 C CG . GLN A 1 409 ? 70.983 42.964 159.812 1.00 79.51 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A CG 1 ATOM 3137 C CD . GLN A 1 409 ? 72.128 43.248 158.871 1.00 81.55 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A CD 1 ATOM 3138 O OE1 . GLN A 1 409 ? 72.845 42.339 158.451 1.00 84.76 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A OE1 1 ATOM 3139 N NE2 . GLN A 1 409 ? 72.319 44.523 158.548 1.00 81.73 ? ? ? ? ? ? 419 GLN A NE2 1 ATOM 3140 N N . LYS A 1 410 ? 70.760 39.186 162.402 1.00 61.97 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A N 1 ATOM 3141 C CA . LYS A 1 410 ? 70.631 37.775 162.742 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CA 1 ATOM 3142 C C . LYS A 1 410 ? 69.492 37.659 163.745 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A C 1 ATOM 3143 O O . LYS A 1 410 ? 68.667 36.747 163.664 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A O 1 ATOM 3144 C CB . LYS A 1 410 ? 71.936 37.237 163.341 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CB 1 ATOM 3145 C CG . LYS A 1 410 ? 71.920 35.737 163.618 1.00 64.72 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CG 1 ATOM 3146 C CD . LYS A 1 410 ? 73.320 35.211 163.908 1.00 68.95 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CD 1 ATOM 3147 C CE . LYS A 1 410 ? 73.321 33.694 164.082 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A CE 1 ATOM 3148 N NZ . LYS A 1 410 ? 74.687 33.158 164.342 1.00 70.64 ? ? ? ? ? ? 420 LYS A NZ 1 ATOM 3149 N N . VAL A 1 411 ? 69.427 38.628 164.657 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A N 1 ATOM 3150 C CA . VAL A 1 411 ? 68.379 38.669 165.671 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A CA 1 ATOM 3151 C C . VAL A 1 411 ? 67.029 38.821 164.976 1.00 57.59 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A C 1 ATOM 3152 O O . VAL A 1 411 ? 66.058 38.157 165.344 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A O 1 ATOM 3153 C CB . VAL A 1 411 ? 68.601 39.832 166.670 1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A CB 1 ATOM 3154 C CG1 . VAL A 1 411 ? 67.403 39.978 167.596 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A CG1 1 ATOM 3155 C CG2 . VAL A 1 411 ? 69.860 39.577 167.492 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 421 VAL A CG2 1 ATOM 3156 N N . ALA A 1 412 ? 66.985 39.670 163.951 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N 1 ATOM 3157 C CA . ALA A 1 412 ? 65.760 39.880 163.188 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA 1 ATOM 3158 C C . ALA A 1 412 ? 65.280 38.554 162.587 1.00 57.13 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C 1 ATOM 3159 O O . ALA A 1 412 ? 64.087 38.235 162.636 1.00 58.35 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O 1 ATOM 3160 C CB . ALA A 1 412 ? 65.997 40.903 162.091 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB 1 ATOM 3161 N N . HIS A 1 413 ? 66.220 37.771 162.053 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A N 1 ATOM 3162 C CA . HIS A 1 413 ? 65.901 36.476 161.451 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A CA 1 ATOM 3163 C C . HIS A 1 413 ? 65.318 35.539 162.498 1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A C 1 ATOM 3164 O O . HIS A 1 413 ? 64.306 34.872 162.255 1.00 59.54 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A O 1 ATOM 3165 C CB . HIS A 1 413 ? 67.150 35.831 160.846 1.00 59.78 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A CB 1 ATOM 3166 C CG . HIS A 1 413 ? 67.793 36.641 159.764 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A CG 1 ATOM 3167 N ND1 . HIS A 1 413 ? 67.088 37.511 158.958 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A ND1 1 ATOM 3168 C CD2 . HIS A 1 413 ? 69.084 36.720 159.364 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A CD2 1 ATOM 3169 C CE1 . HIS A 1 413 ? 67.918 38.091 158.111 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A CE1 1 ATOM 3170 N NE2 . HIS A 1 413 ? 69.136 37.629 158.336 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 423 HIS A NE2 1 ATOM 3171 N N . PHE A 1 414 ? 65.971 35.491 163.659 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N 1 ATOM 3172 C CA . PHE A 1 414 ? 65.525 34.648 164.764 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA 1 ATOM 3173 C C . PHE A 1 414 ? 64.102 35.013 165.176 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C 1 ATOM 3174 O O . PHE A 1 414 ? 63.271 34.134 165.423 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O 1 ATOM 3175 C CB . PHE A 1 414 ? 66.473 34.783 165.957 1.00 64.82 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB 1 ATOM 3176 C CG . PHE A 1 414 ? 67.719 33.946 165.844 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG 1 ATOM 3177 C CD1 . PHE A 1 414 ? 67.854 32.993 164.836 1.00 81.60 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1 ATOM 3178 C CD2 . PHE A 1 414 ? 68.754 34.099 166.762 1.00 76.56 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1 ATOM 3179 C CE1 . PHE A 1 414 ? 69.004 32.205 164.744 1.00 87.61 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1 ATOM 3180 C CE2 . PHE A 1 414 ? 69.907 33.318 166.681 1.00 79.71 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1 ATOM 3181 C CZ . PHE A 1 414 ? 70.033 32.369 165.672 1.00 85.75 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ 1 ATOM 3182 N N . ILE A 1 415 ? 63.825 36.317 165.223 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A N 1 ATOM 3183 C CA . ILE A 1 415 ? 62.504 36.815 165.584 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CA 1 ATOM 3184 C C . ILE A 1 415 ? 61.470 36.341 164.563 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A C 1 ATOM 3185 O O . ILE A 1 415 ? 60.395 35.861 164.940 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A O 1 ATOM 3186 C CB . ILE A 1 415 ? 62.489 38.364 165.686 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CB 1 ATOM 3187 C CG1 . ILE A 1 415 ? 63.255 38.812 166.931 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CG1 1 ATOM 3188 C CG2 . ILE A 1 415 ? 61.053 38.898 165.729 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CG2 1 ATOM 3189 C CD1 . ILE A 1 415 ? 63.309 40.317 167.114 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CD1 1 ATOM 3190 N N . HIS A 1 416 ? 61.799 36.458 163.276 1.00 57.95 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A N 1 ATOM 3191 C CA . HIS A 1 416 ? 60.876 36.022 162.233 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CA 1 ATOM 3192 C C . HIS A 1 416 ? 60.539 34.538 162.377 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A C 1 ATOM 3193 O O . HIS A 1 416 ? 59.389 34.135 162.206 1.00 54.74 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A O 1 ATOM 3194 C CB . HIS A 1 416 ? 61.432 36.279 160.832 1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CB 1 ATOM 3195 C CG . HIS A 1 416 ? 60.590 35.677 159.753 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CG 1 ATOM 3196 N ND1 . HIS A 1 416 ? 59.353 36.179 159.415 1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A ND1 1 ATOM 3197 C CD2 . HIS A 1 416 ? 60.748 34.546 159.026 1.00 64.28 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CD2 1 ATOM 3198 C CE1 . HIS A 1 416 ? 58.779 35.379 158.536 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A CE1 1 ATOM 3199 N NE2 . HIS A 1 416 ? 59.605 34.380 158.282 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 426 HIS A NE2 1 ATOM 3200 N N . ARG A 1 417 ? 61.549 33.729 162.675 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A N 1 ATOM 3201 C CA . ARG A 1 417 ? 61.338 32.302 162.845 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CA 1 ATOM 3202 C C . ARG A 1 417 ? 60.335 32.059 163.959 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A C 1 ATOM 3203 O O . ARG A 1 417 ? 59.511 31.140 163.884 1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A O 1 ATOM 3204 C CB . ARG A 1 417 ? 62.653 31.611 163.152 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CB 1 ATOM 3205 C CG . ARG A 1 417 ? 63.595 31.619 161.985 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CG 1 ATOM 3206 C CD . ARG A 1 417 ? 64.169 30.248 161.797 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CD 1 ATOM 3207 N NE . ARG A 1 417 ? 65.523 30.146 162.322 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NE 1 ATOM 3208 C CZ . ARG A 1 417 ? 66.008 29.068 162.927 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A CZ 1 ATOM 3209 N NH1 . ARG A 1 417 ? 65.245 27.990 163.100 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NH1 1 ATOM 3210 N NH2 . ARG A 1 417 ? 67.270 29.064 163.336 1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 427 ARG A NH2 1 ATOM 3211 N N . GLY A 1 418 ? 60.397 32.911 164.979 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A N 1 ATOM 3212 C CA . GLY A 1 418 ? 59.475 32.811 166.094 1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A CA 1 ATOM 3213 C C . GLY A 1 418 ? 58.069 33.112 165.616 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A C 1 ATOM 3214 O O . GLY A 1 418 ? 57.110 32.476 166.058 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 428 GLY A O 1 ATOM 3215 N N . ILE A 1 419 ? 57.953 34.056 164.682 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A N 1 ATOM 3216 C CA . ILE A 1 419 ? 56.655 34.444 164.130 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CA 1 ATOM 3217 C C . ILE A 1 419 ? 56.061 33.335 163.265 1.00 63.59 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A C 1 ATOM 3218 O O . ILE A 1 419 ? 54.843 33.136 163.253 1.00 63.81 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A O 1 ATOM 3219 C CB . ILE A 1 419 ? 56.757 35.731 163.291 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CB 1 ATOM 3220 C CG1 . ILE A 1 419 ? 57.392 36.850 164.120 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CG1 1 ATOM 3221 C CG2 . ILE A 1 419 ? 55.377 36.157 162.812 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CG2 1 ATOM 3222 C CD1 . ILE A 1 419 ? 56.571 37.264 165.321 1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CD1 1 ATOM 3223 N N . GLU A 1 420 ? 56.919 32.630 162.528 1.00 66.78 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A N 1 ATOM 3224 C CA . GLU A 1 420 ? 56.468 31.529 161.679 1.00 70.03 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CA 1 ATOM 3225 C C . GLU A 1 420 ? 55.840 30.487 162.581 1.00 67.75 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A C 1 ATOM 3226 O O . GLU A 1 420 ? 54.733 30.008 162.318 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A O 1 ATOM 3227 C CB . GLU A 1 420 ? 57.638 30.884 160.943 1.00 74.19 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CB 1 ATOM 3228 C CG . GLU A 1 420 ? 58.264 31.741 159.866 1.00 79.05 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CG 1 ATOM 3229 C CD . GLU A 1 420 ? 59.269 30.970 159.031 1.00 80.86 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CD 1 ATOM 3230 O OE1 . GLU A 1 420 ? 59.872 30.005 159.559 1.00 80.96 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE1 1 ATOM 3231 O OE2 . GLU A 1 420 ? 59.450 31.323 157.846 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE2 1 ATOM 3232 N N . LEU A 1 421 ? 56.560 30.172 163.657 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A N 1 ATOM 3233 C CA . LEU A 1 421 ? 56.128 29.200 164.654 1.00 63.82 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CA 1 ATOM 3234 C C . LEU A 1 421 ? 54.795 29.643 165.260 1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A C 1 ATOM 3235 O O . LEU A 1 421 ? 53.914 28.818 165.524 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A O 1 ATOM 3236 C CB . LEU A 1 421 ? 57.187 29.081 165.747 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CB 1 ATOM 3237 C CG . LEU A 1 421 ? 57.577 27.682 166.224 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CG 1 ATOM 3238 C CD1 . LEU A 1 421 ? 58.704 27.796 167.243 1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CD1 1 ATOM 3239 C CD2 . LEU A 1 421 ? 56.376 26.964 166.826 1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 431 LEU A CD2 1 ATOM 3240 N N . THR A 1 422 ? 54.655 30.954 165.454 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 432 THR A N 1 ATOM 3241 C CA . THR A 1 422 ? 53.437 31.540 166.007 1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 432 THR A CA 1 ATOM 3242 C C . THR A 1 422 ? 52.291 31.295 165.024 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 432 THR A C 1 ATOM 3243 O O . THR A 1 422 ? 51.232 30.798 165.410 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 432 THR A O 1 ATOM 3244 C CB . THR A 1 422 ? 53.610 33.072 166.242 1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 432 THR A CB 1 ATOM 3245 O OG1 . THR A 1 422 ? 54.624 33.300 167.232 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 432 THR A OG1 1 ATOM 3246 C CG2 . THR A 1 422 ? 52.304 33.710 166.703 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 432 THR A CG2 1 ATOM 3247 N N . LEU A 1 423 ? 52.531 31.611 163.750 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A N 1 ATOM 3248 C CA . LEU A 1 423 ? 51.533 31.427 162.701 1.00 61.88 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CA 1 ATOM 3249 C C . LEU A 1 423 ? 51.097 29.968 162.582 1.00 62.63 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A C 1 ATOM 3250 O O . LEU A 1 423 ? 49.906 29.689 162.403 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A O 1 ATOM 3251 C CB . LEU A 1 423 ? 52.066 31.932 161.358 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CB 1 ATOM 3252 C CG . LEU A 1 423 ? 52.094 33.451 161.160 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CG 1 ATOM 3253 C CD1 . LEU A 1 423 ? 52.845 33.813 159.880 1.00 64.26 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD1 1 ATOM 3254 C CD2 . LEU A 1 423 ? 50.669 33.987 161.117 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 433 LEU A CD2 1 ATOM 3255 N N . GLN A 1 424 ? 52.061 29.051 162.705 1.00 62.57 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A N 1 ATOM 3256 C CA . GLN A 1 424 ? 51.799 27.611 162.629 1.00 66.04 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A CA 1 ATOM 3257 C C . GLN A 1 424 ? 50.821 27.173 163.712 1.00 68.27 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A C 1 ATOM 3258 O O . GLN A 1 424 ? 49.825 26.502 163.431 1.00 70.71 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A O 1 ATOM 3259 C CB . GLN A 1 424 ? 53.093 26.810 162.792 1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A CB 1 ATOM 3260 C CG . GLN A 1 424 ? 54.031 26.835 161.599 1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A CG 1 ATOM 3261 C CD . GLN A 1 424 ? 55.289 26.012 161.840 1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A CD 1 ATOM 3262 O OE1 . GLN A 1 424 ? 55.231 24.905 162.387 1.00 71.66 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A OE1 1 ATOM 3263 N NE2 . GLN A 1 424 ? 56.435 26.554 161.440 1.00 69.74 ? ? ? ? ? ? 434 GLN A NE2 1 ATOM 3264 N N . ILE A 1 425 ? 51.125 27.556 164.949 1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A N 1 ATOM 3265 C CA . ILE A 1 425 ? 50.292 27.226 166.101 1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A CA 1 ATOM 3266 C C . ILE A 1 425 ? 48.916 27.886 165.994 1.00 72.07 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A C 1 ATOM 3267 O O . ILE A 1 425 ? 47.896 27.277 166.324 1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A O 1 ATOM 3268 C CB . ILE A 1 425 ? 50.963 27.684 167.413 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A CB 1 ATOM 3269 C CG1 . ILE A 1 425 ? 52.337 27.026 167.559 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A CG1 1 ATOM 3270 C CG2 . ILE A 1 425 ? 50.084 27.335 168.603 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A CG2 1 ATOM 3271 C CD1 . ILE A 1 425 ? 53.120 27.499 168.757 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 435 ILE A CD1 1 ATOM 3272 N N . GLN A 1 426 ? 48.899 29.125 165.513 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A N 1 ATOM 3273 C CA . GLN A 1 426 ? 47.664 29.885 165.364 1.00 78.01 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A CA 1 ATOM 3274 C C . GLN A 1 426 ? 46.669 29.210 164.417 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A C 1 ATOM 3275 O O . GLN A 1 426 ? 45.471 29.125 164.713 1.00 82.03 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A O 1 ATOM 3276 C CB . GLN A 1 426 ? 47.985 31.301 164.882 1.00 74.09 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A CB 1 ATOM 3277 C CG . GLN A 1 426 ? 46.801 32.245 164.870 1.00 72.99 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A CG 1 ATOM 3278 C CD . GLN A 1 426 ? 47.210 33.663 164.551 1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A CD 1 ATOM 3279 O OE1 . GLN A 1 426 ? 47.600 33.970 163.424 1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A OE1 1 ATOM 3280 N NE2 . GLN A 1 426 ? 47.142 34.535 165.545 1.00 75.25 ? ? ? ? ? ? 436 GLN A NE2 1 ATOM 3281 N N . SER A 1 427 ? 47.174 28.725 163.285 1.00 86.08 ? ? ? ? ? ? 437 SER A N 1 ATOM 3282 C CA . SER A 1 427 ? 46.338 28.055 162.293 1.00 90.24 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CA 1 ATOM 3283 C C . SER A 1 427 ? 46.013 26.622 162.712 1.00 90.80 ? ? ? ? ? ? 437 SER A C 1 ATOM 3284 O O . SER A 1 427 ? 44.960 26.086 162.358 1.00 90.58 ? ? ? ? ? ? 437 SER A O 1 ATOM 3285 C CB . SER A 1 427 ? 47.032 28.054 160.929 1.00 90.17 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CB 1 ATOM 3286 O OG . SER A 1 427 ? 48.285 27.399 161.002 1.00 88.08 ? ? ? ? ? ? 437 SER A OG 1 ATOM 3287 N N . ASP A 1 428 ? 46.917 26.018 163.481 1.00 91.62 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A N 1 ATOM 3288 C CA . ASP A 1 428 ? 46.747 24.649 163.956 1.00 95.35 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A CA 1 ATOM 3289 C C . ASP A 1 428 ? 45.627 24.522 164.991 1.00 98.25 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A C 1 ATOM 3290 O O . ASP A 1 428 ? 45.018 23.459 165.131 1.00 99.36 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A O 1 ATOM 3291 C CB . ASP A 1 428 ? 48.061 24.138 164.551 1.00 94.11 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A CB 1 ATOM 3292 C CG . ASP A 1 428 ? 48.025 22.650 164.864 1.00 96.62 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A CG 1 ATOM 3293 O OD1 . ASP A 1 428 ? 47.883 21.846 163.917 1.00 97.28 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A OD1 1 ATOM 3294 O OD2 . ASP A 1 428 ? 48.150 22.284 166.054 1.00 95.65 ? ? ? ? ? ? 438 ASP A OD2 1 ATOM 3295 N N . THR A 1 429 ? 45.349 25.611 165.702 1.00 98.79 ? ? ? ? ? ? 439 THR A N 1 ATOM 3296 C CA . THR A 1 429 ? 44.309 25.600 166.723 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 439 THR A CA 1 ATOM 3297 C C . THR A 1 429 ? 42.979 26.226 166.267 1.00 100.24 ? ? ? ? ? ? 439 THR A C 1 ATOM 3298 O O . THR A 1 429 ? 42.015 26.299 167.035 1.00 98.37 ? ? ? ? ? ? 439 THR A O 1 ATOM 3299 C CB . THR A 1 429 ? 44.828 26.246 168.033 1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 439 THR A CB 1 ATOM 3300 O OG1 . THR A 1 429 ? 43.804 26.210 169.035 1.00 100.79 ? ? ? ? ? ? 439 THR A OG1 1 ATOM 3301 C CG2 . THR A 1 429 ? 45.270 27.671 167.791 1.00 98.49 ? ? ? ? ? ? 439 THR A CG2 1 ATOM 3302 N N . GLY A 1 430 ? 42.918 26.634 165.003 1.00 100.64 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A N 1 ATOM 3303 C CA . GLY A 1 430 ? 41.699 27.223 164.478 1.00 102.97 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A CA 1 ATOM 3304 C C . GLY A 1 430 ? 41.677 28.739 164.480 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A C 1 ATOM 3305 O O . GLY A 1 430 ? 42.488 29.385 165.146 1.00 103.39 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A O 1 ATOM 3306 N N . VAL A 1 431 ? 40.730 29.301 163.731 1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A N 1 ATOM 3307 C CA . VAL A 1 431 ? 40.569 30.751 163.612 1.00 107.83 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CA 1 ATOM 3308 C C . VAL A 1 431 ? 39.676 31.348 164.705 1.00 108.07 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A C 1 ATOM 3309 O O . VAL A 1 431 ? 39.701 32.558 164.946 1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A O 1 ATOM 3310 C CB . VAL A 1 431 ? 39.995 31.146 162.219 1.00 107.18 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CB 1 ATOM 3311 C CG1 . VAL A 1 431 ? 40.931 30.683 161.105 1.00 105.48 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CG1 1 ATOM 3312 C CG2 . VAL A 1 431 ? 38.609 30.547 162.025 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CG2 1 ATOM 3313 N N . ALA A 1 432 ? 38.887 30.495 165.355 1.00 107.90 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A N 1 ATOM 3314 C CA . ALA A 1 432 ? 37.980 30.927 166.418 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CA 1 ATOM 3315 C C . ALA A 1 432 ? 38.531 30.610 167.812 1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A C 1 ATOM 3316 O O . ALA A 1 432 ? 37.804 30.683 168.809 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A O 1 ATOM 3317 C CB . ALA A 1 432 ? 36.606 30.276 166.229 1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 442 ALA A CB 1 ATOM 3318 N N . ALA A 1 433 ? 39.821 30.287 167.880 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 443 ALA A N 1 ATOM 3319 C CA . ALA A 1 433 ? 40.478 29.944 169.141 1.00 98.43 ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CA 1 ATOM 3320 C C . ALA A 1 433 ? 40.808 31.135 170.040 1.00 95.88 ? ? ? ? ? ? 443 ALA A C 1 ATOM 3321 O O . ALA A 1 433 ? 40.931 32.272 169.579 1.00 95.84 ? ? ? ? ? ? 443 ALA A O 1 ATOM 3322 C CB . ALA A 1 433 ? 41.736 29.130 168.870 1.00 96.27 ? ? ? ? ? ? 443 ALA A CB 1 ATOM 3323 N N . THR A 1 434 ? 40.946 30.851 171.332 1.00 92.07 ? ? ? ? ? ? 444 THR A N 1 ATOM 3324 C CA . THR A 1 434 ? 41.267 31.862 172.335 1.00 87.77 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CA 1 ATOM 3325 C C . THR A 1 434 ? 42.749 31.816 172.689 1.00 85.24 ? ? ? ? ? ? 444 THR A C 1 ATOM 3326 O O . THR A 1 434 ? 43.436 30.833 172.398 1.00 84.64 ? ? ? ? ? ? 444 THR A O 1 ATOM 3327 C CB . THR A 1 434 ? 40.464 31.643 173.642 1.00 86.42 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CB 1 ATOM 3328 O OG1 . THR A 1 434 ? 40.754 30.343 174.177 1.00 77.61 ? ? ? ? ? ? 444 THR A OG1 1 ATOM 3329 C CG2 . THR A 1 434 ? 38.971 31.766 173.383 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CG2 1 ATOM 3330 N N . LEU A 1 435 ? 43.223 32.870 173.352 1.00 82.31 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A N 1 ATOM 3331 C CA . LEU A 1 435 ? 44.619 32.958 173.768 1.00 78.43 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CA 1 ATOM 3332 C C . LEU A 1 435 ? 44.943 31.838 174.755 1.00 76.85 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A C 1 ATOM 3333 O O . LEU A 1 435 ? 46.068 31.348 174.806 1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A O 1 ATOM 3334 C CB . LEU A 1 435 ? 44.898 34.327 174.403 1.00 76.35 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CB 1 ATOM 3335 C CG . LEU A 1 435 ? 46.332 34.623 174.860 1.00 77.47 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CG 1 ATOM 3336 C CD1 . LEU A 1 435 ? 47.313 34.409 173.718 1.00 74.48 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD1 1 ATOM 3337 C CD2 . LEU A 1 435 ? 46.428 36.048 175.386 1.00 76.95 ? ? ? ? ? ? 445 LEU A CD2 1 ATOM 3338 N N . LYS A 1 436 ? 43.935 31.429 175.521 1.00 80.98 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A N 1 ATOM 3339 C CA . LYS A 1 436 ? 44.078 30.362 176.504 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A CA 1 ATOM 3340 C C . LYS A 1 436 ? 44.490 29.059 175.813 1.00 83.55 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A C 1 ATOM 3341 O O . LYS A 1 436 ? 45.442 28.393 176.230 1.00 79.44 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A O 1 ATOM 3342 C CB . LYS A 1 436 ? 42.748 30.166 177.238 1.00 87.50 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A CB 1 ATOM 3343 C CG . LYS A 1 436 ? 42.721 29.009 178.227 1.00 92.88 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A CG 1 ATOM 3344 C CD . LYS A 1 436 ? 41.283 28.606 178.540 1.00 97.12 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A CD 1 ATOM 3345 C CE . LYS A 1 436 ? 41.215 27.388 179.450 1.00 97.37 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A CE 1 ATOM 3346 N NZ . LYS A 1 436 ? 41.719 27.687 180.817 1.00 97.24 ? ? ? ? ? ? 446 LYS A NZ 1 ATOM 3347 N N . GLU A 1 437 ? 43.772 28.719 174.744 1.00 85.26 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A N 1 ATOM 3348 C CA . GLU A 1 437 ? 44.030 27.504 173.972 1.00 86.47 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CA 1 ATOM 3349 C C . GLU A 1 437 ? 45.374 27.557 173.250 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A C 1 ATOM 3350 O O . GLU A 1 437 ? 46.072 26.547 173.150 1.00 81.55 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A O 1 ATOM 3351 C CB . GLU A 1 437 ? 42.898 27.271 172.970 1.00 90.55 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CB 1 ATOM 3352 C CG . GLU A 1 437 ? 41.526 27.165 173.626 1.00 97.43 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CG 1 ATOM 3353 C CD . GLU A 1 437 ? 40.391 27.102 172.621 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A CD 1 ATOM 3354 O OE1 . GLU A 1 437 ? 40.319 27.982 171.737 1.00 105.62 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A OE1 1 ATOM 3355 O OE2 . GLU A 1 437 ? 39.561 26.176 172.720 1.00 104.98 ? ? ? ? ? ? 447 GLU A OE2 1 ATOM 3356 N N . PHE A 1 438 ? 45.731 28.742 172.758 1.00 81.06 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A N 1 ATOM 3357 C CA . PHE A 1 438 ? 46.996 28.951 172.060 1.00 78.65 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CA 1 ATOM 3358 C C . PHE A 1 438 ? 48.166 28.606 172.985 1.00 81.10 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A C 1 ATOM 3359 O O . PHE A 1 438 ? 49.096 27.907 172.581 1.00 83.33 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A O 1 ATOM 3360 C CB . PHE A 1 438 ? 47.103 30.408 171.587 1.00 74.28 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CB 1 ATOM 3361 C CG . PHE A 1 438 ? 48.369 30.719 170.825 1.00 72.19 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CG 1 ATOM 3362 C CD1 . PHE A 1 438 ? 49.538 31.075 171.498 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD1 1 ATOM 3363 C CD2 . PHE A 1 438 ? 48.393 30.655 169.435 1.00 73.16 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD2 1 ATOM 3364 C CE1 . PHE A 1 438 ? 50.714 31.365 170.797 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE1 1 ATOM 3365 C CE2 . PHE A 1 438 ? 49.565 30.944 168.723 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE2 1 ATOM 3366 C CZ . PHE A 1 438 ? 50.725 31.297 169.406 1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CZ 1 ATOM 3367 N N . LYS A 1 439 ? 48.103 29.083 174.228 1.00 81.20 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A N 1 ATOM 3368 C CA . LYS A 1 439 ? 49.153 28.828 175.214 1.00 82.18 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A CA 1 ATOM 3369 C C . LYS A 1 439 ? 49.318 27.339 175.493 1.00 81.62 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A C 1 ATOM 3370 O O . LYS A 1 439 ? 50.430 26.866 175.737 1.00 79.98 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A O 1 ATOM 3371 C CB . LYS A 1 439 ? 48.843 29.538 176.532 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A CB 1 ATOM 3372 C CG . LYS A 1 439 ? 48.769 31.050 176.467 1.00 86.32 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A CG 1 ATOM 3373 C CD . LYS A 1 439 ? 48.507 31.601 177.859 1.00 90.99 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A CD 1 ATOM 3374 C CE . LYS A 1 439 ? 48.173 33.079 177.827 1.00 95.99 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A CE 1 ATOM 3375 N NZ . LYS A 1 439 ? 47.921 33.625 179.191 1.00 95.00 ? ? ? ? ? ? 449 LYS A NZ 1 ATOM 3376 N N . GLU A 1 440 ? 48.200 26.617 175.482 1.00 84.18 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A N 1 ATOM 3377 C CA . GLU A 1 440 ? 48.192 25.180 175.733 1.00 87.82 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CA 1 ATOM 3378 C C . GLU A 1 440 ? 48.867 24.410 174.601 1.00 87.94 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A C 1 ATOM 3379 O O . GLU A 1 440 ? 49.692 23.524 174.846 1.00 84.77 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A O 1 ATOM 3380 C CB . GLU A 1 440 ? 46.756 24.685 175.929 1.00 91.22 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CB 1 ATOM 3381 C CG . GLU A 1 440 ? 46.074 25.239 177.181 1.00 96.94 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CG 1 ATOM 3382 C CD . GLU A 1 440 ? 44.589 24.892 177.263 1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CD 1 ATOM 3383 O OE1 . GLU A 1 440 ? 44.185 23.820 176.760 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE1 1 ATOM 3384 O OE2 . GLU A 1 440 ? 43.823 25.698 177.837 1.00 100.92 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE2 1 ATOM 3385 N N . ARG A 1 441 ? 48.530 24.772 173.364 1.00 88.24 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A N 1 ATOM 3386 C CA . ARG A 1 441 ? 49.100 24.131 172.182 1.00 87.06 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A CA 1 ATOM 3387 C C . ARG A 1 441 ? 50.603 24.411 172.104 1.00 84.45 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A C 1 ATOM 3388 O O . ARG A 1 441 ? 51.382 23.552 171.683 1.00 86.68 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A O 1 ATOM 3389 C CB . ARG A 1 441 ? 48.400 24.636 170.916 1.00 87.67 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A CB 1 ATOM 3390 C CG . ARG A 1 441 ? 48.571 23.738 169.695 1.00 92.14 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A CG 1 ATOM 3391 C CD . ARG A 1 441 ? 47.886 22.388 169.885 1.00 95.86 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A CD 1 ATOM 3392 N NE . ARG A 1 441 ? 46.454 22.533 170.149 1.00 102.13 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A NE 1 ATOM 3393 C CZ . ARG A 1 441 ? 45.489 22.241 169.281 1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A CZ 1 ATOM 3394 N NH1 . ARG A 1 441 ? 45.787 21.779 168.074 1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A NH1 1 ATOM 3395 N NH2 . ARG A 1 441 ? 44.218 22.425 169.617 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 451 ARG A NH2 1 ATOM 3396 N N . LEU A 1 442 ? 50.996 25.614 172.523 1.00 78.76 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N 1 ATOM 3397 C CA . LEU A 1 442 ? 52.393 26.036 172.534 1.00 74.74 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA 1 ATOM 3398 C C . LEU A 1 442 ? 53.203 25.156 173.488 1.00 77.04 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C 1 ATOM 3399 O O . LEU A 1 442 ? 54.283 24.674 173.139 1.00 77.89 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O 1 ATOM 3400 C CB . LEU A 1 442 ? 52.495 27.505 172.965 1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB 1 ATOM 3401 C CG . LEU A 1 442 ? 53.890 28.079 173.251 1.00 71.99 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG 1 ATOM 3402 C CD1 . LEU A 1 442 ? 54.724 28.105 171.987 1.00 74.27 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 1 ATOM 3403 C CD2 . LEU A 1 442 ? 53.772 29.477 173.827 1.00 74.49 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 1 ATOM 3404 N N . ALA A 1 443 ? 52.680 24.962 174.695 1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 453 ALA A N 1 ATOM 3405 C CA . ALA A 1 443 ? 53.340 24.129 175.698 1.00 84.91 ? ? ? ? ? ? 453 ALA A CA 1 ATOM 3406 C C . ALA A 1 443 ? 53.054 22.645 175.443 1.00 87.41 ? ? ? ? ? ? 453 ALA A C 1 ATOM 3407 O O . ALA A 1 443 ? 53.553 21.776 176.161 1.00 88.47 ? ? ? ? ? ? 453 ALA A O 1 ATOM 3408 C CB . ALA A 1 443 ? 52.888 24.529 177.102 1.00 81.70 ? ? ? ? ? ? 453 ALA A CB 1 ATOM 3409 N N . GLY A 1 444 ? 52.272 22.368 174.401 1.00 88.79 ? ? ? ? ? ? 454 GLY A N 1 ATOM 3410 C CA . GLY A 1 444 ? 51.926 20.999 174.052 1.00 91.63 ? ? ? ? ? ? 454 GLY A CA 1 ATOM 3411 C C . GLY A 1 444 ? 53.085 20.165 173.529 1.00 93.33 ? ? ? ? ? ? 454 GLY A C 1 ATOM 3412 O O . GLY A 1 444 ? 54.199 20.670 173.338 1.00 93.41 ? ? ? ? ? ? 454 GLY A O 1 ATOM 3413 N N . ASP A 1 445 ? 52.810 18.882 173.294 1.00 92.43 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A N 1 ATOM 3414 C CA . ASP A 1 445 ? 53.808 17.931 172.797 1.00 89.78 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A CA 1 ATOM 3415 C C . ASP A 1 445 ? 54.140 18.099 171.316 1.00 86.13 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A C 1 ATOM 3416 O O . ASP A 1 445 ? 55.277 17.867 170.900 1.00 84.40 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A O 1 ATOM 3417 C CB . ASP A 1 445 ? 53.352 16.486 173.049 1.00 90.21 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A CB 1 ATOM 3418 C CG . ASP A 1 445 ? 53.416 16.095 174.517 1.00 92.96 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A CG 1 ATOM 3419 O OD1 . ASP A 1 445 ? 54.521 16.154 175.103 1.00 89.87 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A OD1 1 ATOM 3420 O OD2 . ASP A 1 445 ? 52.365 15.718 175.082 1.00 94.03 ? ? ? ? ? ? 455 ASP A OD2 1 ATOM 3421 N N . LYS A 1 446 ? 53.145 18.496 170.526 1.00 83.73 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A N 1 ATOM 3422 C CA . LYS A 1 446 ? 53.327 18.679 169.090 1.00 83.64 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A CA 1 ATOM 3423 C C . LYS A 1 446 ? 54.415 19.696 168.743 1.00 86.02 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A C 1 ATOM 3424 O O . LYS A 1 446 ? 55.275 19.427 167.903 1.00 86.63 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A O 1 ATOM 3425 C CB . LYS A 1 446 ? 51.997 19.076 168.431 1.00 82.41 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A CB 1 ATOM 3426 C CG . LYS A 1 446 ? 52.076 19.288 166.917 1.00 80.92 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A CG 1 ATOM 3427 C CD . LYS A 1 446 ? 50.692 19.515 166.314 1.00 79.32 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A CD 1 ATOM 3428 C CE . LYS A 1 446 ? 50.767 19.981 164.862 1.00 78.59 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A CE 1 ATOM 3429 N NZ . LYS A 1 446 ? 51.492 19.038 163.971 1.00 82.69 ? ? ? ? ? ? 456 LYS A NZ 1 ATOM 3430 N N . TYR A 1 447 ? 54.397 20.844 169.417 1.00 87.27 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A N 1 ATOM 3431 C CA . TYR A 1 447 ? 55.374 21.897 169.157 1.00 85.28 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CA 1 ATOM 3432 C C . TYR A 1 447 ? 56.546 21.939 170.131 1.00 86.12 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A C 1 ATOM 3433 O O . TYR A 1 447 ? 57.352 22.867 170.101 1.00 84.98 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A O 1 ATOM 3434 C CB . TYR A 1 447 ? 54.671 23.254 169.103 1.00 81.04 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CB 1 ATOM 3435 C CG . TYR A 1 447 ? 53.697 23.362 167.953 1.00 78.00 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CG 1 ATOM 3436 C CD1 . TYR A 1 447 ? 54.130 23.757 166.685 1.00 77.20 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CD1 1 ATOM 3437 C CD2 . TYR A 1 447 ? 52.354 23.024 168.116 1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CD2 1 ATOM 3438 C CE1 . TYR A 1 447 ? 53.251 23.807 165.606 1.00 74.99 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CE1 1 ATOM 3439 C CE2 . TYR A 1 447 ? 51.467 23.071 167.041 1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CE2 1 ATOM 3440 C CZ . TYR A 1 447 ? 51.924 23.460 165.790 1.00 75.69 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A CZ 1 ATOM 3441 O OH . TYR A 1 447 ? 51.060 23.477 164.721 1.00 77.35 ? ? ? ? ? ? 457 TYR A OH 1 ATOM 3442 N N . GLN A 1 448 ? 56.661 20.908 170.961 1.00 88.37 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A N 1 ATOM 3443 C CA . GLN A 1 448 ? 57.729 20.815 171.951 1.00 91.77 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A CA 1 ATOM 3444 C C . GLN A 1 448 ? 59.127 20.837 171.333 1.00 90.80 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A C 1 ATOM 3445 O O . GLN A 1 448 ? 60.003 21.575 171.788 1.00 91.57 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A O 1 ATOM 3446 C CB . GLN A 1 448 ? 57.546 19.543 172.784 1.00 96.91 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A CB 1 ATOM 3447 C CG . GLN A 1 448 ? 58.636 19.287 173.817 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A CG 1 ATOM 3448 C CD . GLN A 1 448 ? 58.300 18.126 174.738 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A CD 1 ATOM 3449 O OE1 . GLN A 1 448 ? 58.643 18.142 175.921 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A OE1 1 ATOM 3450 N NE2 . GLN A 1 448 ? 57.615 17.117 174.202 1.00 105.93 ? ? ? ? ? ? 458 GLN A NE2 1 ATOM 3451 N N . ALA A 1 449 ? 59.325 20.029 170.295 1.00 89.69 ? ? ? ? ? ? 459 ALA A N 1 ATOM 3452 C CA . ALA A 1 449 ? 60.616 19.935 169.618 1.00 87.74 ? ? ? ? ? ? 459 ALA A CA 1 ATOM 3453 C C . ALA A 1 449 ? 60.988 21.192 168.840 1.00 85.40 ? ? ? ? ? ? 459 ALA A C 1 ATOM 3454 O O . ALA A 1 449 ? 62.148 21.612 168.851 1.00 82.95 ? ? ? ? ? ? 459 ALA A O 1 ATOM 3455 C CB . ALA A 1 449 ? 60.633 18.733 168.700 1.00 90.04 ? ? ? ? ? ? 459 ALA A CB 1 ATOM 3456 N N . ALA A 1 450 ? 60.006 21.779 168.158 1.00 83.08 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A N 1 ATOM 3457 C CA . ALA A 1 450 ? 60.224 22.993 167.370 1.00 81.64 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A CA 1 ATOM 3458 C C . ALA A 1 450 ? 60.688 24.148 168.258 1.00 82.85 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A C 1 ATOM 3459 O O . ALA A 1 450 ? 61.639 24.860 167.924 1.00 81.87 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A O 1 ATOM 3460 C CB . ALA A 1 450 ? 58.948 23.376 166.631 1.00 79.03 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A CB 1 ATOM 3461 N N . VAL A 1 451 ? 60.015 24.310 169.395 1.00 81.87 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A N 1 ATOM 3462 C CA . VAL A 1 451 ? 60.333 25.358 170.357 1.00 81.68 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CA 1 ATOM 3463 C C . VAL A 1 451 ? 61.756 25.186 170.878 1.00 82.74 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A C 1 ATOM 3464 O O . VAL A 1 451 ? 62.548 26.132 170.868 1.00 81.43 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A O 1 ATOM 3465 C CB . VAL A 1 451 ? 59.342 25.339 171.549 1.00 81.23 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CB 1 ATOM 3466 C CG1 . VAL A 1 451 ? 59.766 26.336 172.613 1.00 81.31 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CG1 1 ATOM 3467 C CG2 . VAL A 1 451 ? 57.943 25.667 171.068 1.00 82.75 ? ? ? ? ? ? 461 VAL A CG2 1 ATOM 3468 N N . GLN A 1 452 ? 62.072 23.967 171.313 1.00 83.53 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A N 1 ATOM 3469 C CA . GLN A 1 452 ? 63.391 23.636 171.846 1.00 83.62 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CA 1 ATOM 3470 C C . GLN A 1 452 ? 64.496 23.877 170.817 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A C 1 ATOM 3471 O O . GLN A 1 452 ? 65.569 24.378 171.157 1.00 77.45 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A O 1 ATOM 3472 C CB . GLN A 1 452 ? 63.421 22.179 172.306 1.00 87.69 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CB 1 ATOM 3473 C CG . GLN A 1 452 ? 64.713 21.779 173.003 1.00 93.91 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CG 1 ATOM 3474 C CD . GLN A 1 452 ? 64.760 20.303 173.347 1.00 98.21 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A CD 1 ATOM 3475 O OE1 . GLN A 1 452 ? 63.724 19.642 173.460 1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A OE1 1 ATOM 3476 N NE2 . GLN A 1 452 ? 65.968 19.776 173.516 1.00 96.61 ? ? ? ? ? ? 462 GLN A NE2 1 ATOM 3477 N N . ALA A 1 453 ? 64.226 23.520 169.564 1.00 79.83 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A N 1 ATOM 3478 C CA . ALA A 1 453 ? 65.190 23.699 168.479 1.00 78.45 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A CA 1 ATOM 3479 C C . ALA A 1 453 ? 65.560 25.172 168.340 1.00 76.88 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A C 1 ATOM 3480 O O . ALA A 1 453 ? 66.736 25.538 168.408 1.00 78.69 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A O 1 ATOM 3481 C CB . ALA A 1 453 ? 64.609 23.179 167.169 1.00 77.42 ? ? ? ? ? ? 463 ALA A CB 1 ATOM 3482 N N . LEU A 1 454 ? 64.541 26.012 168.175 1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A N 1 ATOM 3483 C CA . LEU A 1 454 ? 64.738 27.450 168.031 1.00 65.96 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CA 1 ATOM 3484 C C . LEU A 1 454 ? 65.331 28.062 169.300 1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A C 1 ATOM 3485 O O . LEU A 1 454 ? 66.241 28.892 169.226 1.00 62.83 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A O 1 ATOM 3486 C CB . LEU A 1 454 ? 63.417 28.132 167.669 1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CB 1 ATOM 3487 C CG . LEU A 1 454 ? 63.500 29.630 167.360 1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CG 1 ATOM 3488 C CD1 . LEU A 1 454 ? 64.558 29.891 166.302 1.00 59.95 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CD1 1 ATOM 3489 C CD2 . LEU A 1 454 ? 62.150 30.145 166.908 1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 464 LEU A CD2 1 ATOM 3490 N N . ARG A 1 455 ? 64.839 27.622 170.457 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A N 1 ATOM 3491 C CA . ARG A 1 455 ? 65.327 28.118 171.741 1.00 62.48 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A CA 1 ATOM 3492 C C . ARG A 1 455 ? 66.826 27.884 171.899 1.00 68.58 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A C 1 ATOM 3493 O O . ARG A 1 455 ? 67.567 28.794 172.272 1.00 68.69 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A O 1 ATOM 3494 C CB . ARG A 1 455 ? 64.575 27.446 172.892 1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A CB 1 ATOM 3495 C CG . ARG A 1 455 ? 65.105 27.795 174.271 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A CG 1 ATOM 3496 C CD . ARG A 1 455 ? 64.291 27.125 175.371 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A CD 1 ATOM 3497 N NE . ARG A 1 455 ? 64.910 27.328 176.680 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A NE 1 ATOM 3498 C CZ . ARG A 1 455 ? 64.325 27.072 177.850 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A CZ 1 ATOM 3499 N NH1 . ARG A 1 455 ? 63.083 26.598 177.893 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A NH1 1 ATOM 3500 N NH2 . ARG A 1 455 ? 64.989 27.286 178.983 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 465 ARG A NH2 1 ATOM 3501 N N . GLU A 1 456 ? 67.262 26.663 171.595 1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A N 1 ATOM 3502 C CA . GLU A 1 456 ? 68.668 26.287 171.703 1.00 77.09 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A CA 1 ATOM 3503 C C . GLU A 1 456 ? 69.558 27.103 170.784 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A C 1 ATOM 3504 O O . GLU A 1 456 ? 70.652 27.514 171.177 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A O 1 ATOM 3505 C CB . GLU A 1 456 ? 68.849 24.799 171.403 1.00 81.59 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A CB 1 ATOM 3506 C CG . GLU A 1 456 ? 68.238 23.887 172.455 1.00 90.45 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A CG 1 ATOM 3507 C CD . GLU A 1 456 ? 68.427 22.412 172.145 1.00 91.61 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A CD 1 ATOM 3508 O OE1 . GLU A 1 456 ? 68.424 22.035 170.950 1.00 87.86 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A OE1 1 ATOM 3509 O OE2 . GLU A 1 456 ? 68.568 21.630 173.110 1.00 91.62 ? ? ? ? ? ? 466 GLU A OE2 1 ATOM 3510 N N . GLU A 1 457 ? 69.086 27.336 169.563 1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A N 1 ATOM 3511 C CA . GLU A 1 457 ? 69.851 28.108 168.594 1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CA 1 ATOM 3512 C C . GLU A 1 457 ? 69.980 29.558 169.061 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A C 1 ATOM 3513 O O . GLU A 1 457 ? 71.010 30.204 168.845 1.00 71.08 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A O 1 ATOM 3514 C CB . GLU A 1 457 ? 69.199 28.030 167.213 1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CB 1 ATOM 3515 C CG . GLU A 1 457 ? 70.162 28.351 166.076 1.00 80.09 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CG 1 ATOM 3516 C CD . GLU A 1 457 ? 69.637 27.932 164.714 1.00 83.09 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A CD 1 ATOM 3517 O OE1 . GLU A 1 457 ? 68.872 26.939 164.642 1.00 76.53 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE1 1 ATOM 3518 O OE2 . GLU A 1 457 ? 69.997 28.596 163.715 1.00 82.76 ? ? ? ? ? ? 467 GLU A OE2 1 ATOM 3519 N N . VAL A 1 458 ? 68.934 30.045 169.728 1.00 67.49 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A N 1 ATOM 3520 C CA . VAL A 1 458 ? 68.904 31.400 170.269 1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CA 1 ATOM 3521 C C . VAL A 1 458 ? 69.877 31.503 171.442 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A C 1 ATOM 3522 O O . VAL A 1 458 ? 70.731 32.392 171.480 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A O 1 ATOM 3523 C CB . VAL A 1 458 ? 67.481 31.777 170.762 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CB 1 ATOM 3524 C CG1 . VAL A 1 458 ? 67.523 33.039 171.603 1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG1 1 ATOM 3525 C CG2 . VAL A 1 458 ? 66.544 31.974 169.581 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 468 VAL A CG2 1 ATOM 3526 N N . GLU A 1 459 ? 69.749 30.575 172.387 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A N 1 ATOM 3527 C CA . GLU A 1 459 ? 70.597 30.550 173.574 1.00 58.32 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A CA 1 ATOM 3528 C C . GLU A 1 459 ? 72.088 30.407 173.291 1.00 59.79 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A C 1 ATOM 3529 O O . GLU A 1 459 ? 72.908 31.022 173.969 1.00 61.18 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A O 1 ATOM 3530 C CB . GLU A 1 459 ? 70.130 29.461 174.537 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A CB 1 ATOM 3531 C CG . GLU A 1 459 ? 68.734 29.707 175.093 1.00 61.36 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A CG 1 ATOM 3532 C CD . GLU A 1 459 ? 68.354 28.753 176.210 1.00 65.85 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A CD 1 ATOM 3533 O OE1 . GLU A 1 459 ? 69.216 27.963 176.657 1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A OE1 1 ATOM 3534 O OE2 . GLU A 1 459 ? 67.189 28.800 176.653 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 469 GLU A OE2 1 ATOM 3535 N N . SER A 1 460 ? 72.441 29.606 172.290 1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 470 SER A N 1 ATOM 3536 C CA . SER A 1 460 ? 73.846 29.419 171.937 1.00 70.87 ? ? ? ? ? ? 470 SER A CA 1 ATOM 3537 C C . SER A 1 460 ? 74.420 30.682 171.288 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 470 SER A C 1 ATOM 3538 O O . SER A 1 460 ? 75.616 30.961 171.408 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 470 SER A O 1 ATOM 3539 C CB . SER A 1 460 ? 74.025 28.195 171.031 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 470 SER A CB 1 ATOM 3540 O OG . SER A 1 460 ? 73.138 28.238 169.928 1.00 82.80 ? ? ? ? ? ? 470 SER A OG 1 ATOM 3541 N N . PHE A 1 461 ? 73.557 31.455 170.628 1.00 63.75 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A N 1 ATOM 3542 C CA . PHE A 1 461 ? 73.978 32.700 169.992 1.00 64.68 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CA 1 ATOM 3543 C C . PHE A 1 461 ? 74.194 33.796 171.036 1.00 65.92 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A C 1 ATOM 3544 O O . PHE A 1 461 ? 75.174 34.541 170.972 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A O 1 ATOM 3545 C CB . PHE A 1 461 ? 72.955 33.178 168.956 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CB 1 ATOM 3546 C CG . PHE A 1 461 ? 73.301 34.510 168.335 1.00 64.67 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CG 1 ATOM 3547 C CD1 . PHE A 1 461 ? 74.545 34.716 167.739 1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CD1 1 ATOM 3548 C CD2 . PHE A 1 461 ? 72.402 35.575 168.381 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CD2 1 ATOM 3549 C CE1 . PHE A 1 461 ? 74.889 35.964 167.200 1.00 64.92 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CE1 1 ATOM 3550 C CE2 . PHE A 1 461 ? 72.737 36.824 167.844 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CE2 1 ATOM 3551 C CZ . PHE A 1 461 ? 73.983 37.017 167.255 1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 471 PHE A CZ 1 ATOM 3552 N N . ALA A 1 462 ? 73.264 33.902 171.983 1.00 64.70 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A N 1 ATOM 3553 C CA . ALA A 1 462 ? 73.352 34.901 173.041 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A CA 1 ATOM 3554 C C . ALA A 1 462 ? 74.541 34.606 173.947 1.00 64.79 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A C 1 ATOM 3555 O O . ALA A 1 462 ? 75.239 35.524 174.389 1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A O 1 ATOM 3556 C CB . ALA A 1 462 ? 72.075 34.914 173.846 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A CB 1 ATOM 3557 N N . SER A 1 463 ? 74.782 33.315 174.182 1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 473 SER A N 1 ATOM 3558 C CA . SER A 1 463 ? 75.882 32.858 175.029 1.00 65.07 ? ? ? ? ? ? 473 SER A CA 1 ATOM 3559 C C . SER A 1 463 ? 77.250 33.317 174.533 1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 473 SER A C 1 ATOM 3560 O O . SER A 1 463 ? 78.225 33.288 175.279 1.00 68.77 ? ? ? ? ? ? 473 SER A O 1 ATOM 3561 C CB . SER A 1 463 ? 75.864 31.334 175.144 1.00 66.03 ? ? ? ? ? ? 473 SER A CB 1 ATOM 3562 O OG . SER A 1 463 ? 74.704 30.888 175.822 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 473 SER A OG 1 ATOM 3563 N N . LEU A 1 464 ? 77.307 33.754 173.276 1.00 69.05 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A N 1 ATOM 3564 C CA . LEU A 1 464 ? 78.545 34.227 172.662 1.00 69.21 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A CA 1 ATOM 3565 C C . LEU A 1 464 ? 78.956 35.613 173.138 1.00 68.83 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A C 1 ATOM 3566 O O . LEU A 1 464 ? 80.082 36.051 172.890 1.00 69.61 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A O 1 ATOM 3567 C CB . LEU A 1 464 ? 78.395 34.264 171.141 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A CB 1 ATOM 3568 C CG . LEU A 1 464 ? 78.135 32.942 170.424 1.00 71.64 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A CG 1 ATOM 3569 C CD1 . LEU A 1 464 ? 77.953 33.206 168.934 1.00 70.17 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A CD1 1 ATOM 3570 C CD2 . LEU A 1 464 ? 79.293 31.983 170.672 1.00 70.76 ? ? ? ? ? ? 474 LEU A CD2 1 ATOM 3571 N N . PHE A 1 465 ? 78.045 36.297 173.824 1.00 67.40 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A N 1 ATOM 3572 C CA . PHE A 1 465 ? 78.304 37.655 174.300 1.00 64.60 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CA 1 ATOM 3573 C C . PHE A 1 465 ? 78.438 37.787 175.814 1.00 63.74 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A C 1 ATOM 3574 O O . PHE A 1 465 ? 77.880 36.988 176.574 1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A O 1 ATOM 3575 C CB . PHE A 1 465 ? 77.200 38.592 173.798 1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CB 1 ATOM 3576 C CG . PHE A 1 465 ? 77.025 38.577 172.305 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CG 1 ATOM 3577 C CD1 . PHE A 1 465 ? 76.188 37.639 171.698 1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CD1 1 ATOM 3578 C CD2 . PHE A 1 465 ? 77.704 39.489 171.503 1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CD2 1 ATOM 3579 C CE1 . PHE A 1 465 ? 76.033 37.609 170.314 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CE1 1 ATOM 3580 C CE2 . PHE A 1 465 ? 77.558 39.470 170.117 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CE2 1 ATOM 3581 C CZ . PHE A 1 465 ? 76.721 38.530 169.521 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 475 PHE A CZ 1 ATOM 3582 N N . PRO A 1 466 ? 79.207 38.792 176.270 1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A N 1 ATOM 3583 C CA . PRO A 1 466 ? 79.420 39.043 177.701 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A CA 1 ATOM 3584 C C . PRO A 1 466 ? 78.150 39.565 178.379 1.00 65.96 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A C 1 ATOM 3585 O O . PRO A 1 466 ? 77.285 40.162 177.730 1.00 67.70 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A O 1 ATOM 3586 C CB . PRO A 1 466 ? 80.532 40.097 177.701 1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A CB 1 ATOM 3587 C CG . PRO A 1 466 ? 80.318 40.829 176.409 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A CG 1 ATOM 3588 C CD . PRO A 1 466 ? 80.020 39.708 175.448 1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 476 PRO A CD 1 ATOM 3589 N N . LEU A 1 467 ? 78.038 39.310 179.679 1.00 66.82 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A N 1 ATOM 3590 C CA . LEU A 1 467 ? 76.886 39.742 180.462 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CA 1 ATOM 3591 C C . 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PRO A 1 468 ? 77.265 44.008 180.193 1.00 67.51 ? ? ? ? ? ? 478 PRO A CG 1 ATOM 3603 C CD . PRO A 1 468 ? 76.668 42.629 180.142 1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 478 PRO A CD 1 ATOM 3604 N N . GLY A 1 469 ? 77.859 42.958 184.722 1.00 76.62 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A N 1 ATOM 3605 C CA . GLY A 1 469 ? 77.365 42.793 186.075 1.00 80.38 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A CA 1 ATOM 3606 C C . GLY A 1 469 ? 78.392 42.126 186.958 1.00 83.70 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A C 1 ATOM 3607 O O . GLY A 1 469 ? 79.445 42.703 187.228 1.00 80.81 ? ? ? ? ? ? 479 GLY A O 1 ATOM 3608 N N . LEU A 1 470 ? 78.086 40.903 187.390 1.00 90.91 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A N 1 ATOM 3609 C CA . LEU A 1 470 ? 78.968 40.114 188.254 1.00 94.47 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A CA 1 ATOM 3610 C C . LEU A 1 470 ? 79.508 40.919 189.443 1.00 92.93 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A C 1 ATOM 3611 O O . LEU A 1 470 ? 80.717 40.787 189.744 1.00 87.80 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A O 1 ATOM 3612 C CB . LEU A 1 470 ? 80.129 39.499 187.439 1.00 97.07 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A CB 1 ATOM 3613 C CG . LEU A 1 470 ? 79.899 38.256 186.563 1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A CG 1 ATOM 3614 C CD1 . LEU A 1 470 ? 79.378 37.096 187.415 1.00 97.81 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A CD1 1 ATOM 3615 C CD2 . LEU A 1 470 ? 78.936 38.566 185.420 1.00 95.13 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A CD2 1 ATOM 3616 O OXT . LEU A 1 470 ? 78.715 41.678 190.056 1.00 93.29 ? ? ? ? ? ? 480 LEU A OXT 1 HETATM 3617 N N1 . PLP B 2 . ? 57.587 57.088 182.984 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A N1 1 HETATM 3618 C C2 . PLP B 2 . ? 57.937 56.504 181.795 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C2 1 HETATM 3619 C C2A . PLP B 2 . ? 57.508 57.145 180.477 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C2A 1 HETATM 3620 C C3 . PLP B 2 . ? 58.724 55.384 181.788 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C3 1 HETATM 3621 O O3 . PLP B 2 . ? 59.026 54.775 180.599 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A O3 1 HETATM 3622 C C4 . PLP B 2 . ? 59.185 54.859 182.976 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C4 1 HETATM 3623 C C4A . PLP B 2 . ? 60.117 53.650 182.977 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C4A 1 HETATM 3624 C C5 . PLP B 2 . ? 58.840 55.456 184.166 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C5 1 HETATM 3625 C C6 . PLP B 2 . ? 58.033 56.564 184.164 1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C6 1 HETATM 3626 C C5A . PLP B 2 . ? 59.476 54.991 185.475 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A C5A 1 HETATM 3627 O O4P . PLP B 2 . ? 59.025 53.700 185.879 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A O4P 1 HETATM 3628 P P . PLP B 2 . ? 59.509 53.098 187.296 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A P 1 HETATM 3629 O O1P . PLP B 2 . ? 60.950 53.369 187.462 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A O1P 1 HETATM 3630 O O2P . PLP B 2 . ? 59.325 51.524 187.057 1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A O2P 1 HETATM 3631 O O3P . PLP B 2 . ? 58.549 53.530 188.335 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 500 PLP A O3P 1 HETATM 3632 O O . HOH C 3 . ? 62.772 30.011 178.482 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 501 HOH A O 1 HETATM 3633 O O . HOH C 3 . ? 52.506 78.122 184.706 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O 1 HETATM 3634 O O . HOH C 3 . ? 70.383 62.090 201.176 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O 1 HETATM 3635 O O . HOH C 3 . ? 58.275 50.676 179.960 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O 1 HETATM 3636 O O . HOH C 3 . ? 46.040 74.819 172.703 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O 1 HETATM 3637 O O . HOH C 3 . ? 66.552 61.998 209.079 1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 506 HOH A O 1 HETATM 3638 O O . HOH C 3 . ? 58.987 55.200 173.890 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 507 HOH A O 1 HETATM 3639 O O . HOH C 3 . ? 62.903 77.123 190.536 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 508 HOH A O 1 HETATM 3640 O O . HOH C 3 . ? 56.811 78.375 189.014 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 509 HOH A O 1 HETATM 3641 O O . HOH C 3 . ? 56.598 79.909 180.273 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 510 HOH A O 1 HETATM 3642 O O . HOH C 3 . ? 68.168 44.925 173.114 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 511 HOH A O 1 HETATM 3643 O O . HOH C 3 . ? 44.950 75.643 181.523 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 512 HOH A O 1 HETATM 3644 O O . HOH C 3 . ? 42.941 72.025 187.326 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 513 HOH A O 1 HETATM 3645 O O . HOH C 3 . ? 64.630 63.494 202.613 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 514 HOH A O 1 HETATM 3646 O O . HOH C 3 . ? 52.833 38.033 179.534 1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 515 HOH A O 1 HETATM 3647 O O . HOH C 3 . ? 40.629 70.663 187.891 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 516 HOH A O 1 HETATM 3648 O O . HOH C 3 . ? 56.276 63.125 167.514 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 517 HOH A O 1 HETATM 3649 O O . HOH C 3 . ? 43.878 60.083 181.466 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 518 HOH A O 1 HETATM 3650 O O . HOH C 3 . ? 41.579 61.528 186.545 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 519 HOH A O 1 HETATM 3651 O O . HOH C 3 . ? 75.310 37.838 193.287 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 520 HOH A O 1 HETATM 3652 O O . HOH C 3 . ? 62.996 35.443 186.018 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 521 HOH A O 1 HETATM 3653 O O . HOH C 3 . ? 67.176 54.100 165.131 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 522 HOH A O 1 HETATM 3654 O O . HOH C 3 . ? 59.972 58.224 177.972 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 523 HOH A O 1 HETATM 3655 O O . HOH C 3 . ? 47.150 58.645 179.338 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 524 HOH A O 1 HETATM 3656 O O . HOH C 3 . ? 68.409 29.823 202.198 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 525 HOH A O 1 HETATM 3657 O O . HOH C 3 . ? 48.050 64.184 162.763 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 526 HOH A O 1 HETATM 3658 O O . HOH C 3 . ? 41.929 76.493 186.703 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 527 HOH A O 1 HETATM 3659 O O . HOH C 3 . ? 62.586 77.413 194.387 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 528 HOH A O 1 HETATM 3660 O O . HOH C 3 . ? 70.319 65.827 173.321 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 529 HOH A O 1 HETATM 3661 O O . HOH C 3 . ? 63.276 62.701 213.044 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 530 HOH A O 1 HETATM 3662 O O . HOH C 3 . ? 52.701 51.989 182.238 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 531 HOH A O 1 HETATM 3663 O O . HOH C 3 . ? 49.288 48.940 174.984 1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 532 HOH A O 1 HETATM 3664 O O . HOH C 3 . ? 68.686 71.042 197.014 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1 HETATM 3665 O O . HOH C 3 . ? 52.512 61.564 177.640 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1 HETATM 3666 O O . HOH C 3 . ? 58.855 37.408 174.604 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1 HETATM 3667 O O . HOH C 3 . ? 67.199 32.988 178.859 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1 HETATM 3668 O O . HOH C 3 . ? 55.516 54.798 167.207 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1 HETATM 3669 O O . HOH C 3 . ? 67.166 62.357 165.949 1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1 HETATM 3670 O O . HOH C 3 . ? 80.015 37.557 167.395 1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1 HETATM 3671 O O . HOH C 3 . ? 61.171 56.360 173.509 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1 HETATM 3672 O O . HOH C 3 . ? 70.327 52.158 208.999 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1 HETATM 3673 O O . HOH C 3 . ? 45.936 64.369 170.222 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1 HETATM 3674 O O . HOH C 3 . ? 50.659 62.554 161.643 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1 HETATM 3675 O O . HOH C 3 . ? 62.069 56.036 158.546 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1 HETATM 3676 O O . HOH C 3 . ? 43.810 61.187 166.438 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1 HETATM 3677 O O . HOH C 3 . ? 47.191 39.501 174.630 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1 HETATM 3678 O O . HOH C 3 . ? 40.469 56.088 174.703 1.00 57.28 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1 HETATM 3679 O O . HOH C 3 . ? 70.825 55.619 202.854 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1 HETATM 3680 O O . HOH C 3 . ? 50.999 57.801 189.043 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1 HETATM 3681 O O . HOH C 3 . ? 61.369 63.017 172.153 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1 HETATM 3682 O O . HOH C 3 . ? 77.761 35.029 198.949 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1 HETATM 3683 O O . HOH C 3 . ? 64.036 64.383 171.102 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1 HETATM 3684 O O . HOH C 3 . ? 60.606 62.674 163.962 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1 HETATM 3685 O O . HOH C 3 . ? 60.276 62.675 176.491 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1 HETATM 3686 O O . HOH C 3 . ? 53.017 78.043 180.140 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1 HETATM 3687 O O . HOH C 3 . ? 79.673 67.619 203.151 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1 HETATM 3688 O O . 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HEADER COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN/PEPTIDE) 30-SEP-96 1YCR TITLE MDM2 BOUND TO THE TRANSACTIVATION DOMAIN OF P53 COMPND MOL_ID: 1; COMPND 2 MOLECULE: MDM2; COMPND 3 CHAIN: A; COMPND 4 FRAGMENT: RESIDUES 17 - 125; COMPND 5 SYNONYM: MDM2; COMPND 6 ENGINEERED: YES; COMPND 7 MOL_ID: 2; COMPND 8 MOLECULE: P53; COMPND 9 CHAIN: B; COMPND 10 FRAGMENT: RESIDUES 15 - 29; COMPND 11 ENGINEERED: YES SOURCE MOL_ID: 1; SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS; SOURCE 3 ORGANISM_COMMON: HUMAN; SOURCE 4 ORGANISM_TAXID: 9606; SOURCE 5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI; SOURCE 6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562; SOURCE 7 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET3D; SOURCE 8 MOL_ID: 2 KEYWDS ANTI-ONCOGENE, DNA-BINDING, TRANSCRIPTION REGULATION, KEYWDS 2 NUCLEAR PROTEIN, COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN/PEPTIDE), KEYWDS 3 PHOSPHORYLATION, ACTIVATOR EXPDTA X-RAY DIFFRACTION AUTHOR P.H.KUSSIE,N.P.PAVLETICH REVDAT 2 24-FEB-09 1YCR 1 VERSN REVDAT 1 19-NOV-97 1YCR 0 JRNL AUTH P.H.KUSSIE,S.GORINA,V.MARECHAL,B.ELENBAAS,J.MOREAU, JRNL AUTH 2 A.J.LEVINE,N.P.PAVLETICH JRNL TITL STRUCTURE OF THE MDM2 ONCOPROTEIN BOUND TO THE P53 JRNL TITL 2 TUMOR SUPPRESSOR TRANSACTIVATION DOMAIN. JRNL REF SCIENCE V. 274 948 1996 JRNL REFN ISSN 0036-8075 JRNL PMID 8875929 JRNL DOI 10.1126/SCIENCE.274.5289.948 REMARK 1 REMARK 2 REMARK 2 RESOLUTION. 2.60 ANGSTROMS. REMARK 3 REMARK 3 REFINEMENT. REMARK 3 PROGRAM : TNT, X-PLOR 3.1 REMARK 3 AUTHORS : TRONRUD,TEN EYCK,MATTHEWS REMARK 3 REMARK 3 DATA USED IN REFINEMENT. REMARK 3 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.60 REMARK 3 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS) : 8.00 REMARK 3 DATA CUTOFF (SIGMA(F)) : 1.000 REMARK 3 COMPLETENESS FOR RANGE (%) : NULL REMARK 3 NUMBER OF REFLECTIONS : 3293 REMARK 3 REMARK 3 USING DATA ABOVE SIGMA CUTOFF. REMARK 3 CROSS-VALIDATION METHOD : NULL REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SELECTION : NULL REMARK 3 R VALUE (WORKING + TEST SET) : 0.200 REMARK 3 R VALUE (WORKING SET) : 0.200 REMARK 3 FREE R VALUE : 0.276 REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SIZE (%) : NULL REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET COUNT : NULL REMARK 3 REMARK 3 USING ALL DATA, NO SIGMA CUTOFF. REMARK 3 R VALUE (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 R VALUE (WORKING SET, NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 FREE R VALUE (NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 FREE R VALUE TEST SET COUNT (NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS (NO CUTOFF) : NULL REMARK 3 REMARK 3 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT. REMARK 3 PROTEIN ATOMS : 819 REMARK 3 NUCLEIC ACID ATOMS : 0 REMARK 3 HETEROGEN ATOMS : 0 REMARK 3 SOLVENT ATOMS : 0 REMARK 3 REMARK 3 WILSON B VALUE (FROM FCALC, A**2) : NULL REMARK 3 REMARK 3 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES. RMS WEIGHT COUNT REMARK 3 BOND LENGTHS (A) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 BOND ANGLES (DEGREES) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 TORSION ANGLES (DEGREES) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 PSEUDOROTATION ANGLES (DEGREES) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 TRIGONAL CARBON PLANES (A) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 GENERAL PLANES (A) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 ISOTROPIC THERMAL FACTORS (A**2) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 NON-BONDED CONTACTS (A) : NULL ; NULL ; NULL REMARK 3 REMARK 3 INCORRECT CHIRAL-CENTERS (COUNT) : NULL REMARK 3 REMARK 3 BULK SOLVENT MODELING. REMARK 3 METHOD USED : NULL REMARK 3 KSOL : NULL REMARK 3 BSOL : NULL REMARK 3 REMARK 3 RESTRAINT LIBRARIES. REMARK 3 STEREOCHEMISTRY : NULL REMARK 3 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS : NULL REMARK 3 REMARK 3 OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL REMARK 4 REMARK 4 1YCR COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08 REMARK 100 REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL. REMARK 200 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS REMARK 200 EXPERIMENT TYPE : X-RAY DIFFRACTION REMARK 200 DATE OF DATA COLLECTION : 25-JUL-96 REMARK 200 TEMPERATURE (KELVIN) : NULL REMARK 200 PH : NULL REMARK 200 NUMBER OF CRYSTALS USED : NULL REMARK 200 REMARK 200 SYNCHROTRON (Y/N) : N REMARK 200 RADIATION SOURCE : NULL REMARK 200 BEAMLINE : NULL REMARK 200 X-RAY GENERATOR MODEL : NULL REMARK 200 MONOCHROMATIC OR LAUE (M/L) : M REMARK 200 WAVELENGTH OR RANGE (A) : 1.5418 REMARK 200 MONOCHROMATOR : NULL REMARK 200 OPTICS : NULL REMARK 200 REMARK 200 DETECTOR TYPE : IMAGE PLATE REMARK 200 DETECTOR MANUFACTURER : RIGAKU REMARK 200 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL REMARK 200 DATA SCALING SOFTWARE : NULL REMARK 200 REMARK 200 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS : 3559 REMARK 200 RESOLUTION RANGE HIGH (A) : NULL REMARK 200 RESOLUTION RANGE LOW (A) : NULL REMARK 200 REJECTION CRITERIA (SIGMA(I)) : 0.000 REMARK 200 REMARK 200 OVERALL. REMARK 200 COMPLETENESS FOR RANGE (%) : 90.0 REMARK 200 DATA REDUNDANCY : 4.500 REMARK 200 R MERGE (I) : 0.05200 REMARK 200 R SYM (I) : NULL REMARK 200
FOR THE DATA SET : NULL REMARK 200 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL. REMARK 200 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL REMARK 200 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW (A) : NULL REMARK 200 COMPLETENESS FOR SHELL (%) : NULL REMARK 200 DATA REDUNDANCY IN SHELL : NULL REMARK 200 R MERGE FOR SHELL (I) : NULL REMARK 200 R SYM FOR SHELL (I) : NULL REMARK 200
FOR SHELL : NULL REMARK 200 REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL REMARK 200 SOFTWARE USED: X-PLOR 3.1 REMARK 200 STARTING MODEL: NULL REMARK 200 REMARK 200 REMARK: NULL REMARK 280 REMARK 280 CRYSTAL REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS (%): 41.03 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.09 REMARK 280 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NULL REMARK 290 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 2 2 21 REMARK 290 REMARK 290 SYMOP SYMMETRY REMARK 290 NNNMMM OPERATOR REMARK 290 1555 X,Y,Z REMARK 290 2555 -X,-Y,Z+1/2 REMARK 290 3555 -X,Y,-Z+1/2 REMARK 290 4555 X,-Y,-Z REMARK 290 5555 X+1/2,Y+1/2,Z REMARK 290 6555 -X+1/2,-Y+1/2,Z+1/2 REMARK 290 7555 -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/2 REMARK 290 8555 X+1/2,-Y+1/2,-Z REMARK 290 REMARK 290 WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER REMARK 290 MMM -> TRANSLATION VECTOR REMARK 290 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY REMARK 290 RELATED MOLECULES. REMARK 290 SMTRY1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY1 2 -1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY2 2 0.000000 -1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY3 2 0.000000 0.000000 1.000000 27.42650 REMARK 290 SMTRY1 3 -1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY2 3 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY3 3 0.000000 0.000000 -1.000000 27.42650 REMARK 290 SMTRY1 4 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY2 4 0.000000 -1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY3 4 0.000000 0.000000 -1.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY1 5 1.000000 0.000000 0.000000 21.70700 REMARK 290 SMTRY2 5 0.000000 1.000000 0.000000 50.27300 REMARK 290 SMTRY3 5 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 REMARK 290 SMTRY1 6 -1.000000 0.000000 0.000000 21.70700 REMARK 290 SMTRY2 6 0.000000 -1.000000 0.000000 50.27300 REMARK 290 SMTRY3 6 0.000000 0.000000 1.000000 27.42650 REMARK 290 SMTRY1 7 -1.000000 0.000000 0.000000 21.70700 REMARK 290 SMTRY2 7 0.000000 1.000000 0.000000 50.27300 REMARK 290 SMTRY3 7 0.000000 0.000000 -1.000000 27.42650 REMARK 290 SMTRY1 8 1.000000 0.000000 0.000000 21.70700 REMARK 290 SMTRY2 8 0.000000 -1.000000 0.000000 50.27300 REMARK 290 SMTRY3 8 0.000000 0.000000 -1.000000 0.00000 REMARK 290 REMARK 290 REMARK: NULL REMARK 300 REMARK 300 BIOMOLECULE: 1 REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON REMARK 300 BURIED SURFACE AREA. REMARK 350 REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS REMARK 350 GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. REMARK 350 REMARK 350 BIOMOLECULE: 1 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 1440 ANGSTROM**2 REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 5440 ANGSTROM**2 REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -12.0 KCAL/MOL REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B REMARK 350 BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 REMARK 465 REMARK 465 MISSING RESIDUES REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.) REMARK 465 REMARK 465 M RES C SSSEQI REMARK 465 SER A 17 REMARK 465 GLN A 18 REMARK 465 ILE A 19 REMARK 465 PRO A 20 REMARK 465 ALA A 21 REMARK 465 SER A 22 REMARK 465 GLU A 23 REMARK 465 GLN A 24 REMARK 465 VAL A 110 REMARK 465 ASN A 111 REMARK 465 GLN A 112 REMARK 465 GLN A 113 REMARK 465 GLU A 114 REMARK 465 SER A 115 REMARK 465 SER A 116 REMARK 465 ASP A 117 REMARK 465 SER A 118 REMARK 465 GLY A 119 REMARK 465 THR A 120 REMARK 465 SER A 121 REMARK 465 VAL A 122 REMARK 465 SER A 123 REMARK 465 GLU A 124 REMARK 465 ASN A 125 REMARK 465 SER B 15 REMARK 465 GLN B 16 REMARK 500 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES REMARK 500 REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS: REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE). REMARK 500 REMARK 500 STANDARD TABLE: REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2) REMARK 500 REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI- REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400 REMARK 500 REMARK 500 M RES CSSEQI PSI PHI REMARK 500 ALA A 43 90.74 -69.28 REMARK 500 ARG A 65 45.24 28.06 REMARK 500 GLN A 71 79.07 -105.81 REMARK 500 CYS A 77 18.22 -140.46 REMARK 500 REMARK 500 REMARK: NULL DBREF 1YCR A 17 125 UNP Q00987 MDM2_HUMAN 17 125 DBREF 1YCR B 15 29 UNP P04637 P53_HUMAN 15 29 SEQRES 1 A 109 SER GLN ILE PRO ALA SER GLU GLN GLU THR LEU VAL ARG SEQRES 2 A 109 PRO LYS PRO LEU LEU LEU LYS LEU LEU LYS SER VAL GLY SEQRES 3 A 109 ALA GLN LYS ASP THR TYR THR MET LYS GLU VAL LEU PHE SEQRES 4 A 109 TYR LEU GLY GLN TYR ILE MET THR LYS ARG LEU TYR ASP SEQRES 5 A 109 GLU LYS GLN GLN HIS ILE VAL TYR CYS SER ASN ASP LEU SEQRES 6 A 109 LEU GLY ASP LEU PHE GLY VAL PRO SER PHE SER VAL LYS SEQRES 7 A 109 GLU HIS ARG LYS ILE TYR THR MET ILE TYR ARG ASN LEU SEQRES 8 A 109 VAL VAL VAL ASN GLN GLN GLU SER SER ASP SER GLY THR SEQRES 9 A 109 SER VAL SER GLU ASN SEQRES 1 B 15 SER GLN GLU THR PHE SER ASP LEU TRP LYS LEU LEU PRO SEQRES 2 B 15 GLU ASN HELIX 1 1 PRO A 32 VAL A 41 1 10 HELIX 2 2 MET A 50 THR A 63 1 14 HELIX 3 3 LEU A 81 PHE A 86 1 6 HELIX 4 4 HIS A 96 ASN A 106 1 11 HELIX 5 5 PHE B 19 LEU B 25 1 7 SHEET 1 A 2 ILE A 74 TYR A 76 0 SHEET 2 A 2 SER A 90 SER A 92 -1 N PHE A 91 O VAL A 75 CRYST1 43.414 100.546 54.853 90.00 90.00 90.00 C 2 2 21 8 ORIGX1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 ORIGX2 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 ORIGX3 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 SCALE1 0.023034 0.000000 0.000000 0.00000 SCALE2 0.000000 0.009946 0.000000 0.00000 SCALE3 0.000000 0.000000 0.018231 0.00000 ATOM 1 N GLU A 25 10.801 -12.147 -5.180 1.00 49.08 N ATOM 2 CA GLU A 25 11.124 -13.382 -4.414 1.00 50.43 C ATOM 3 C GLU A 25 11.769 -12.878 -3.130 1.00 49.75 C ATOM 4 O GLU A 25 11.175 -12.047 -2.441 1.00 49.34 O ATOM 5 CB GLU A 25 12.075 -14.259 -5.228 1.00 53.69 C ATOM 6 CG GLU A 25 11.564 -14.543 -6.638 1.00 57.47 C ATOM 7 CD GLU A 25 12.414 -15.556 -7.397 1.00 61.03 C ATOM 8 OE1 GLU A 25 12.439 -16.745 -6.995 1.00 61.91 O ATOM 9 OE2 GLU A 25 13.043 -15.163 -8.409 1.00 62.06 O ATOM 10 N THR A 25Z 12.965 -13.355 -2.800 1.00 49.81 N ATOM 11 CA THR A 25Z 13.656 -12.864 -1.611 1.00 48.43 C ATOM 12 C THR A 25Z 14.518 -11.718 -2.102 1.00 44.63 C ATOM 13 O THR A 25Z 15.519 -11.956 -2.778 1.00 45.84 O ATOM 14 CB THR A 25Z 14.598 -13.915 -1.009 1.00 49.13 C ATOM 15 OG1 THR A 25Z 15.478 -14.396 -2.032 1.00 49.45 O ATOM 16 CG2 THR A 25Z 13.804 -15.068 -0.397 1.00 49.70 C ATOM 17 N LEU A 27 14.081 -10.486 -1.869 1.00 38.63 N ATOM 18 CA LEU A 27 14.863 -9.337 -2.294 1.00 35.16 C ATOM 19 C LEU A 27 15.877 -8.978 -1.213 1.00 32.59 C ATOM 20 O LEU A 27 15.495 -8.696 -0.082 1.00 30.66 O ATOM 21 CB LEU A 27 13.960 -8.146 -2.616 1.00 32.87 C ATOM 22 CG LEU A 27 13.336 -8.100 -4.010 1.00 29.89 C ATOM 23 CD1 LEU A 27 13.942 -6.978 -4.794 1.00 29.32 C ATOM 24 CD2 LEU A 27 13.546 -9.397 -4.744 1.00 27.86 C ATOM 25 N VAL A 28 17.162 -9.063 -1.553 1.00 30.41 N ATOM 26 CA VAL A 28 18.243 -8.753 -0.623 1.00 26.97 C ATOM 27 C VAL A 28 19.056 -7.585 -1.146 1.00 29.59 C ATOM 28 O VAL A 28 18.977 -7.247 -2.329 1.00 29.91 O ATOM 29 CB VAL A 28 19.188 -9.980 -0.384 1.00 20.37 C ATOM 30 CG1 VAL A 28 18.428 -11.110 0.261 1.00 17.22 C ATOM 31 CG2 VAL A 28 19.819 -10.441 -1.688 1.00 19.17 C ATOM 32 N ARG A 29 19.785 -6.941 -0.241 1.00 33.20 N ATOM 33 CA ARG A 29 20.650 -5.812 -0.577 1.00 37.19 C ATOM 34 C ARG A 29 22.031 -6.257 -0.132 1.00 34.37 C ATOM 35 O ARG A 29 22.238 -6.530 1.050 1.00 35.05 O ATOM 36 CB ARG A 29 20.239 -4.577 0.213 1.00 46.45 C ATOM 37 CG ARG A 29 20.885 -3.295 -0.264 1.00 56.87 C ATOM 38 CD ARG A 29 20.354 -2.071 0.489 1.00 62.95 C ATOM 39 NE ARG A 29 18.892 -1.904 0.445 1.00 67.51 N ATOM 40 CZ ARG A 29 18.168 -1.674 -0.657 1.00 69.80 C ATOM 41 NH1 ARG A 29 18.743 -1.578 -1.853 1.00 70.00 N ATOM 42 NH2 ARG A 29 16.853 -1.509 -0.560 1.00 70.00 N ATOM 43 N PRO A 30 22.976 -6.407 -1.075 1.00 32.61 N ATOM 44 CA PRO A 30 24.328 -6.842 -0.726 1.00 31.66 C ATOM 45 C PRO A 30 25.179 -5.801 0.008 1.00 31.16 C ATOM 46 O PRO A 30 25.136 -4.598 -0.297 1.00 33.84 O ATOM 47 CB PRO A 30 24.915 -7.215 -2.086 1.00 31.15 C ATOM 48 CG PRO A 30 24.291 -6.227 -2.989 1.00 31.13 C ATOM 49 CD PRO A 30 22.853 -6.222 -2.532 1.00 32.34 C ATOM 50 N LYS A 31 25.928 -6.279 0.997 1.00 26.84 N ATOM 51 CA LYS A 31 26.812 -5.440 1.782 1.00 25.65 C ATOM 52 C LYS A 31 27.962 -4.950 0.897 1.00 25.77 C ATOM 53 O LYS A 31 28.271 -5.569 -0.123 1.00 24.89 O ATOM 54 CB LYS A 31 27.298 -6.203 3.022 1.00 27.30 C ATOM 55 CG LYS A 31 26.247 -6.219 4.140 1.00 28.71 C ATOM 56 CD LYS A 31 26.650 -7.040 5.370 1.00 31.15 C ATOM 57 CE LYS A 31 25.543 -6.988 6.439 1.00 31.90 C ATOM 58 NZ LYS A 31 25.561 -8.096 7.463 1.00 32.60 N ATOM 59 N PRO A 32 28.632 -3.852 1.294 1.00 27.32 N ATOM 60 CA PRO A 32 29.752 -3.210 0.585 1.00 28.83 C ATOM 61 C PRO A 32 30.758 -4.109 -0.155 1.00 28.49 C ATOM 62 O PRO A 32 30.962 -3.960 -1.368 1.00 26.97 O ATOM 63 CB PRO A 32 30.415 -2.397 1.693 1.00 30.47 C ATOM 64 CG PRO A 32 29.249 -1.972 2.513 1.00 29.36 C ATOM 65 CD PRO A 32 28.486 -3.257 2.637 1.00 27.44 C ATOM 66 N LEU A 33 31.405 -5.018 0.569 1.00 28.99 N ATOM 67 CA LEU A 33 32.370 -5.908 -0.059 1.00 30.75 C ATOM 68 C LEU A 33 31.709 -6.751 -1.160 1.00 29.16 C ATOM 69 O LEU A 33 32.216 -6.834 -2.292 1.00 28.31 O ATOM 70 CB LEU A 33 33.014 -6.811 1.000 1.00 34.41 C ATOM 71 CG LEU A 33 34.513 -6.663 1.322 1.00 36.11 C ATOM 72 CD1 LEU A 33 34.816 -5.269 1.837 1.00 35.52 C ATOM 73 CD2 LEU A 33 34.923 -7.714 2.356 1.00 36.44 C ATOM 74 N LEU A 34 30.544 -7.316 -0.838 1.00 26.60 N ATOM 75 CA LEU A 34 29.801 -8.160 -1.765 1.00 24.24 C ATOM 76 C LEU A 34 29.264 -7.399 -2.961 1.00 23.47 C ATOM 77 O LEU A 34 29.189 -7.933 -4.068 1.00 24.63 O ATOM 78 CB LEU A 34 28.655 -8.872 -1.044 1.00 23.85 C ATOM 79 CG LEU A 34 27.797 -9.797 -1.918 1.00 22.79 C ATOM 80 CD1 LEU A 34 28.677 -10.890 -2.495 1.00 20.28 C ATOM 81 CD2 LEU A 34 26.620 -10.369 -1.110 1.00 22.38 C ATOM 82 N LEU A 35 28.892 -6.149 -2.747 1.00 22.96 N ATOM 83 CA LEU A 35 28.366 -5.336 -3.833 1.00 23.98 C ATOM 84 C LEU A 35 29.470 -5.044 -4.855 1.00 26.54 C ATOM 85 O LEU A 35 29.231 -5.039 -6.069 1.00 27.25 O ATOM 86 CB LEU A 35 27.784 -4.054 -3.268 1.00 22.75 C ATOM 87 CG LEU A 35 26.684 -3.377 -4.074 1.00 23.66 C ATOM 88 CD1 LEU A 35 27.195 -2.000 -4.438 1.00 26.56 C ATOM 89 CD2 LEU A 35 26.257 -4.189 -5.304 1.00 21.58 C ATOM 90 N LYS A 36 30.678 -4.830 -4.340 1.00 28.69 N ATOM 91 CA LYS A 36 31.883 -4.570 -5.132 1.00 31.72 C ATOM 92 C LYS A 36 32.209 -5.825 -5.981 1.00 31.71 C ATOM 93 O LYS A 36 32.513 -5.730 -7.173 1.00 33.69 O ATOM 94 CB LYS A 36 33.029 -4.269 -4.166 1.00 35.41 C ATOM 95 CG LYS A 36 34.359 -4.005 -4.810 1.00 39.49 C ATOM 96 CD LYS A 36 35.454 -4.022 -3.755 1.00 43.89 C ATOM 97 CE LYS A 36 35.130 -3.090 -2.589 1.00 46.95 C ATOM 98 NZ LYS A 36 36.283 -2.868 -1.655 1.00 47.38 N ATOM 99 N LEU A 37 32.162 -6.990 -5.339 1.00 27.34 N ATOM 100 CA LEU A 37 32.387 -8.279 -5.983 1.00 24.68 C ATOM 101 C LEU A 37 31.378 -8.413 -7.125 1.00 25.88 C ATOM 102 O LEU A 37 31.711 -8.866 -8.216 1.00 23.86 O ATOM 103 CB LEU A 37 32.113 -9.371 -4.943 1.00 25.16 C ATOM 104 CG LEU A 37 32.290 -10.884 -5.107 1.00 26.21 C ATOM 105 CD1 LEU A 37 31.802 -11.369 -6.456 1.00 27.27 C ATOM 106 CD2 LEU A 37 33.737 -11.232 -4.901 1.00 26.79 C ATOM 107 N LEU A 38 30.130 -8.030 -6.846 1.00 30.28 N ATOM 108 CA LEU A 38 29.030 -8.111 -7.813 1.00 29.47 C ATOM 109 C LEU A 38 29.248 -7.215 -9.012 1.00 31.49 C ATOM 110 O LEU A 38 29.178 -7.680 -10.151 1.00 31.19 O ATOM 111 CB LEU A 38 27.696 -7.777 -7.134 1.00 24.98 C ATOM 112 CG LEU A 38 26.681 -8.896 -6.865 1.00 20.36 C ATOM 113 CD1 LEU A 38 27.327 -10.238 -6.748 1.00 17.92 C ATOM 114 CD2 LEU A 38 25.941 -8.569 -5.596 1.00 20.85 C ATOM 115 N LYS A 39 29.521 -5.934 -8.756 1.00 33.42 N ATOM 116 CA LYS A 39 29.764 -4.979 -9.833 1.00 34.82 C ATOM 117 C LYS A 39 30.869 -5.531 -10.710 1.00 35.75 C ATOM 118 O LYS A 39 30.754 -5.535 -11.939 1.00 37.32 O ATOM 119 CB LYS A 39 30.171 -3.603 -9.293 1.00 38.06 C ATOM 120 CG LYS A 39 29.133 -2.935 -8.392 1.00 41.92 C ATOM 121 CD LYS A 39 27.729 -3.178 -8.919 1.00 44.44 C ATOM 122 CE LYS A 39 26.630 -2.584 -8.055 1.00 46.35 C ATOM 123 NZ LYS A 39 26.391 -1.133 -8.324 1.00 46.80 N ATOM 124 N SER A 40 31.889 -6.096 -10.069 1.00 36.07 N ATOM 125 CA SER A 40 33.022 -6.663 -10.783 1.00 36.72 C ATOM 126 C SER A 40 32.586 -7.569 -11.941 1.00 37.40 C ATOM 127 O SER A 40 33.299 -7.675 -12.944 1.00 39.94 O ATOM 128 CB SER A 40 33.939 -7.422 -9.816 1.00 37.52 C ATOM 129 OG SER A 40 33.633 -8.802 -9.782 1.00 39.51 O ATOM 130 N VAL A 41 31.416 -8.202 -11.824 1.00 34.16 N ATOM 131 CA VAL A 41 30.957 -9.077 -12.896 1.00 30.18 C ATOM 132 C VAL A 41 29.807 -8.535 -13.711 1.00 29.68 C ATOM 133 O VAL A 41 29.119 -9.299 -14.378 1.00 32.08 O ATOM 134 CB VAL A 41 30.651 -10.512 -12.411 1.00 26.76 C ATOM 135 CG1 VAL A 41 31.934 -11.220 -12.068 1.00 26.46 C ATOM 136 CG2 VAL A 41 29.764 -10.488 -11.204 1.00 25.44 C ATOM 137 N GLY A 42 29.618 -7.220 -13.684 1.00 27.40 N ATOM 138 CA GLY A 42 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22.587 -2.545 -8.939 1.00 35.35 C ATOM 157 C LYS A 45 22.679 -2.802 -7.445 1.00 38.33 C ATOM 158 O LYS A 45 23.568 -3.507 -6.978 1.00 40.86 O ATOM 159 CB LYS A 45 21.277 -3.065 -9.526 1.00 34.15 C ATOM 160 CG LYS A 45 21.215 -4.557 -9.704 1.00 33.47 C ATOM 161 CD LYS A 45 19.840 -4.968 -10.170 1.00 33.07 C ATOM 162 CE LYS A 45 19.581 -6.418 -9.848 1.00 33.29 C ATOM 163 NZ LYS A 45 18.155 -6.740 -10.064 1.00 33.65 N ATOM 164 N ASP A 46 21.731 -2.247 -6.703 1.00 39.51 N ATOM 165 CA ASP A 46 21.717 -2.334 -5.253 1.00 43.18 C ATOM 166 C ASP A 46 20.770 -3.333 -4.628 1.00 39.04 C ATOM 167 O ASP A 46 20.897 -3.623 -3.454 1.00 39.67 O ATOM 168 CB ASP A 46 21.387 -0.944 -4.706 1.00 53.36 C ATOM 169 CG ASP A 46 21.760 -0.766 -3.242 1.00 63.20 C ATOM 170 OD1 ASP A 46 22.354 -1.691 -2.634 1.00 67.17 O ATOM 171 OD2 ASP A 46 21.475 0.336 -2.709 1.00 66.33 O ATOM 172 N THR A 47 19.798 -3.829 -5.379 1.00 37.84 N ATOM 173 CA THR A 47 18.826 -4.769 -4.826 1.00 37.77 C ATOM 174 C THR A 47 18.751 -5.986 -5.729 1.00 33.96 C ATOM 175 O THR A 47 18.709 -5.842 -6.947 1.00 34.85 O ATOM 176 CB THR A 47 17.438 -4.093 -4.678 1.00 41.52 C ATOM 177 OG1 THR A 47 17.606 -2.806 -4.059 1.00 44.57 O ATOM 178 CG2 THR A 47 16.533 -4.918 -3.789 1.00 41.07 C ATOM 179 N TYR A 48 18.757 -7.181 -5.139 1.00 29.39 N ATOM 180 CA TYR A 48 18.751 -8.419 -5.918 1.00 25.54 C ATOM 181 C TYR A 48 17.912 -9.518 -5.303 1.00 23.68 C ATOM 182 O TYR A 48 17.644 -9.512 -4.108 1.00 24.17 O ATOM 183 CB TYR A 48 20.180 -9.004 -5.990 1.00 23.33 C ATOM 184 CG TYR A 48 21.250 -8.109 -6.562 1.00 20.34 C ATOM 185 CD1 TYR A 48 21.808 -7.089 -5.796 1.00 19.97 C ATOM 186 CD2 TYR A 48 21.694 -8.265 -7.875 1.00 19.16 C ATOM 187 CE1 TYR A 48 22.770 -6.248 -6.323 1.00 18.70 C ATOM 188 CE2 TYR A 48 22.656 -7.427 -8.400 1.00 19.06 C ATOM 189 CZ TYR A 48 23.181 -6.424 -7.614 1.00 18.73 C ATOM 190 OH TYR A 48 24.118 -5.576 -8.118 1.00 21.84 O ATOM 191 N THR A 49 17.521 -10.484 -6.117 1.00 21.72 N ATOM 192 CA THR A 49 16.819 -11.630 -5.577 1.00 22.96 C ATOM 193 C THR A 49 17.970 -12.568 -5.189 1.00 23.47 C ATOM 194 O THR A 49 19.105 -12.333 -5.602 1.00 21.98 O ATOM 195 CB THR A 49 15.898 -12.290 -6.628 1.00 24.40 C ATOM 196 OG1 THR A 49 16.624 -12.552 -7.835 1.00 25.85 O ATOM 197 CG2 THR A 49 14.738 -11.367 -6.951 1.00 24.83 C ATOM 198 N MET A 50 17.724 -13.577 -4.359 1.00 26.64 N ATOM 199 CA MET A 50 18.794 -14.502 -3.998 1.00 28.05 C ATOM 200 C MET A 50 19.413 -15.149 -5.246 1.00 28.41 C ATOM 201 O MET A 50 20.624 -15.353 -5.303 1.00 31.46 O ATOM 202 CB MET A 50 18.290 -15.585 -3.043 1.00 29.52 C ATOM 203 CG MET A 50 18.786 -15.430 -1.616 1.00 31.67 C ATOM 204 SD MET A 50 20.561 -15.673 -1.478 1.00 33.21 S ATOM 205 CE MET A 50 20.698 -17.337 -2.115 1.00 33.22 C ATOM 206 N LYS A 51 18.595 -15.443 -6.254 1.00 25.59 N ATOM 207 CA LYS A 51 19.082 -16.054 -7.492 1.00 24.33 C ATOM 208 C LYS A 51 20.123 -15.240 -8.275 1.00 20.13 C ATOM 209 O LYS A 51 21.077 -15.814 -8.783 1.00 20.41 O ATOM 210 CB LYS A 51 17.911 -16.421 -8.405 1.00 26.76 C ATOM 211 CG LYS A 51 17.019 -17.491 -7.844 1.00 29.23 C ATOM 212 CD LYS A 51 15.826 -17.759 -8.757 1.00 32.33 C ATOM 213 CE LYS A 51 14.860 -18.758 -8.123 1.00 35.65 C ATOM 214 NZ LYS A 51 13.726 -19.097 -9.045 1.00 39.61 N ATOM 215 N GLU A 52 19.929 -13.927 -8.396 1.00 18.05 N ATOM 216 CA GLU A 52 20.876 -13.065 -9.111 1.00 17.63 C ATOM 217 C GLU A 52 22.214 -13.071 -8.387 1.00 18.96 C ATOM 218 O GLU A 52 23.271 -13.141 -9.011 1.00 21.98 O ATOM 219 CB GLU A 52 20.379 -11.623 -9.192 1.00 15.17 C ATOM 220 CG GLU A 52 19.197 -11.420 -10.100 1.00 14.49 C ATOM 221 CD GLU A 52 18.761 -9.957 -10.221 1.00 14.76 C ATOM 222 OE1 GLU A 52 18.401 -9.331 -9.195 1.00 14.10 O ATOM 223 OE2 GLU A 52 18.773 -9.430 -11.359 1.00 16.08 O ATOM 224 N VAL A 53 22.162 -12.984 -7.063 1.00 16.80 N ATOM 225 CA VAL A 53 23.367 -12.993 -6.256 1.00 15.61 C ATOM 226 C VAL A 53 24.177 -14.251 -6.596 1.00 19.06 C ATOM 227 O VAL A 53 25.280 -14.165 -7.121 1.00 19.53 O ATOM 228 CB VAL A 53 23.022 -12.909 -4.732 1.00 10.83 C ATOM 229 CG1 VAL A 53 24.221 -13.377 -3.855 1.00 9.30 C ATOM 230 CG2 VAL A 53 22.617 -11.464 -4.356 1.00 6.78 C ATOM 231 N LEU A 54 23.569 -15.414 -6.415 1.00 20.11 N ATOM 232 CA LEU A 54 24.244 -16.672 -6.687 1.00 17.78 C ATOM 233 C LEU A 54 24.751 -16.780 -8.105 1.00 18.36 C ATOM 234 O LEU A 54 25.816 -17.334 -8.323 1.00 23.49 O ATOM 235 CB LEU A 54 23.318 -17.850 -6.420 1.00 16.46 C ATOM 236 CG LEU A 54 22.858 -18.137 -4.996 1.00 14.65 C ATOM 237 CD1 LEU A 54 21.786 -19.217 -5.048 1.00 15.10 C ATOM 238 CD2 LEU A 54 24.023 -18.574 -4.154 1.00 11.49 C ATOM 239 N PHE A 55 23.983 -16.277 -9.065 1.00 15.68 N ATOM 240 CA PHE A 55 24.341 -16.344 -10.489 1.00 12.20 C ATOM 241 C PHE A 55 25.636 -15.630 -10.765 1.00 15.52 C ATOM 242 O PHE A 55 26.546 -16.223 -11.342 1.00 17.40 O ATOM 243 CB PHE A 55 23.223 -15.735 -11.350 1.00 6.10 C ATOM 244 CG PHE A 55 23.615 -15.454 -12.776 1.00 1.58 C ATOM 245 CD1 PHE A 55 23.765 -16.477 -13.688 1.00 1.07 C ATOM 246 CD2 PHE A 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C ATOM 264 C LEU A 57 29.396 -16.144 -8.132 1.00 16.56 C ATOM 265 O LEU A 57 30.583 -16.399 -7.952 1.00 16.93 O ATOM 266 CB LEU A 57 28.097 -15.141 -6.188 1.00 21.93 C ATOM 267 CG LEU A 57 28.991 -15.465 -4.993 1.00 23.25 C ATOM 268 CD1 LEU A 57 30.098 -14.433 -4.883 1.00 24.87 C ATOM 269 CD2 LEU A 57 28.163 -15.504 -3.729 1.00 22.07 C ATOM 270 N GLY A 58 28.606 -16.903 -8.877 1.00 13.03 N ATOM 271 CA GLY A 58 29.093 -18.105 -9.525 1.00 12.30 C ATOM 272 C GLY A 58 29.881 -17.738 -10.769 1.00 15.61 C ATOM 273 O GLY A 58 30.833 -18.418 -11.126 1.00 19.99 O ATOM 274 N GLN A 59 29.489 -16.659 -11.427 1.00 14.86 N ATOM 275 CA GLN A 59 30.166 -16.170 -12.622 1.00 16.02 C ATOM 276 C GLN A 59 31.564 -15.657 -12.285 1.00 17.15 C ATOM 277 O GLN A 59 32.486 -15.736 -13.091 1.00 20.04 O ATOM 278 CB GLN A 59 29.368 -15.021 -13.216 1.00 18.21 C ATOM 279 CG GLN A 59 28.089 -15.453 -13.826 1.00 21.13 C ATOM 280 CD GLN A 59 28.336 -16.409 -14.942 1.00 23.42 C ATOM 281 OE1 GLN A 59 28.794 -16.018 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ATOM 317 CG2 THR A 63 35.789 -14.178 -15.199 1.00 36.18 C ATOM 318 N LYS A 64 37.218 -16.302 -12.829 1.00 20.57 N ATOM 319 CA LYS A 64 38.555 -16.168 -12.265 1.00 16.27 C ATOM 320 C LYS A 64 39.105 -17.538 -11.869 1.00 17.22 C ATOM 321 O LYS A 64 39.920 -17.652 -10.968 1.00 20.18 O ATOM 322 CB LYS A 64 38.495 -15.265 -11.039 1.00 16.24 C ATOM 323 CG LYS A 64 38.056 -13.868 -11.370 1.00 19.29 C ATOM 324 CD LYS A 64 38.081 -12.988 -10.149 1.00 22.86 C ATOM 325 CE LYS A 64 39.487 -12.826 -9.614 1.00 26.64 C ATOM 326 NZ LYS A 64 39.479 -11.939 -8.409 1.00 29.52 N ATOM 327 N ARG A 65 38.631 -18.575 -12.545 1.00 17.49 N ATOM 328 CA ARG A 65 38.997 -19.964 -12.295 1.00 14.49 C ATOM 329 C ARG A 65 39.410 -20.287 -10.874 1.00 14.03 C ATOM 330 O ARG A 65 40.351 -21.044 -10.665 1.00 17.94 O ATOM 331 CB ARG A 65 40.070 -20.431 -13.261 1.00 14.75 C ATOM 332 CG ARG A 65 39.838 -20.028 -14.703 1.00 17.60 C ATOM 333 CD ARG A 65 40.309 -21.126 -15.650 1.00 22.61 C ATOM 334 NE ARG A 65 41.729 -21.456 -15.510 1.00 28.14 N ATOM 335 CZ ARG A 65 42.190 -22.697 -15.392 1.00 34.90 C ATOM 336 NH1 ARG A 65 41.349 -23.723 -15.395 1.00 38.13 N ATOM 337 NH2 ARG A 65